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Sigma-Aldrich

Inhibiteur de trypsine from Glycine max (soybean)

lyophilized powder, ~10000 U/mg

Synonyme(s) :

SBTI

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About This Item

Numéro CAS:
Numéro CE :
Numéro MDL:
Code UNSPSC :
12352202
Nomenclature NACRES :
NA.77

Source biologique

Glycine max (soybean)

Niveau de qualité

Forme

lyophilized powder

Activité spécifique

~10000 U/mg

Poids mol.

Mr ~20000

Solubilité

0.1 M phosphate pH 7.6: 5 mg/mL, clear, colorless to almost colorless

Conditions d'expédition

wet ice

Température de stockage

−20°C

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Actions biochimiques/physiologiques

Cet inhibiteur agit contre la trypsine ; il présente une activité réduite envers la chymotrypsine et la plasmine. Il inhibe également les protéases dont le mécanisme est similaire à celui de la trypsine, la kallikréine plasmatique et le facteur de coagulation X. L′inhibiteur de trypsine n′agit pas contre les métalloprotéases, les kallikréines tissulaires, les protéases acides ou les thio-protéases. Cet inhibiteur agit en formant un complexe d′une façon stœchiométrique 1 à 1 avec le site actif de la protéase, suivi du clivage d′une seule liaison arginine-isoleucine présente dans l′inhibiteur. L′inhibition est réversible et dépendante du pH.

Définition de l'unité

Une unité de trypsine produit une A253 de 0,001 par minute avec l′ester éthylique de N-alpha-benzoyl-L-arginine (BAEE) comme substrat à pH 7,6 et 25 °C.
1 U corresponds to the amount of inhibitor which reduces the trypsin activity by 1 BAEE-U. (1 BAEE-U is the amount of enzyme which increases the absorbance at 253 nm by 0.001 per minute at pH 7.6 and 25 °C; BAEE, Cat. No. 12880, as substrate).

Notes préparatoires

L′inhibiteur de trypsine est soluble dans l′eau et les tampons phosphate à 10 mg/ml. Il est soluble dans des solutions salines équilibrées à 1 mg/ml et dans les milieux sans sérum. Les solutions d′une concentration supérieure à 10 mg/ml peuvent être troubles et de couleur jaune à ambrée. Après le traitement des cellules à la trypsine, les resuspendre dans une solution d′inhibiteur de trypsine à 1 mg/ml pour chaque ml de solution de trypsine utilisée pour la dissociation. La suspension cellulaire doit alors être centrifugée à 1000 tr/min pour former un culot de cellules.

Les solutions maintiennent leur activité lorsqu′elles sont conservées à court terme entre 2 et 8 °C. Les solutions sont stables en aliquotes congelés à -20 °C.

Autres remarques

For the inhibition of proteolytic activity; Use in affinity chromatography for the purification of trypsin; Prepared by the method of M. Kunitz.

Pictogrammes

Health hazard

Mention d'avertissement

Danger

Mentions de danger

Classification des risques

Resp. Sens. 1 - Skin Sens. 1

Code de la classe de stockage

11 - Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 3

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable

Équipement de protection individuelle

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


Certificats d'analyse (COA)

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S. Katoh et al.
Polymer Preprints (American Chemical Society, Division of Polymer Chemistry), 21, 94-94 (1980)
The reactive site of trypsin inhibitors.
K Ozawa et al.
The Journal of biological chemistry, 241(17), 3955-3961 (1966-09-10)
Trypsin and chymotrypsin inhibitors from soybeans.
Y Birk
Methods in enzymology, 45, 700-707 (1976-01-01)
CRYSTALLINE SOYBEAN TRYPSIN INHIBITOR.
M Kunitz
The Journal of general physiology, 29(3), 149-154 (1946-01-20)
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Journal of cellular physiology, 234(12), 21988-21998 (2019-05-07)
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