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MAK222

Sigma-Aldrich

Beta-Lactamase Inhibitor Screening Kit

Sufficient for 100 Colorimetric tests

Synonyme(s) :

β-Lactamase Inhibitor Screening Kit

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About This Item

Code UNSPSC :
12161503
Nomenclature NACRES :
NA.84

Méthode de détection

colorimetric

Température de stockage

−20°C

Catégories apparentées

Description générale

β-Lactamase (β-lactamase, βL, EC 3.5.2.6) is an enzyme first identified in Escherichia coli and has been described as penicillinase. A number of βLs have since been identified from various bacteria. β-Lactamases specifically hydrolyze β-lactam rings present in antibiotics such as penicillin, cephalosporins, monobactam, and carbapenem, and confer resistance against these antibiotics.

Application

Beta-Lactamase Inhibitor Screening Kit has been used in enzymatic assays.

Caractéristiques et avantages

Compatible with high-throughput handling systems.

Adéquation

Suitable for the screening of inhibitors of β-Lactamase

Principe

The β-Lactamase Inhibitor Screening Kit is a rapid, simple and sensitive assay that is suitable for high throughput screening of β-Lactamase inhibitors. βL activity is measured by hydrolyzing a chromogenic cephalosporin called nitrocefin, producing a colorimetric product (A490), proportional to the enzymatic activity present.

Composants de kit seuls

Réf. du produit
Description
  • β-Lactamase Assay Buffer
  • Nitrocefin, in DMSO
  • β-Lactamase
  • Inhibitor Control, Clavulanic acid

Pictogrammes

Health hazard
GHS08

Mention d'avertissement

Danger

Mentions de danger

H317,H319,H334

Classification des risques

Eye Irrit. 2 - Resp. Sens. 1 - Skin Sens. 1

Code de la classe de stockage

10 - Combustible liquids

Certificats d'analyse (COA)

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Evaluation of 1, 4, 7-Triazacyclononane (TACN) as a potential Metallo-B-Lactamase inhibitor in Enterobacteriaceae: Restoring the Activity of B-lactams
Somboro A M, et al.
bioRxiv, 366146-366146 (2018)
Anou M Somboro et al.
Applied and environmental microbiology, 85(3) (2018-11-28)
Metallo-β-lactamase (MBL)-producing Enterobacteriaceae are of grave clinical concern, particularly as there are no metallo-β-lactamase inhibitors approved for clinical use. The discovery and development of MBL inhibitors to restore the efficacy of available β-lactams are thus imperative. We investigated a zinc-chelating

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