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Merck

C7688

Sigma-Aldrich

Chaperonin 60 from Escherichia coli

>95% (SDS-PAGE), recombinant, expressed in E. coli overproducing strain, lyophilized powder

Synonym(e):

Cpn60, GroEL

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About This Item

MDL-Nummer:
UNSPSC-Code:
12352200
NACRES:
NA.32

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Biologische Quelle

Escherichia coli

Qualitätsniveau

Rekombinant

expressed in E. coli overproducing strain

Assay

>95% (SDS-PAGE)

Form

lyophilized powder

Methode(n)

electron microscopy: suitable
mass spectrometry (MS): suitable

Eignung

passes test (Refolding (w/GroES))

UniProt-Hinterlegungsnummer

Lagertemp.

2-8°C

Angaben zum Gen

human ... HSPD1(3329)

Allgemeine Beschreibung

Research area: Cell Signaling

Chaperonin 60 (GroEL) and chaperonin 10 (GroES) belong to the ubiquitous family of heat-shock molecular chaperones found in prokaryotes and in eukaryotic organelles.

Anwendung

Chaperonin 60 from Escherichia coli has been used:
  • in mass spectroscopy[1]
  • in cryo-electron microscopy imaging as control for testing particle distribution[2]
  • as standard in infrared spectrum measurements[3]
  • as a protein sample for stability assessment and characterization studies using differential mobility analysis (DMA) and cryo-electron microscopy (cryo-EM).[4]

Biochem./physiol. Wirkung

Apart from its role in facilitating protein folding, chaperonin 60 (Cpn60) serves as an extracellular signaling protein, showing functional similarities to certain proinflammatory cytokines.[5] Furthermore, Cpn60 contributes to the inhibition of lipid accumulation and adipogenesis during the initial stages of cellular differentiation, thereby exerting anti-obesity effects.[6]

Verpackung

Package size based on protein content.

Physikalische Form

Lyophilized powder containing Tris buffer salts, potassium chloride, magnesium chloride, dithiothreitol, and trehalose as stabilizer.

Lagerklassenschlüssel

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 3

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable

Persönliche Schutzausrüstung

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


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Observation of a single protein by ultrafast X-ray diffraction
Ekeberg T, et al.
Light: Science & Applications, 13(1), 15-15 (2024)
Infrared irradiation in the collision cell of a hybrid tandem quadrupole/time-of-flight mass spectrometer for declustering and cleaning of nanoelectrosprayed protein complex ions
El-Faramawy A, et al.
Analytical Chemistry, 82(23), 9878-9884 (2010)
Chaperonin 60 unfolds its secrets of cellular communication
Maguire M, et al.
Cell Stress & Chaperones, 7(4), 317-329 (2002)
Self-assembled monolayers improve protein distribution on holey carbon cryo-EM supports
Meyerson JR, et al.
Scientific Reports, 4(2), 7084-7084 (2014)
Separating and visualising protein assemblies by means of preparative mass spectrometry and microscopy
Benesch JLP, et al.
Journal of Structural Biology, 172(2), 161-168 (2010)

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