MABS1270
Anticorps anti-lipoprotéine Lipase/LPL, clone 4-1a
clone 4-1a, from mouse
Synonyme(s) :
Lipoprotein lipase, hLPL, LPL
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About This Item
Code UNSPSC :
12352203
eCl@ss :
32160702
Nomenclature NACRES :
NA.41
Produits recommandés
Source biologique
mouse
Niveau de qualité
Forme d'anticorps
purified immunoglobulin
Type de produit anticorps
primary antibodies
Clone
4-1a, monoclonal
Espèces réactives
human, mouse, bovine, rat
Technique(s)
ELISA: suitable
immunocytochemistry: suitable
immunofluorescence: suitable
immunohistochemistry: suitable (paraffin)
western blot: suitable
Isotype
IgG2aκ
Numéro d'accès NCBI
Numéro d'accès UniProt
Conditions d'expédition
wet ice
Modification post-traductionnelle de la cible
unmodified
Informations sur le gène
human ... LPL(4023)
Description générale
La lipoprotéine lipase (EC 3.1.1.34 ; UniProt P06858 ; également nommée hLPL, LPL) est codée par le gène LPL (également nommé LIPD) (identifiant du gène 4023) chez l'être humain. La lipoprotéine lipase (LPL) catalyse l'hydrolyse des triglycérides dans les lipoprotéines plasmatiques. La LPL est produite par les adipocytes et les myocytes et sécrétée dans les espaces interstitiels, où elle se lie à GPIHBP1 (protéine à ancrage de glycosylphosphatidylinositol des cellules capillaires endothéliales) et acheminée vers la surface luminale des capillaires. Le complexe GPIHBP1–LPL joue un rôle clé dans la fixation des lipoprotéines riches en triglycérides (TRL) aux cellules endothéliales et dans le traitement lipolytique des TRL qui en résulte. Les TRL se lient seulement au complexe LPL-GPIHBP1, et non à la GPIHBP1 seule, à la surface des cellules. Un déficit de l'une de ces protéines entraîne une hypertriglycéridémie sévère (chylomicronémie) et altère l'apport de nutriments lipidiques aux cellules parenchymateuses. La LPL est produite avec une séquence peptidique de signal (a.a. 1-27) dont la suppression donne l'enzyme mature à 448 acides aminés (a.a. 28-475) contenant un domaine PLAT (polycystine-1, lipoxygénase, alpha-toxine) (a.a. 341-464) et un domaine de liaison à l'héparine (a.a. 346-441).
Spécificité
Le clone 4-1a se lie à la LPL humaine et bovine, ainsi qu'à la LPL couplée à GPIHBP1, mais pas à la lipase hépatique humaine. Le clone 4-1a n'inhibe pas l'activité catalytique de la LPL ni l'interaction LPL-héparine, et ne concurrence pas les lipoprotéines riches en triglycérides (LRL) pour la liaison au complexe GPIHBP1-LPL [Bensadoun, A., et al. (2014). Biochim. Biophys. Acta. 1841(7):970-976].
Immunogène
Lipoprotéine lipase de plasma humain purifiée/LPL.
Épitope : proche de l'extrémité N-terminale de la LPL mature.
Application
Analyse par immunohistochimie : une dilution au 1/50e d'un lot représentatif a permis de détecter une immunoréactivité de la lipoprotéine lipase/LPL dans le pancréas humain, les muscles squelettiques humains et des coupes de tissu cardiaque de rat.
Analyse par western blotting : un lot représentatif a permis de détecter la lipoprotéine lipase (LPL) dans du plasma humain et du lait de vache par western blotting. Le clone 4-1a a montré une fixation nettement réduite à la LPL murine ou de poulet et n'a pas permis de détecter la lipase hépatique humaine (hHl) [Bensadoun, A., et al. (2014). Biochim. Biophys. Acta. 1841(7):970-976].
Analyse par western blotting : un lot représentatif a détecté la LPL humaine recombinante de type sauvage (rhLPL), ainsi que la rhLPL avec Gln3 et Arg4 mutés. Le clone 4-1a n'a pas réagi à la rhLPL avec Ile8 ou Asp9 muté, ni à la rhLPL avec délétion de a.a. 5-15 ou a.a. 16-25 [Bensadoun, A., et al. (2014). Biochim. Biophys. Acta. 1841(7):970-976].
Analyse par ELISA : un lot représentatif a été utilisé comme anticorps de capture pour détecter la LPL humaine par un test ELISA sandwich, en utilisant le clone 5D2 biotinylé comme anticorps de détection [Bensadoun, A., et al. (2014). Biochim. Biophys. Acta. 1841(7):970-976].
Analyse par immunocytochimie : un lot représentatif a permis de détecter la fixation de LPL humaine à des cellules CHO et CHL transfectées pour exprimer GPIHBP1 de surface, mais pas à des cellules ayant subi une transfection simulée ni à des cellules transfectées pour exprimer le mutant GPIHBP1 C65S. Le clone 4-1a ne concurrence pas les lipoprotéines riches en triglycérides (TRL) pour la fixation du complexe LPL-GPIHBP1 à la surface cellulaire [Bensadoun, A., et al. (2014). Biochim. Biophys. Acta. 1841(7):970-976].
Analyse par immunofluorescence : un lot représentatif a détecté une immunoréactivité de la hLPL associée à GPIHBP1 dans des cellules d'endothélium capillaire de coupes de muscle squelettique de souris congelé fixé au méthanol/à l'acétone et inclus dans du milieu OCT exprimant le transgène LPL humain spécifique au muscle. Une immunoréactivité beaucoup plus faible de la mLPL endogène a été détectée dans des coupes de muscle squelettique de souris non transgéniques [Bensadoun, A., et al. (2014). Biochim. Biophys. Acta. 1841(7):970-976].
Remarque : le clone 4-1a montre une activité beaucoup plus faible avec la LPL de rat et de souris, par comparaison avec la LPL humaine. La plus grande quantité d'échantillons chargés (en western blotting et ELISA) et/ou la méthode de détection haute sensibilité (p. ex. détection de polymère HRP ou par fluorescence en western blotting et immunohistochimie) est recommandée lorsque ce clone est utilisé pour détecter la LPL de rat et de souris.
Analyse par western blotting : un lot représentatif a permis de détecter la lipoprotéine lipase (LPL) dans du plasma humain et du lait de vache par western blotting. Le clone 4-1a a montré une fixation nettement réduite à la LPL murine ou de poulet et n'a pas permis de détecter la lipase hépatique humaine (hHl) [Bensadoun, A., et al. (2014). Biochim. Biophys. Acta. 1841(7):970-976].
Analyse par western blotting : un lot représentatif a détecté la LPL humaine recombinante de type sauvage (rhLPL), ainsi que la rhLPL avec Gln3 et Arg4 mutés. Le clone 4-1a n'a pas réagi à la rhLPL avec Ile8 ou Asp9 muté, ni à la rhLPL avec délétion de a.a. 5-15 ou a.a. 16-25 [Bensadoun, A., et al. (2014). Biochim. Biophys. Acta. 1841(7):970-976].
Analyse par ELISA : un lot représentatif a été utilisé comme anticorps de capture pour détecter la LPL humaine par un test ELISA sandwich, en utilisant le clone 5D2 biotinylé comme anticorps de détection [Bensadoun, A., et al. (2014). Biochim. Biophys. Acta. 1841(7):970-976].
Analyse par immunocytochimie : un lot représentatif a permis de détecter la fixation de LPL humaine à des cellules CHO et CHL transfectées pour exprimer GPIHBP1 de surface, mais pas à des cellules ayant subi une transfection simulée ni à des cellules transfectées pour exprimer le mutant GPIHBP1 C65S. Le clone 4-1a ne concurrence pas les lipoprotéines riches en triglycérides (TRL) pour la fixation du complexe LPL-GPIHBP1 à la surface cellulaire [Bensadoun, A., et al. (2014). Biochim. Biophys. Acta. 1841(7):970-976].
Analyse par immunofluorescence : un lot représentatif a détecté une immunoréactivité de la hLPL associée à GPIHBP1 dans des cellules d'endothélium capillaire de coupes de muscle squelettique de souris congelé fixé au méthanol/à l'acétone et inclus dans du milieu OCT exprimant le transgène LPL humain spécifique au muscle. Une immunoréactivité beaucoup plus faible de la mLPL endogène a été détectée dans des coupes de muscle squelettique de souris non transgéniques [Bensadoun, A., et al. (2014). Biochim. Biophys. Acta. 1841(7):970-976].
Remarque : le clone 4-1a montre une activité beaucoup plus faible avec la LPL de rat et de souris, par comparaison avec la LPL humaine. La plus grande quantité d'échantillons chargés (en western blotting et ELISA) et/ou la méthode de détection haute sensibilité (p. ex. détection de polymère HRP ou par fluorescence en western blotting et immunohistochimie) est recommandée lorsque ce clone est utilisé pour détecter la LPL de rat et de souris.
Domaine de recherche
Signalisation
Signalisation
L'anticorps anti-lipoprotéine lipase/LPL, clone 4-1a, est un anticorps ciblant la lipoprotéine lipase/LPL destiné à être utilisé en immunohistochimie sur coupes en paraffine, western blotting, ELISA, immunocytochimie et immunofluorescence.
Sous-domaine de recherche
Métabolisme des lipides et régulation du poids
Métabolisme des lipides et régulation du poids
Qualité
Produit évalué par immunohistochimie sur du tissu cardiaque de souris.
Analyse par immunohistochimie : une dilution au 1/50e de cet anticorps a permis de détecter une immunoréactivité de la lipoprotéine lipase/LPL dans des coupes de tissu cardiaque de souris.
Analyse par immunohistochimie : une dilution au 1/50e de cet anticorps a permis de détecter une immunoréactivité de la lipoprotéine lipase/LPL dans des coupes de tissu cardiaque de souris.
Description de la cible
Poids théorique (calculé) : 53,16 kDa (ProLPL) et 50,39 (LPL mature). Poids réel (observé) : env. 56 kDa [Bensadoun, A., et al. (2014). Biochim. Biophys. Acta. 1841(7):970-976].
Forme physique
Anticorps IgG2aκ monoclonal de souris purifié, dans un tampon à base de Tris-glycine 0,1 M (pH 7,4) et de NaCl 150 mM contenant 0,05 % d'azoture de sodium.
Format : Produit purifié
Produit purifié sur protéine G
Stockage et stabilité
Stable entre 2 et 8 °C pendant 1 an à compter de la date de réception.
Autres remarques
Concentration : Voir la fiche technique du lot concerné.
Clause de non-responsabilité
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Code de la classe de stockage
12 - Non Combustible Liquids
Classe de danger pour l'eau (WGK)
WGK 1
Point d'éclair (°F)
Not applicable
Point d'éclair (°C)
Not applicable
Certificats d'analyse (COA)
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