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Sigma-Aldrich

Phosphoramidon-Dinatriumsalz

Inhibits some metalloendopeptidases.

Synonym(e):

Phosphoramidon-Dinatriumsalz, N-(α-Rhamnopyranosyloxyhydroxyphosphinyl)-L-leucyl-L-tryptophan, 2Na

Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise
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About This Item

Empirische Formel (Hill-System):
C23H32N3O10P · 2Na
Molekulargewicht:
587.47
UNSPSC-Code:
12352202
NACRES:
NA.77

Qualitätsniveau

100

Form

lyophilized solid

Hersteller/Markenname

Calbiochem®

Lagerbedingungen

OK to freeze
desiccated (hygroscopic)
protect from light

Farbe

white

Löslichkeit

DMSO: 10 mg/mL
methanol: soluble
water: soluble

Versandbedingung

ambient

Lagertemp.

2-8°C

Allgemeine Beschreibung

Effektive Konzentration: 1–10 µ;M.
Hemmt manche Metalloendopeptidasen. Hochgradig spezifischer Inhibitor von Thermolysin. Hemmt die Umwandlung von Groß-Endothelin-1 in Endothelin (IC50 = 4,6 µ;M).

Biochem./physiol. Wirkung

Primärziel
Thermolysin
Produkt konkurriert nicht mit ATP.
Reversibel: nein
Zellpermeabel: nein
Ziel-IC50: 4,6 µ;M gegen die Umwandlung von Groß-Endothelin-1 in Endothelin

Warnhinweis

Toxizität: Standard-Handhabung (A)

Hinweis zur Analyse

Einzelpunkt mittels TLC.

Sonstige Hinweise

Balwierczxak, J.L., et al. 1995. Biochem. Pharmacol. 49, 291.
Howell, S., et al. 1993. Biochem. J. 290, 159.

Rechtliche Hinweise

CALBIOCHEM is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

Lagerklassenschlüssel

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 1

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable

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J L Balwierczak et al.
Biochemical pharmacology, 49(3), 291-296 (1995-01-31)
The enzyme responsible for the conversion of exogenous big endothelin-1 to endothelin-1 by porcine coronary arterial smooth muscle has been shown to be a metalloprotease. The potencies of eight metalloprotease inhibitors for this endothelin-converting enzyme were determined. CGS 25015, CGS
S Howell et al.
The Biochemical journal, 290 ( Pt 1), 159-164 (1993-02-15)
Five membrane peptidase activities have been identified on cultured human osteoblast-like cells. These consisted of the four exopeptidases aminopeptidase-A, aminopeptidase-N, aminopeptidase-W and carboxypeptidase-M, and the endopeptidase, endopeptidase-24.11. The presence of endopeptidase-24.11 was confirmed immunochemically by immunofluorescent staining and by enzyme-linked
Jan Perner et al.
Frontiers in cellular and infection microbiology, 10, 563349-563349 (2020-12-15)
During feeding on vertebrate hosts, ticks secrete saliva composed of a rich cocktail of bioactive molecules modulating host immune responses. Although most of the proteinaceous fraction of tick saliva is of little immunogenicity, repeated feeding of ticks on mammalian hosts

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