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N1288

Sigma-Aldrich

NADH Oxidase from Bacillus licheniformis

lyophilized powder

Sinónimos:

NOX

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About This Item

Número de CAS:
Número MDL:
Código UNSPSC:
12352204
NACRES:
NA.54

origen biológico

Bacillus licheniformis

Nivel de calidad

formulario

lyophilized powder

actividad específica

≥35 units/mg protein

envase

vial of ≥15 units

temp. de almacenamiento

−20°C

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Descripción general

NADH Oxidase is a surface enzyme with increased oxidative activity in polymorphonuclear leukocytes during phagocytosis.

Aplicación

NADH Oxidase from Bacillus licheniformis has been used in a study to assess nitrogen assimilation by Bacillus licheniformis growing in chemostat cultures. It has also been used in a study to investigate the role of glutamate dehydrogenase in ammonia assimilation in Bacillus macerans.

Acciones bioquímicas o fisiológicas

NADH Oxidase from Bacillus licheniformis was shown to display hydrogen peroxide-forming activity.

Definición de unidad

One unit will oxidize 1.0 μmole NADH per minute at pH 7.0 at 30 °C.

Pictogramas

Health hazard

Palabra de señalización

Danger

Frases de peligro

Consejos de prudencia

Clasificaciones de peligro

Resp. Sens. 1

Código de clase de almacenamiento

11 - Combustible Solids

Clase de riesgo para el agua (WGK)

WGK 1

Punto de inflamabilidad (°F)

Not applicable

Punto de inflamabilidad (°C)

Not applicable

Equipo de protección personal

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


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Nitrogen Assimilation by Bacillus licheniformis Organisms Growing in Chemostat Cultures
Meers, J. and L. Pederson
Microbiology, 70, 277-286 (1972)
K Kanamori et al.
Journal of bacteriology, 169(10), 4692-4695 (1987-10-01)
Pathways of ammonia assimilation into glutamic acid in Bacillus macerans were investigated by measurements of the specific activities of glutamate dehydrogenase (GDH), glutamine synthetase, and glutamate synthase. In ammonia-rich medium, GDH was the predominant pathway of ammonia assimilation. In nitrogen-fixing
R T Briggs et al.
The Journal of cell biology, 67(3), 566-586 (1975-12-01)
The ultrastructural localization of NADH oxidase, a possible enzyme in the increased oxidative activity of polymorphonuclear leukocytes (PMN) during phagocytosis, was studied. A new cytochemical technique for the localization of H2O2, a product of NADH oxidase activity, was developed. Cerous
Y Nishiyama et al.
Journal of bacteriology, 183(8), 2431-2438 (2001-03-29)
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