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Merck

A3782

Sigma-Aldrich

Albumin aus Humanserum

lyophilized powder, Fatty acid free, Globulin free, ≥99% (agarose gel electrophoresis)

Synonym(e):

HSA

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About This Item

CAS-Nummer:
EG-Nummer:
MDL-Nummer:
UNSPSC-Code:
12352202
eCl@ss:
42010201
NACRES:
NA.25

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Biologische Quelle

human

Qualitätsniveau

Assay

≥99% (agarose gel electrophoresis)

Form

lyophilized powder

Mol-Gew.

monomer calculated mol wt 66478 Da

Methode(n)

ELISA: suitable
tissue culture: suitable
western blot: suitable

Verunreinigungen

HIV I and HIVII, HCV and HBsAg, tested negative
≤0.1% Fatty acids

Löslichkeit

H2O: soluble 50 mg/mL

UniProt-Hinterlegungsnummer

Lagertemp.

2-8°C

SMILES String

FC(F)(F)C(F)(F)C(F)(F)F

InChI

1S/C3F8/c4-1(5,2(6,7)8)3(9,10)11

InChIKey

QYSGYZVSCZSLHT-UHFFFAOYSA-N

Angaben zum Gen

human ... ALB(213)

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Allgemeine Beschreibung

Albumin ist das am reichlichsten vorkommende Plasmaprotein im Menschen.[1] Ein Albuminumsatz ist bei Säuglingen mit Eisenmangelanämie zu beobachten.[2] Serumalbumin ist ein verlässlicher Prognoseindikator für Lebererkrankungen. Eine oxidative Schädigung von Albumin wird mit fortgeschrittener Lebererkrankung assoziiert.[3]

Albumin findet breite Anwendung als Blockierungsmittel in Immunassays und biochemischen Analyseverfahren sowie als Trägerprotein für die Verdünnung von Antikörpern. Es ist daher wichtig, sich über potenzielle Spuren von endogenen Globulin- oder IgG-haltigen Zellen in Humanserumalbumin (HSA) bewusst zu sein, da solche Globulin- oder IgG-Spuren bei biochemischen Verfahren als Antigene für Sekundärantikörper dienen können. Dieses Produkt wird auf einen niedrigen Globulingehalt/-status getestet und gilt im Wesentlichen als globulinfrei.
Albumin wird in der Leber produziert und ist das am reichlichsten vorkommende Protein im Blutplasma.[4]

Albumin ist ein bekannter Träger von Fettsäuren. Es ist daher wichtig, bei Zellkulturen bestimmte Fettsäuren zu kontrollieren, da verschiedene Zelllinien unterschiedliche Sensitivitäten gegenüber bestimmten Fettsäuren aufweisen können. Aus diesem Grund eignet sich fettsäurefreies Humanserumalbumin (HSA) für Zellkulturstudien, bei denen der spezifische Fettsäuregehalt streng kontrolliert werden muss. Dadurch können Forscher die für ihre Zelllinien benötigten spezifischen Fettsäuren verwenden. Des Weiteren gewährleistet fettsäurefreies Albumin eine maximale Anzahl an optimalen Bindungsstellen für die Verwendung von spezifischen Fettsäuren in Zellkulturen. Zudem werden mit fettsäurefreiem HSA Bedenken hinsichtlich endogenen Fettsäuren ausgeräumt, die möglicherweise in nicht fettsäurefreiem HSA vorhanden sind.

Anwendung

Albumin aus Humanserum wird zur Herstellung von glykiertem Humanserumalbumin (gHSA) in Glucoselösung verwendet.[5] Es wurde auch in einer Studie genutzt, die die Auswirkungen der Oberflächen-Nanotopographie und chemischen Zusammensetzung auf die Blutverträglichkeit schätzt.[6]
Albumin wird verwendet, um seine Wirkung in vitro auf die bakterizide Aktivität von Cefditoren gegen Penicillin-resistente Streptococcus pneumoniae zu testen. [7] Klinisch wird es in ernsten und oftmals lebensbedrohlichen Fällen verwendet, z. B. bei Schock und Blutverlust durch Trauma, Verbrennungen und Operationen.[4] Es wurde außerdem zur Untersuchung der Wirkung der nicht-enzymatischen Glykierung auf die Entfaltung von Humanserumalbumin verwendet.[5]

Biochem./physiol. Wirkung

Albumine sind lösliche, monomere Proteine, die ??in den Körperflüssigkeiten und Geweben von Tieren und in einigen Pflanzensamen vorkommen. Serumalbumin wirkt als Trägerprotein für Steroide, Fettsäuren und Schilddrüsenhormone. Serumalbumine sind auch bei der Regulierung des kolloidosmotischen Drucks von Blut von entscheidender Bedeutung.
Serumalbumin wirkt als Trägerprotein für Steroide, Fettsäuren und Schilddrüsenhormone und ist wichtig bei der Regulierung des kolloidosmotischen Drucks des Blutes. Es wurde gefunden, dass Albumin an körperfremde Substanzen, insbesondere Medikamente (z.B. Ibuprofen und Warfarin) bindet und einen starken Einfluss auf ihre Pharmakokinetik hat. Oxidativer Stress, der zu Veränderungen des Redox-Zustands von Albumin führt, hat in großem Umfang Auswirkungen auf dessen physiologische Funktion.

Leistungsmerkmale und Vorteile

  • Frei von Fettsäuren / geringer Gehalt an Fettsäuren
  • Frei von Globulin / geringer Gehalt an Globulin

Sonstige Hinweise

Finden Sie weiterführende Informationen unter human serum albumin.

Haftungsausschluss

NUR FÜR FORSCHUNGSZWECKE. Dieses Produkt unterliegt in Frankreich den Vorschriften für den Gebrauch zu wissenschaftlichen Zwecken, auch bei der Ein- und Ausfuhr (Artikel L 1211-1 Absatz 2 des französischen Gesundheitsgesetzes). Der Käufer (d. h. der Endverbraucher) erfordert eine Einfuhrgenehmigung des französischen Forschungsministeriums gemäß Artikel L1245-5-1 II. des französischen Gesundheitsgesetzes. Mit der Bestellung dieses Produkts bestätigen Sie, dass Sie die entsprechende Einfuhrgenehmigung erhalten haben.

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WGK

WGK 3

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable

Persönliche Schutzausrüstung

Eyeshields, Gloves


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Competitive adsorption of fibrinogen and albumin and blood platelet adhesion on surfaces modified with nanoparticles and/or PEO
Nonckreman C J, et al.
Colloids and Surfaces. B, Biointerfaces, 77(2), 139-149 (2010)
Fibrillation and Polymorphism of Human Serum Albumin
Bio-nanoimaging, 77(2), 345-362 (2014)
Isabel Correia et al.
Chemistry, an Asian journal, 12(16), 2062-2084 (2017-06-27)
[VO(acac)
Claudio Dalvit et al.
Magnetic resonance in chemistry : MRC, 55(2), 106-114 (2016-08-16)
Ligand-based
Coordination ability and biological activity of a naringenin thiosemicarbazone.
Katarzyna Brodowska et al.
Journal of inorganic biochemistry, 165, 36-48 (2016-10-21)

Artikel

Explore serum albumin's role in serum-free cell culture systems for biomanufacturing.

Lipid Induced Insulin Resistance

Fragen

1-3 von 3 Fragen  
  1. What is the stock concentration for Albumin for human serum?

    1 Antwort
    1. A3782 Sigma-Aldrich Albumin from human serum is supplied in the form of lyophilized powder. It is soluble in H2O to 50 mg/mL.

      Hilfreich?

  2. How many chains are there in this protein? Is it in dimer form?

    1 Antwort
    1. The amino acid sequence and structure of human albumin have been determined. Human albumin is a protein with no carbohydrate content. It is a single polypeptide chain with one free sulfhydryl group on residue # 34 and 17 intrachain disulfide bonds.

      Kindly review the following citation that explains "conditions that favor partly destabilized monomers and dimers, such as low pH, high temperature, and the presence of chemical denaturants".

      Juárez J, Taboada P, Mosquera V. Existence of different structural intermediates on the fibrillation pathway of human serum albumin. Biophys J. 2009 Mar 18;96(6):2353-70. doi: 10.1016/j.bpj.2008.12.3901. PMID: 19289061; PMCID: PMC2907680.

      Hilfreich?

  3. Is it possible that the dried powder contains traces of salts? Specifically, was it lyophilized from PBS, saline, or a salt solution?

    1 Antwort
    1. The albumin from human serum (product number A3782) was in contact with deionized water before lyophilization, which was extensively processed to remove salts. While trace amounts of sodium caprylate may be present, this is not tested for. The claim that the product is salt-free is based solely on the manufacturing method described above.

      Hilfreich?

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