Immunglobulin G (IgG) ist der am reichlichsten vorkommende Glykoproteinantikörper in Humanserum. Er wird von B-Zellen abgesondert. Die Struktur von IgG enthält vier Polypeptidketten, einschließlich zwei identische Schwerketten (H) und zwei identische λ-Leichtketten (L). Diese Ketten sind durch Disulfidbindungen vernetzt. IgG existiert als vier Isotypen: IgG1, IgG2, IgG3 und IgG4.
Anwendung
Anti-Maus-IgG-Antikörper des Kaninchens, HRP-Konjugat wird in Western Blot verwendet. (1:2.000)[1](1:200.000)[2] (1:5.000)[3]
Biochem./physiol. Wirkung
Immunglobulin G (IgG) unterstützt die Aktivierung des Komplementsystems. Es neutralisiert Viruspartikel und Toxine. IgG erleichtert die antikörperabhängige zellvermittelte Zytotoxizität (ADCC). Maternales IgG wird durch die Plazenta zum Fötus übertragen und ist wesentlich für den Schutz von Neugeborenen vor Infektionskrankheiten. Der Nachweis von IgG-Werten von mit schweres akutes respiratorisches Syndrom Coronavirus (SARS-CoV)-2 infizierten Patienten kann eine potenzielle Strategie zum Bewerten der Schwere sowie zur Prognose bei Coronavirus-Erkrankung 2019 (COVID 19) sein.
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FASEB journal : official publication of the Federation of American Societies for Experimental Biology, 23(12), 4276-4287 (2009-08-29)
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Neuron-glia communication: metallothionein expression is specifically up-regulated by astrocytes in response to neuronal injury.
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Journal of biotechnology, 157(1), 20-24 (2011-10-18)
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