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MAB5310

Sigma-Aldrich

Anti-Glutathione Antibody, clone D8

clone D8, Chemicon®, from mouse

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About This Item

Code UNSPSC :
12352203
eCl@ss :
32160702
Nomenclature NACRES :
NA.41

Source biologique

mouse

Niveau de qualité

Forme d'anticorps

affinity purified immunoglobulin

Type de produit anticorps

primary antibodies

Clone

D8, monoclonal

Espèces réactives

eukaryotes

Fabricant/nom de marque

Chemicon®

Technique(s)

western blot: suitable

Isotype

IgG2a

Conditions d'expédition

dry ice

Modification post-traductionnelle de la cible

unmodified

Spécificité

Reacts with reduced or non-reduced glutathione on proteins only. Does not react with free glutathione.

Immunogène

Glutathione-protein complexes.

Application

Anti-Glutathione Antibody, clone D8 is an antibody against Glutathione for use in WB.
Domaine de recherche
Neurosciences
Sous-domaine de recherche
Stress oxydatif
Western blotting of glutatione conjugated proteins under non-reduced conditions: 1:500-1:1000; does not react with glutatione by itself.

Immunocytochimie :

Forme physique

Format : Produit purifié
Immunoglobulin purified by protein A affinity and presented as a liquid in PBS, pH 7.2 with 0.01% sodium azide.

Stockage et stabilité

À conserver entre 2 et 8 °C, en aliquotes non diluées, pendant 6 mois à compter de la date de réception.

Informations légales

CHEMICON is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

Clause de non-responsabilité

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Code de la classe de stockage

12 - Non Combustible Liquids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 2

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable


Certificats d'analyse (COA)

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Glutathione S-transferases interact with AMP-activated protein kinase: evidence for S-glutathionylation and activation in vitro.
Klaus, A; Zorman, S; Berthier, A; Polge, C; Ramirez, S; Michelland, S; Seve, M; Vertommen et al.
Testing null
Vladimir Alexandrovich Mitkevich et al.
Frontiers in pharmacology, 10, 922-922 (2019-09-03)
Exogenous RNases are selectively toxic to tumor cells. The reasons for this selectivity are not quite clear and should be searched for in the properties that distinguish malignant from normal cells. During onco-transformation, cells acquire properties allowing them to adapt
Tatiana A Seregina et al.
International journal of molecular sciences, 24(22) (2023-11-25)
Inactivation of enzymes responsible for biosynthesis of the cell wall component of ADP-glycero-manno-heptose causes the development of oxidative stress and sensitivity of bacteria to antibiotics of a hydrophobic nature. The metabolic precursor of ADP-heptose is sedoheptulose-7-phosphate (S7P), an intermediate of
Ursolic acid protects monocytes against metabolic stress-induced priming and dysfunction by preventing the induction of Nox4.
Ullevig, SL; Kim, HS; Nguyen, HN; Hambright, WS; Robles, AJ; Tavakoli, S; Asmis, R
Redox Biology null
Yugo Tsuchiya et al.
The Biochemical journal, 474(14), 2489-2508 (2017-03-28)
Coenzyme A (CoA) is an obligatory cofactor in all branches of life. CoA and its derivatives are involved in major metabolic pathways, allosteric interactions and the regulation of gene expression. Abnormal biosynthesis and homeostasis of CoA and its derivatives have

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