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A4394

Sigma-Aldrich

N-Acetyl-D-glucosamine 6-phosphate sodium salt

≥98% (TLC)

Synonyme(s) :

GlcNAc-6-P Sodium Salt

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About This Item

Formule empirique (notation de Hill):
C8H16NO9P · xNa+
Poids moléculaire :
301.19 (free acid basis)
Numéro MDL:
MFCD00057520
Code UNSPSC :
12352201
ID de substance PubChem :
24890856
Nomenclature NACRES :
NA.25

Source biologique

natural (inorganic)

Niveau de qualité

200

Pureté

≥98% (TLC)

Forme

powder

Technique(s)

thin layer chromatography (TLC): suitable

Impuretés

<10% water (Karl Fischer)

Couleur

white to light yellow

Solubilité

water: 50 mg/mL, clear, colorless

Température de stockage

−20°C

Chaîne SMILES 

[Na].CC(=O)NC1C(O)OC(COP(O)(O)=O)C(O)C1O

InChI

1S/C8H16NO9P.Na.H/c1-3(10)9-5-7(12)6(11)4(18-8(5)13)2-17-19(14,15)16;;/h4-8,11-13H,2H2,1H3,(H,9,10)(H2,14,15,16);;

Clé InChI

AILBPHCGSZBCSM-UHFFFAOYSA-N

Catégories apparentées

Application

N-Acetyl-D-glucosamine 6-phosphate (GlcNAc-6P), an intracellular form of GlcNAc, is a substrate used to identify, differentiate and characterize N-acetyl-D-glucosamine-phosphate deacetylase(s).

Autres remarques

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Pictogrammes

Exclamation mark
GHS07

Mention d'avertissement

Warning

Mentions de danger

H315,H319,H335

Classification des risques

Eye Irrit. 2 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3

Organes cibles

Respiratory system

Code de la classe de stockage

11 - Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 3

Équipement de protection individuelle

dust mask type N95 (US), Eyeshields, Gloves

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Tim Miyashiro et al.
Molecular microbiology, 82(4), 894-903 (2011-10-14)
To successfully colonize and persist within a host niche, bacteria must properly regulate their gene expression profiles. The marine bacterium Vibrio fischeri establishes a mutualistic symbiosis within the light organ of the Hawaiian squid, Euprymna scolopes. Here, we show that
Richard S Hall et al.
Biochemistry, 46(27), 7942-7952 (2007-06-15)
NagA is a member of the amidohydrolase superfamily and catalyzes the deacetylation of N-acetyl-d-glucosamine-6-phosphate. The catalytic mechanism of this enzyme was addressed by the characterization of the catalytic properties of metal-substituted derivatives of NagA from Escherichia coli with a variety
Richard S Hall et al.
Biochemistry, 46(27), 7953-7962 (2007-06-15)
NagA catalyzes the hydrolysis of N-acetyl-d-glucosamine-6-phosphate to d-glucosamine-6-phosphate and acetate. X-ray crystal structures of NagA from Escherichia coli were determined to establish the number and ligation scheme for the binding of zinc to the active site and to elucidate the
Juan Wang et al.
Acta crystallographica. Section F, Structural biology and crystallization communications, 62(Pt 11), 1097-1099 (2006-11-02)
Glucosamine-6-phosphate N-acetyltransferase from human liver, which catalyzes the transfer of an acetyl group from acetyl coenzyme A (AcCoA) to the primary amine of D-glucosamine 6-phosphate to form N-acetyl-D-glucosamine 6-phosphate, was expressed in a soluble form from Escherichia coli strain BL21

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