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SCP0058

Sigma-Aldrich

Bradykinin Peptide

≥95% (HPLC), lyophilized powder

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About This Item

Fórmula empírica (notación de Hill):
C59H89N17O14
Peso molecular:
1260.44
Código UNSPSC:
12352202
NACRES:
NA.32

product name

Bradykinin Ile-Ser, T-Kinin,

Análisis

≥95% (HPLC)

formulario

lyophilized

composición

Peptide Content, ≥65%

condiciones de almacenamiento

protect from light

temp. de almacenamiento

−20°C

Amino Acid Sequence

Ile-Ser-Arg-Pro-Pro-Gly-Phe-Ser-Pro-Phe-Arg

Aplicación

Bradykinin, a nonapeptide, is a potent endothelium-dependent vasodilator that operates via bradykinin receptors B1 and B2. Bradykinin Ile-Ser (T-Kinin) has a biological profile similar but not identical to bradykinin which is more resistant to degradation by kininase angiotensin converting enzyme (ACE). Bradykinin Ile-Ser is used to differentiate bradykinin receptor specificity and function.

Código de clase de almacenamiento

11 - Combustible Solids

Clase de riesgo para el agua (WGK)

WGK 3

Punto de inflamabilidad (°F)

Not applicable

Punto de inflamabilidad (°C)

Not applicable


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Clare Davis et al.
European journal of pharmacology, 450(2), 123-130 (2002-09-11)
T-kinin and its putative carboxypeptidase product des-Arg(11)-T-kinin are members of the kinin family that are unique to the rat. Primary cultures of rat bladder smooth muscle cells were used to investigate the pharmacology of these peptides. Calcium imaging experiments showed
Anna Bernhold Brechter et al.
Regulatory peptides, 103(1), 39-51 (2001-12-12)
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D G Sawutz et al.
European journal of pharmacology, 227(3), 309-315 (1992-11-02)
[3H]Bradykinin binds to intact human IMR-90 fetal lung fibroblasts in a time and dose-dependent manner. Binding equilibrium was attained by 120 minutes at 4 degrees C. [3H]Bradykinin binding was saturable; Scatchard analysis of saturation binding data demonstrated a single binding
Prashant Desai et al.
European journal of medicinal chemistry, 37(2), 135-146 (2002-02-23)
T-kinin (Ile-Ser-BK) is related to BK in its biological profile, but unlike BK, is more resistant to the action of ACE. A detailed NMR and molecular modeling study of T-kinin has been carried out in three diverse media: water (pH

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