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AB756P

Sigma-Aldrich

Anti-Kollagen-Antikörper, Typ IV

Chemicon®, from rabbit

Synonym(e):

Anti-ATS2, Anti-CA44

Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise


About This Item

UNSPSC-Code:
12352203
eCl@ss:
32160702
NACRES:
NA.41

Biologische Quelle

rabbit

Qualitätsniveau

Antikörperform

purified antibody

Antikörper-Produkttyp

primary antibodies

Klon

polyclonal

Speziesreaktivität

mouse

Hersteller/Markenname

Chemicon®

Methode(n)

ELISA: suitable
immunofluorescence: suitable
immunohistochemistry: suitable (paraffin)

Eignung

not suitable for Western blot

UniProt-Hinterlegungsnummer

Versandbedingung

dry ice

Posttranslationale Modifikation Target

unmodified

Allgemeine Beschreibung

Kollagen ist das Hauptprotein in tierischem Bindegewebe und mit einem 25%igen Anteil am gesamten Proteingehalt das am häufigsten vorkommende Protein bei Säugetieren. Es ist eins der langen Faserstrukturproteine, deren Funktionen sich erheblich von denen der globulären Proteine wie z. B. Enzyme unterscheiden. Kollagenfasern genannte starke Kollagenbündel sind ein Hauptbestandteil der extrazellulären Matrix, welches die meisten Gewebe unterstützt und den Zellen von außen Struktur verleiht. Kollagen ist allerdings auch innerhalb bestimmter Zellen vorzufinden. Kollagen hat eine hohe Zugfestigkeit und ist Hauptbestandteil der Faszien, Knorpel, Ligamente, Sehnen, Knochen und Zähne. Gemeinsam mit weichem Keratin ist es für die Festigkeit und Elastizität der Haut verantwortlich und ihr Abbau führt zu altersbedingten Falten. Es stärkt die Blutgefäße und spielt eine Rolle in der Entwicklung des Gewebes. Es ist in der Kornea und Linse des Auges in kristalliner Form vorhanden. Kollagen ist in vielen Stellen des Körpers anzutreffen. In der Fachliteratur werden 12 Arten von Kollagen unterschieden. Kollagen Typ I: Dies ist das am häufigsten vorkommende Kollagen im menschlichen Körper. Es kommt in Narbengewebe vor, dem Endprodukt bei der Wundheilung von Gewebe. Es ist in Sehnen, dem Endomysium von Myofibrillen und dem organischen Teil des Knochens vorzufinden. Kollagen Typ IV: Es ist in der Basallamina und der Augenlinse vorhanden. Es dient auch als Bestandteil des Filtrationssystems von Kapillaren und Nephron-Nierenkörperchen.
Von Tumorgewebeschnitten der Maus extrahiertes und aufgereinigtes Kollagen Typ IV. Antikörper weist weniger als 0,1 % Reaktivität mit Human-Kollagen vom Typ IV und V, Maus-Kollagen vom Typ I, II und III sowie Maus-Fibronektin und Maus-Laminin auf.

Spezifität

Antikörper weist weniger als 0,1 % Reaktivität mit Human-Kollagen vom Typ IV und V, Maus-Kollagen vom Typ I, II und III sowie Maus-Fibronektin und Maus-Laminin auf.
Maus-Kollagen, Typ IV: 100 (%’bei einer 1:5000 RIA-Verdünnung) Maus-Kollagen, Typ I, II, III: <0,1 Human-Kollagen, Typ IV, V: <0,1 Maus-Fibronektin: <0,1 Maus-Laminin: <0,1 Reaktivität mit anderen Spezies wurde nicht bestimmt.

Immunogen

Von Tumorgewebeschnitten der Maus extrahiertes und aufgereinigtes Kollagen Typ IV.

Anwendung

Dieser Anti-Kollagen-Antikörper, Typ IV, ist zur Verwendung im ELISA sowie in der IF und IH(P) für den Nachweis von Kollagen validiert.
ELISA:
Eine frühere Charge dieses Antikörpers wurde in einem ELISA bei > 1:200 (OD > 500) verwendet.

Immunfluoreszenz:
Eine frühere Charge dieses Antikörpers wurde zur Immunfluoreszenz verwendet.

Immunhistochemie:
Verdünnung von 1:80 zur immunfluoreszierenden Färbung von frischen gefrorenen Haut- und Lebergewebeproben der Maus. Aceton- oder Methyl-/Carnoylösung-fixiertes, paraffineingebettetes Gewebe (Haut und Leber der Maus) ist auch reaktiv.

Nicht empfohlen für Western Blots.

Optimale Arbeitsverdünnungen müssen vom Endbenutzer bestimmt werden.
Forschungskategorie
Zellstruktur
Forschungsunterkategorie
EZM-Proteine

Zielbeschreibung

139 kDa (unverarbeitete Vorstufe)

Verlinkung

Ersetzt: AB756

Physikalische Form

Der aufgereinigte Antikörper ist in einem Puffer erhältlich, der eine Mischung aus 0,1 M Citrat, 0,1 M Kaliumphosphat bei einem pH-Wert von 7,2–7,4 und 10 µg/ml Antibiotika und Antimykotika enthält.
Format: Aufgereinigt
Über Protein G aufgereinigt

Lagerung und Haltbarkeit

Bei -20 ºC ab Empfangsdatum 1 Jahr haltbar.

Hinweis zur Analyse

Kontrolle
Positivkontrolle: Niere, Muskel, Sehnen-/Milzgewebe, Mausleber. Negativkontrolle: Neuronen/Glia.

Sonstige Hinweise

Konzentration: Die chargenspezifische Konzentration entnehmen Sie bitte dem Analysenzertifikat.

Rechtliche Hinweise

CHEMICON is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

Haftungsausschluss

Sofern in unserem Katalog oder anderen Begleitdokumenten unserer Produkte nicht anders angegeben, sind unsere Produkte nur für Forschungszwecke vorgesehen und nicht für andere Zwecke zu verwenden, einschließlich, jedoch nicht beschränkt auf unautorisierte kommerzielle Verwendung, zur In-vitro-Diagnostik, für Ex-vivo- oder In-vivo-Therapiezwecke oder jegliche Art der Einnahme oder Anwendung bei Menschen oder Tieren.

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Lagerklassenschlüssel

12 - Non Combustible Liquids

WGK

WGK 1

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable


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Long-term retinal PEDF overexpression prevents neovascularization in a murine adult model of retinopathy.
Haurigot, V; Villacampa, P; Ribera, A; Bosch, A; Ramos, D; Ruberte, J; Bosch, F
Testing null
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The life-long maintenance of haematopoietic stem and progenitor cells (HSPCs) critically relies on environmental signals produced by cells that constitute the haematopoietic niche. Here we report a cell-intrinsic mechanism whereby haematopoietic cells limit proliferation within the bone marrow, and show
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The migration of cells within a three-dimensional extracellular matrix (ECM) depends sensitively on the biochemical and biophysical properties of the matrix. An example for a biological ECM is given by reconstituted basal lamina gels purified from the Engelbreth-Holm-Swarm sarcoma of
Ann S Grosse et al.
Development (Cambridge, England), 138(20), 4423-4432 (2011-09-02)
The cellular mechanisms that drive growth and remodeling of the early intestinal epithelium are poorly understood. Current dogma suggests that the murine fetal intestinal epithelium is stratified, that villi are formed by an epithelial remodeling process involving the de novo
Mitsunobu R Kano et al.
Journal of cell science, 118(Pt 16), 3759-3768 (2005-08-18)
Combined stimulation with VEGF-A, FGF-2, or PDGF-BB has emerged as a potent strategy for therapeutic angiogenesis, although the mechanisms underlying the synergism of these factors are not well understood. In the present study, we investigated the mechanism of synergism between

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