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L3916

Sigma-Aldrich

L-Milch-Dehydrogenase aus Rinderherz

1000 units/mL

Synonym(e):

Lactat, (S)-Lactat: NAD+-Oxidoreduktase, L-LDH, LAD, LD

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About This Item

CAS-Nummer:
9001-60-9
EC-Nummer:
1.1.1.27 (BRENDA, IUBMB)
EG-Nummer:
232-617-8
MDL-Nummer:
MFCD00131466
UNSPSC-Code:
12352204
NACRES:
NA.54

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Form

solution

Qualitätsniveau

200

Spezifische Aktivität

1000 units/mL

Lagertemp.

2-8°C

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Allgemeine Beschreibung

LDH (Milchdehydrogenase) ist ein glykolytisches Enzym. Es kommt in Skelettmuskel, Herz, Leber, Nieren, Gehirn, Lunge und Erythrozyten vor. Es besteht aus fünf Isoenzymformen.[1] LDH weist eine tetramere Struktur auf.[2]

Anwendung

L-Milchdehydrogenase aus Rinderherz wird wie folgt verwendet:
  • als Referenzstandard zur Messung von LDH (Milchdehydrogenase)[3]
  • zum Quenchen von proteingebundenem NADH in Zellen[4]
  • zum Messen von Lactat, das von den Zellen in Suspension freigesetzt wird[5]

Zur Verwendung bei der enzymatischen Bestimmung von Lactat oder Pyruvat

Biochem./physiol. Wirkung

Katalysiert auch die Oxidation von anderen L-2-Hydroxymonocarbonsäuren.
LDH (Milchdehydrogenase) hilft bei der reversiblen Umwandlung von Lactat zu Pyruvat.[1]

Einheitendefinition

Eine Einheit reduziert bei einem pH-Wert von 7,5 und 37 °C je Minute 1,0 μmol Pyruvat zu L-Lactat.

Physikalische Form

Suspension in 2,2 M Ammoniumsulfat

Anwendung

Produkt-Nr.
Beschreibung
Preisangaben

Piktogramme

Health hazard
GHS08

Signalwort

Danger

H-Sätze

H334

Gefahreneinstufungen

Resp. Sens. 1

Lagerklassenschlüssel

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 1

Persönliche Schutzausrüstung

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)

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Analysenzertifikate (COA)

Lot/Batch Number
0000348948
0000348948
0000263648
SLCP6250
SLCJ7036

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Culture Expansion in Low-Glucose Conditions Preserves Chondrocyte Differentiation and Enhances Their Subsequent Capacity to Form Cartilage Tissue in Three-Dimensional Culture
HeywoodHannah K, et al.
BioResearch Open Access, 2484-2494 (2014)
Circulating biomarkers in malignant melanoma
Advances in Clinical Chemistry, 69, 47-89 (2015)
Hsiao Ju Chiang et al.
Nature methods, 20(2), 248-258 (2023-01-20)
The expansion of fluorescence bioimaging toward more complex systems and geometries requires analytical tools capable of spanning widely varying timescales and length scales, cleanly separating multiple fluorescent labels and distinguishing these labels from background autofluorescence. Here we meet these challenging
NADH fluorescence lifetime is an endogenous reporter of alpha-synuclein aggregation in live cells
Plotegher N, et al.
Faseb Journal, 29(6), 2484-2494 (2015)
Mitochondrial angiotensin receptors in dopaminergic neurons. Role in cell protection and aging-related vulnerability to neurodegeneration
Valenzuela R, et al.
Cell Death & Disease, 7(10), e2427-e2427 (2016)
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Artikel

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Protokolle

Enzymatic Assay of L-Lactic Dehydrogenase (EC 1.1.1.27)

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