P0294
Pyruvatkinase-/Lactatdehydrogenase-Enzyme aus Kaninchenmuskel
For the Determination of ADP, buffered aqueous glycerol solution
Synonym(e):
PK-/LDH-Enzyme aus Kaninchenmuskel
Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise
Größe auswählen
5 ML
207,00 €
5 X 5 ML
718,00 €
Alle Fotos(1)
Größe auswählen
Ansicht ändern
5 ML
207,00 €
5 X 5 ML
718,00 €
About This Item
UNSPSC-Code:
12352204
NACRES:
NA.54
Empfohlene Produkte
Form
buffered aqueous glycerol solution
Mol-Gew.
59 kDa
Konzentration
600-1,000 units/mL pyruvate kinase
900-1400 units/mL lactic dehydrogenase
Lagertemp.
−20°C
Allgemeine Beschreibung
Pyruvatkinase aus Kaninchenmuskel ist ein Metalloenzym, das die Umwandlung von Phosphoenolpyruvat in Pyruvat im Glykolyseweg katalysiert Es hat ein Molekulargewicht von 59 kDa.[1] Es ist als Tetramer vorhanden und durchläuft Konformationsänderungen am aktiven Zentrum, um das Substrat aufzunehmen.[2] Lactatdehydrogenase (LDH) katalysiert die Umwandlung von Lactat zu Pyruvat in anaerober Glykolyse. Es kommt als Tetramer vor und enthält zwei Untereinheiten (H und M).[3] Die LDH der Eukaryonten wird für ihre katalytische Funktion von einem Gating-Loop im aktiven Zentrum gesteuert.[4]
Anwendung
Pyruvatkinase-/Lactatdehydrogenase-Enzyme aus Kaninchenmuskel wurden verwendet:
- zur ATP-Generierung in der Herstellung von aktiver Mikrotubuli[5]
- in enzymgekoppeltem ATPase-Assay von Heavy Meromyosin (HMM) aus Kaninchen-Skelettmuskel[6]
- als Kontrollstandard zur Bestimmung der Lactatdehydrogenase von mesenchymalen Stammzellen[7]
Biochem./physiol. Wirkung
ADP-Quantifizierung Protokoll für die Verwendung von PK/LDH zur Bestimmung von ADP. Lösungen mit einer unbekannten ADP-Konzentration können das Reagenz D in diesem Protokoll ersetzen. Eine weitere Verdünnung der ADP-Lösung kann erforderlich sein.
Lactatdehydrogenase aus Kaninchenmuskel kann durch Ascorbat gehemmt werden. Es wurde gezeigt, dass Aldolase und Aktin diese hemmende Wirkung blockieren können. [8]
Pyruvatkinase benötigt für die Aktivierung bivalente und monovalente Kationen wie Mg2+ bzw. K+. [9]
Pyruvatkinase katalysiert außerdem die Phosphorylierung von Thiamindiphosphat (TDP) zu Thiamintriphosphat (TTP), das in antiviralen und Tumorbehandlungen Anwendung findet.[1]
Einheitendefinition
Pyruvatkinase-Aktivität: Eine Einheit wandelt 1,0 μmol Phospho-(enol-)pyruvat pro min bei pH-Wert 7,6 und 37 °C zu Pyruvat um.
Lactatdehydrogenase-Aktivität: Eine Einheit reduziert 1,0 μMol Pyruvat pro Minute bei pH-Wert 7,5 und 37 °C zu L-Lactat um.
Lactatdehydrogenase-Aktivität: Eine Einheit reduziert 1,0 μMol Pyruvat pro Minute bei pH-Wert 7,5 und 37 °C zu L-Lactat um.
Physikalische Form
Lösung in 50 % Glycerol, mit 10 mM HEPES, pH 7,0, 100 mM KCl und 0,1 mM EDTA.
Lagerklassenschlüssel
10 - Combustible liquids
WGK
WGK 2
Flammpunkt (°F)
Not applicable
Flammpunkt (°C)
Not applicable
Persönliche Schutzausrüstung
Eyeshields, Gloves, multi-purpose combination respirator cartridge (US)
Hier finden Sie alle aktuellen Versionen:
Analysenzertifikate (COA)
Lot/Batch Number
Die passende Version wird nicht angezeigt?
Wenn Sie eine bestimmte Version benötigen, können Sie anhand der Lot- oder Chargennummer nach einem spezifischen Zertifikat suchen.
Besitzen Sie dieses Produkt bereits?
In der Dokumentenbibliothek finden Sie die Dokumentation zu den Produkten, die Sie kürzlich erworben haben.
Kunden haben sich ebenfalls angesehen
Cai-Hong Yun et al.
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 105(6), 2070-2075 (2008-01-30)
Lung cancers caused by activating mutations in the epidermal growth factor receptor (EGFR) are initially responsive to small molecule tyrosine kinase inhibitors (TKIs), but the efficacy of these agents is often limited because of the emergence of drug resistance conferred
Jianming Zhang et al.
Nature, 463(7280), 501-506 (2010-01-15)
In an effort to find new pharmacological modalities to overcome resistance to ATP-binding-site inhibitors of Bcr-Abl, we recently reported the discovery of GNF-2, a selective allosteric Bcr-Abl inhibitor. Here, using solution NMR, X-ray crystallography, mutagenesis and hydrogen exchange mass spectrometry
Chemical and enzymatic characterization of recombinant rabbit muscle pyruvate kinase
Boehme C, et al.
Biological Chemistry, 394(5), 695-701 (2013)
Ligand-Induced Domain Movement in Pyruvate Kinase: Structure of the Enzyme from Rabbit Muscle with Mg2+, K+, and l-Phospholactate at 2.7 AA Resolution
Larsen TM, et al.
Archives of Biochemistry and Biophysics, 345(2), 199-206 (1997)
Thermal activation of `allosteric-like?large-scale motions in a eukaryotic Lactate Dehydrogenase
Katava M, et al.
Scientific Reports, 7, 41092-41092 (2017)
Aktive Filter
Unser Team von Wissenschaftlern verfügt über Erfahrung in allen Forschungsbereichen einschließlich Life Science, Materialwissenschaften, chemischer Synthese, Chromatographie, Analytik und vielen mehr..
Setzen Sie sich mit dem technischen Dienst in Verbindung.
