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MAB1563

Sigma-Aldrich

Anti-Presenilin-1-Antikörper, NT, Klon hPS1-NT

culture supernatant, clone hPS1-NT, Chemicon®

Synonym(e):

Anti-ACNINV3, Anti-FAD, Anti-PS-1, Anti-PS1, Anti-S182

Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise


About This Item

UNSPSC-Code:
12352203
eCl@ss:
32160702
NACRES:
NA.41

Biologische Quelle

rat

Qualitätsniveau

Antikörperform

culture supernatant

Antikörper-Produkttyp

primary antibodies

Klon

hPS1-NT, monoclonal

Speziesreaktivität

human

Hersteller/Markenname

Chemicon®

Methode(n)

ELISA: suitable
immunohistochemistry: suitable
immunoprecipitation (IP): suitable
western blot: suitable

Isotyp

IgG2a

NCBI-Hinterlegungsnummer

UniProt-Hinterlegungsnummer

Versandbedingung

wet ice

Posttranslationale Modifikation Target

unmodified

Angaben zum Gen

human ... PSEN1(5663)

Spezifität

Erkennt Presenilin-1, human. Im Western Blot erkennt der Antikörper ein vorherrschendes 32-kDa-Polypeptid in einer Vielzahl von Proben, darunter PC12-Zellen, die mit humaner PS1-komplementärer DNA transfiziert wurden, Hirnbiopsieproben von Patienten mit Demenz, und Postmortem-Proben des frontalen Neurokortex aus Fällen von familiärer Alzheimer-Krankheit, Fällen der spätmanifesten Alzheimer-Krankheit und Fällen anderer degenerativer Erkrankungen. Immunhistochemische Untersuchungen von Kontrollgehirnen haben gezeigt, dass PS1 vor allem in Neuronen exprimiert wird, wobei das Protein im Soma und in den dendritischen Prozessen lokalisiert ist. Im Gegensatz dazu war bei FAD und sporadischer Alzheimer-Krankheit die PS1-Immunreaktivität sowohl in der neuritischen Komponente seniler Plaques als auch in neurofibrillären Bündeln vorhanden. Die Lokalisierung der PS1-Immunreaktivität bei der familiären und sporadischen Alzheimer-Krankheit deutet darauf hin, dass genetisch heterogene Formen der Erkrankung eine gemeinsame Pathophysiologie aufweisen, die mit dem PS1-Protein zusammenhängt.

Immunogen

Ein Fusionsprotein-Antigen, das den N-Terminus von humanem PS-1 (Aminosäurereste 21–80) enthält und mit GST fusioniert ist.
Epitop: N-Terminus

Anwendung

Dieser Anti-Presenilin-1-Antikörper, N-Terminus, Klon hPS1-NT ist zur Verwendung in ELISA, IH, IP, WB für den Nachweis von Presenilin-1 validiert.
Forschungskategorie
Neurowissenschaft
Forschungsunterkategorie
Neurodegenerative Erkrankungen
Immunhistochemie: Rattenjunge und 24 Monate alte Ratten wurden 10 Minuten lang mit 100–200 ml 4 % PFA 0,3 % Glutaraldehyd und 0,1 % CaCl2 in 0,1 M PBS pH 7,4 perfundiert. Die Vibratomschnitte wurden mit 3 % normalem Serum blockiert und mit 0,1 % Triton X-100 permeabilisiert {Neuroscience 2003 120:405-423}.

Immunblotting: 1:250–1:500. Der empfohlene Blockierungspuffer ist TBS mit 5 % fettarmer Milch und 0,01 % Tween 20. Es wird empfohlen, den Antikörper auch in diesem Blockierungspuffer zu verdünnen. Mit dem MAB1563 für 1 bis 2 Stunden bei Raumtemperatur oder über Nacht bei 4 °C inkubieren.

Immunpräzipitation

ELISA

Optimale Arbeitsverdünnungen müssen vom Endanwender bestimmt werden.

Zielbeschreibung

32 kDa

Physikalische Form

Nicht aufgereinigt
Nicht aufgereinigter Gewebekulturüberstand der Maus aus einem Perfusionssystem, der vor der Abfüllung in Fläschchen durch eine 0,2-μm-Membran gefiltert wird. Das Produkt enthält 20 %FBS und Ciprofloxacin in einer Endkonzentration von 10 μg/ml.

Lagerung und Haltbarkeit

Bei -20 °C ab Versanddatum 1 Jahr haltbar. Aliquotieren, um wiederholtes Einfrieren und Auftauen zu vermeiden. Für maximale Produktrückgewinnung das Originalfläschchen nach dem Auftauen und vor dem Abnehmen der Kappe zentrifugieren.

Hinweis zur Analyse

Kontrolle
Hirngewebe

Sonstige Hinweise

Konzentration: Die chargenspezifische Konzentration entnehmen Sie bitte dem Analysenzertifikat.

Rechtliche Hinweise

CHEMICON is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

Haftungsausschluss

Sofern in unserem Katalog oder anderen Begleitdokumenten unserer Produkte nicht anders angegeben, sind unsere Produkte nur für Forschungszwecke vorgesehen und nicht für andere Zwecke zu verwenden, einschließlich, jedoch nicht beschränkt auf unautorisierte kommerzielle Verwendung, zur In-vitro-Diagnostik, für Ex-vivo- oder In-vivo-Therapiezwecke oder jegliche Art der Einnahme oder Anwendung bei Menschen oder Tieren.

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Empfehlung

Lagerklassenschlüssel

10 - Combustible liquids

WGK

WGK 1

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable


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Sun Young Oh et al.
Journal of neurochemistry, 113(1), 262-274 (2010-01-22)
The amyloid precursor protein is a ubiquitously expressed transmembrane protein that has been long implicated in the pathogenesis of Alzheimer's disease but its normal biological function has remained elusive despite extensive effort. We have previously reported the identification of Notch2
Lindsay Poppe et al.
Alzheimer's research & therapy, 11(1), 102-102 (2019-12-14)
EphA4 is a receptor of the ephrin system regulating spine morphology and plasticity in the brain. These processes are pivotal in the pathophysiology of Alzheimer's disease (AD), characterized by synapse dysfunction and loss, and the progressive loss of memory and
Marty A Fernandez et al.
The Journal of biological chemistry, 289(45), 31043-31052 (2014-09-23)
The presenilin-containing γ-secretase complex produces the amyloid β-peptide (Aβ) through intramembrane proteolysis, and >100 presenilin mutations are associated with familial early-onset Alzheimer disease (AD). The question of whether these mutations result in AD through a gain or a loss of
Jyoti Chhibber-Goel et al.
The Journal of biological chemistry, 291(11), 5971-5985 (2016-01-13)
The γ-secretase protease and associated regulated intramembrane proteolysis play an important role in controlling receptor-mediated intracellular signaling events, which have a central role in Alzheimer disease, cancer progression, and immune surveillance. An increasing number of γ-secretase substrates have a role
Sophie Ayciriex et al.
The Biochemical journal, 473(3), 321-334 (2016-01-27)
γ-Secretase is a multi-subunit membrane protease complex that catalyses the final intramembrane cleavage of the β-amyloid precursor protein (APP) during the neuronal production of amyloid-β peptides (Aβ), which are implicated as the causative agents of Alzheimer's disease (AD). In the present

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