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Merck

MABN10

Sigma-Aldrich

Anti-Amyloid-β-Antikörper, Klon W0-2

clone WO2, from mouse

Synonym(e):

Alzheimer disease, Alzheimer disease amyloid protein, Cerebral vascular amyloid peptide, Protease nexin-II, amyloid beta (A4) precursor protein, amyloid beta A4 protein, amyloid beta precursor protein, beta-amyloid peptide, human mRNA for amyloid A4 prec

Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise


About This Item

UNSPSC-Code:
12352203
eCl@ss:
32160702
NACRES:
NA.41

Biologische Quelle

mouse

Qualitätsniveau

Antikörperform

purified immunoglobulin

Klon

WO2, monoclonal

Speziesreaktivität

mouse, human

Methode(n)

ELISA: suitable
immunohistochemistry: suitable (paraffin)
western blot: suitable

Isotyp

IgG2aκ

NCBI-Hinterlegungsnummer

UniProt-Hinterlegungsnummer

Versandbedingung

wet ice

Posttranslationale Modifikation Target

unmodified

Angaben zum Gen

human ... APP(351)

Allgemeine Beschreibung

Die zerebrale und vaskuläre Plaque in Zusammenhang mit der Alzheimer-Krankheit (Alzheimer′s Disease, AD) besteht hauptsächlich aus Amyloid-Beta-Peptiden (Aβ). Aβ wird durch die Spaltung des Amyloid-Vorläuferproteins (APP) gewonnenen und variiert in seiner Länge von 39 bis 43 Aminosäuren. Die Peptide Aβ [1–40], Aβ [1–42] und Aβ [1–43] resultieren aus der Spaltung von APP nach den Resten 40, 42 bzw. 43. Die Spaltung erfolgt durch Gamma-Sekretase während des letzten APP-Verarbeitungsschritts. Die Peptide Aβ [1–40], [1–42] und [1–43] sind Hauptbestandteile der Plaque und Neurofibrillenbündel, die bei AD auftreten. Diese Amyloid-Beta-Antikörper und -Peptide wurden zur Aufklärung der Biologie von AD entwickelt.

Spezifität

Dieser Antikörper erkennt die Aminosäurenreste 4–10 von humanem Amyloid β.

Immunogen

Epitop: Aminosäurenreste 4–10
Humanes Amyloid-β-Peptid

Anwendung

Dieser Anti-Anti-Amyloid-β-Antikörper, Klon W0-2 ist zur Verwendung bei WB, IH und ELISA zum Nachweis von Amyloid β validiert.
Forschungskategorie
Neurowissenschaft
Forschungsunterkategorie
Neurodegenerative Erkrankungen
Immunhistochemische Analyse: Eine 1:500-Verdünnung einer früheren Charge wies Amyloid β im Hippocampus von Alzheimer-Patienten nach.

Qualität

Beurteilt mittels Western-Blot in humanem Hirngewebelysat von Alzheimer-Patienten.

Western-Blot-Analyse: Mit 0,5 µg/ml dieses Antikörpers wurde Amyloid β in 10 µg humanem Hirngewebelysat von Alzheimer-Patienten nachgewiesen.

Zielbeschreibung

Das berechnete Molekulargewicht beträgt 4 kDa. Darüber hinaus zeigte dieser Antikörper im Western-Blot an humanem Hirngewebelysat von Alzheimer-Patienten APP-Proteine mit 120 und 105 kDa und Oligomere von Amyloid-Proteinen mit ~45 kDa.

Verlinkung

Ersetzt: MAB1561

Physikalische Form

Aufgereinigtes monoklonales Maus-IgG2aκ in Puffer mit 0,1 M Tris-Glycin (pH 7,4), 150 mM NaCl mit 0,05 % Natriumazid.
Format: Aufgereinigt
Über Protein G aufgereinigt

Lagerung und Haltbarkeit

Bei 2–8 °C 1 Jahr ab Empfangsdatum haltbar.

Hinweis zur Analyse

Kontrolle
Humanes Hirngewebelysat von Alzheimer-Patienten

Sonstige Hinweise

Konzentration: Die chargenspezifische Konzentration entnehmen Sie bitte dem Analysenzertifikat.

Haftungsausschluss

Sofern in unserem Katalog oder anderen Begleitdokumenten unserer Produkte nicht anders angegeben, sind unsere Produkte nur für Forschungszwecke vorgesehen und nicht für andere Zwecke zu verwenden, einschließlich, jedoch nicht beschränkt auf unautorisierte kommerzielle Verwendung, zur In-vitro-Diagnostik, für Ex-vivo- oder In-vivo-Therapiezwecke oder jegliche Art der Einnahme oder Anwendung bei Menschen oder Tieren.

Empfehlung

Lagerklassenschlüssel

12 - Non Combustible Liquids

WGK

WGK 1

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable


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Luisa Diomede et al.
Neurobiology of disease, 62, 521-532 (2013-11-05)
Although Alzheimer's disease (AD) is usually sporadic, in a small proportion of cases it is familial and can be linked to mutations in β-amyloid precursor protein (APP). Unlike the other genetic defects, the mutation [alanine-673→valine-673] (A673V) causes the disease only
Deficits in the miRNA-34a-regulated endogenous TREM2 phagocytosis sensor-receptor in Alzheimer's disease (AD); an update.
Bhattacharjee, S; Zhao, Y; Lukiw, WJ
Frontiers in Aging Neuroscience null
Yuhai Zhao et al.
Frontiers in aging neuroscience, 8, 140-140 (2016-07-06)
One prominent and distinguishing feature of progressive, age-related neurological diseases such as Alzheimer's disease (AD) and prion disease (PrD) is the gradual accumulation of amyloids into dense, insoluble end-stage protein aggregates. These polymorphic proteolipid lesions are known to contribute to
Eitan Wong et al.
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 116(13), 6385-6390 (2019-03-10)
The mechanism by which γ-secretase activating protein (GSAP) regulates γ-secretase activity has not yet been elucidated. Here, we show that knockout of GSAP in cultured cells directly reduces γ-secretase activity for Aβ production, but not for Notch1 cleavage, suggesting that
Mahfuz B Khan et al.
Journal of neurovirology, 22(2), 179-190 (2015-09-27)
In the era of combined antiretroviral therapy (CART), many of the complications due to HIV-1 infection have diminished. One exception is HIV-associated neurocognitive disorder (HAND). HAND is a spectrum of disorders in cognitive function that ranges from asymptomatic disease to

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