SRP2049
RAR, γ human
recombinant, expressed in insect cells, ≥80% (SDS-PAGE)
Sinónimos:
NR1B3, RARC
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About This Item
Código UNSPSC:
12352202
NACRES:
NA.26
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origen biológico
human
recombinante
expressed in insect cells
Ensayo
≥80% (SDS-PAGE)
Formulario
frozen liquid
mol peso
~52.1 kDa
envase
pkg of 5 μg
condiciones de almacenamiento
avoid repeated freeze/thaw cycles
concentración
250 μg/mL
color
clear colorless
Nº de acceso NCBI
Nº de acceso UniProt
Condiciones de envío
dry ice
temp. de almacenamiento
−70°C
Información sobre el gen
bovine ... RARG(5916)
Acciones bioquímicas o fisiológicas
Retinoic acid receptors are important in the regulation of growth and differentiation of epithelial tissues, embryonic and central nervous system development and hematopoiesis. Retinoids mediate their effect by two classes of nuclear receptor proteins, the retinoic acid receptors (RARs) and the retinoid X receptors (RXRs), that each consist of three isotypes (α, β, and γ) encoded in separate genes. Upon dimerization with RXR, RARs can bind to specific enhancer sequences in the DNA, so-called retinoic acid response elements (RAREs), resulting in transcriptional activation of target genes in the presence of ligand. The RAR-gamma in the adult is found almost exclusively in the skin. Retinoids affect epidermal cell growth and differentiation as well as sebaceous gland activity and exhibit immunomodulatory and anti-inflammatory properties. Current retinoid research targets the development of receptor-selective retinoids for tailoring and/or improving their therapeutic profile.
Forma física
Clear and colorless frozen liquid solution
Nota de preparación
Use a manual defrost freezer and avoid repeated freeze-thaw cycles. While working, please keep sample on ice.
Código de clase de almacenamiento
10 - Combustible liquids
Clase de riesgo para el agua (WGK)
WGK 1
Punto de inflamabilidad (°F)
Not applicable
Punto de inflamabilidad (°C)
Not applicable
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Differential recognition of target genes by nuclear receptor monomers, dimers, and heterodimers.
C K Glass
Endocrine reviews, 15(3), 391-407 (1994-06-01)
The nuclear receptor superfamily: the second decade.
D J Mangelsdorf et al.
Cell, 83(6), 835-839 (1995-12-15)
D Moras et al.
Current opinion in cell biology, 10(3), 384-391 (1998-06-26)
In the past few years our understanding of nuclear receptor action has dramatically improved as a result of the elucidation of the crystal structures of the empty (apo) ligand-binding domains of the nuclear receptor and of complexes formed by the
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