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42603

Sigma-Aldrich

Lignin-Peroxidase

powder, slightly beige, >0.1 U/mg

Synonym(e):

LiP, Ligninase, Peroxidase, Lignin

Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise
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About This Item

CAS-Nummer:
42613-30-9
MDL-Nummer:
MFCD03792382
UNSPSC-Code:
12352204
NACRES:
NA.54

Form

powder

Spezifische Aktivität

>0.1 U/mg

Farbe

slightly beige

Versandbedingung

wet ice

Lagertemp.

−20°C

Biochem./physiol. Wirkung

Lignin peroxidase is a fungal enzyme which has a key role in the ligninolytic cycle, the process by which the structural component of plant walls, lignin, is degraded.[1]

Epoxide hydrolase is an enantioselective catalyst for the hydrolytic kinetic resolution of expoxides.[2]

Verpackung

Bottomless glass bottle. Contents are inside inserted fused cone.

Einheitendefinition

1 U entspricht der Enzymmenge, die 1 μmol 3,4-Dimethoxy-benzylalkohol pro Minute bei pH 3.0 und 30°C oxidiert

Piktogramme

Health hazardExclamation mark
GHS08,GHS07

Signalwort

Danger

P-Sätze

P302 + P352

Gefahreneinstufungen

Resp. Sens. 1 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3

Zielorgane

Respiratory system

Lagerklassenschlüssel

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 3

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable

Persönliche Schutzausrüstung

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)

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Analysenzertifikate (COA)

Lot/Batch Number
BCBN3263V
BCBP6968V
BCBF0357V
BCBC8028
BCBB8679

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Nikita A Khlystov et al.
Communications biology, 4(1), 1027-1027 (2021-09-03)
Lignin has significant potential as an abundant and renewable source for commodity chemicals yet remains vastly underutilized. Efforts towards engineering a biochemical route to the valorization of lignin are currently limited by the lack of a suitable heterologous host for
E N Jacobsen
Accounts of chemical research, 33(6), 421-431 (2000-07-13)
The discovery of the metal salen-catalyzed asymmetric ring-opening (ARO) of epoxides is chronicled. A screening approach was adopted for the identification of catalysts for the addition of TMSN(3) to meso-epoxides, and the chiral (salen)CrN(3) complex was identified as optimal. Kinetic
Andrew T Smith et al.
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 106(38), 16084-16089 (2009-10-07)
The surface oxidation site (Trp-171) in lignin peroxidase (LiP) required for the reaction with veratryl alcohol a high-redox-potential (1.4 V) substrate, was engineered into Coprinus cinereus peroxidase (CiP) by introducing a Trp residue into a heme peroxidase that has similar

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