T7309
Tripsina from bovine pancreas
≥2,500 USP units/mg solid, meets USP testing specifications
Sinónimos:
Serine Protease 1
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About This Item
Productos recomendados
Agency
USP/NF
meets USP testing specifications
formulario
solid
actividad específica
≥2,500 USP units/mg solid
mol peso
23.8 kDa
purificado por
crystallization
solubilidad
H2O: soluble
saline: soluble
aplicaciones
diagnostic assay manufacturing
temp. de almacenamiento
−20°C
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Categorías relacionadas
Aplicación
Para la digestión de los péptidos con tripsina, utilice una proporción de aproximadamente 1:100 a 1:20 de tripsina:péptido. La utilización habitual de este producto es la separación de las células adherentes de una superficie de cultivo. La concentración necesaria de tripsina para separar las células de su sustrato depende fundamentalmente del tipo de célula y de la edad del cultivo. También se han utilizado tripsinas para la re-suspensión de células durante el cultivo celular, en investigación en proteómica para la digestión de proteínas y en varias digestiones en gel. Otras aplicaciones son la evaluación de la cristalización mediante técnicas de membrana y en un estudio para determinar que las tasas de plegado y los rendimientos de las proteínas pueden limitarse por la presencia de trampas cinéticas.
Acciones bioquímicas o fisiológicas
La tripsina rompe los péptidos por el lado C-terminal de los restos de lisina y de arginina. La velocidad de hidrólisis de esta reacción se reduce si a cada lado del punto de rotura hay un residuo ácido, y la hidrólisis se interrumpe si en el lado carboxilo del sitio de ruptura hay un resto de prolina. El pH óptimo de actividad de la tripsina es 7-9. La tripsina también puede actuar rompiendo las uniones éster y amida de los derivados sintéticos de aminoácidos. Se añade EDTA a las disoluciones de tripsina como agente quelante que neutraliza los iones de calcio y de magnesio, los cuales ocultan los enlaces peptídicos sobre los que actúa la tripsina. La eliminación de esos iones aumenta la actividad enzimática.
Los inhibidores de las proteasas de serina, como DFP, TLCK, APMSF, AEBSEF y la aprotinina, entre otros, inhibirán la tripsina.
Los inhibidores de las proteasas de serina, como DFP, TLCK, APMSF, AEBSEF y la aprotinina, entre otros, inhibirán la tripsina.
Componentes
Trypsin consists of a single chain polypeptide of 223 amino acid residues, produced by the removal of the N-terminal hexapeptide from trypsinogen which is cleaved at the Lys - lle peptide bond. The sequence of amino acids is cross-linked by 6 disulfide bridges. This is the native form of trypsin, beta-trypsin. BETA-trypsin can be autolyzed, cleaving at the Lys - Ser residue, to produce alpha-trypsin. Trypsin is a member of the serine protease family.
Precaución
Solutions in 1 mM HCl are stable for 1 year in aliquots and stored at -20°C. The presence of Ca2+ will also diminish the self-autolysis of trypsin and maintain its stability in solution. Trypsin will also retain most of its activity in 2.0 M urea, 2.0 M guanidine HCl, or 0.1% (w/v) SDS.
Definición de unidad
Una unidad BAEE producirá un A253 de 0,001 por minuto a pH 7,6 y 25°C utilizando BAEE como sustrato.
Nota de preparación
Soluble in 1 mM HCl at 1 mg/mL.
Producto relacionado
Palabra de señalización
Danger
Frases de peligro
Consejos de prudencia
Clasificaciones de peligro
Eye Irrit. 2 - Resp. Sens. 1 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3
Órganos de actuación
Respiratory system
Código de clase de almacenamiento
11 - Combustible Solids
Clase de riesgo para el agua (WGK)
WGK 1
Equipo de protección personal
dust mask type N95 (US), Eyeshields, Faceshields, Gloves
Certificados de análisis (COA)
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