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Merck

190001P

Avanti

Yeast Extract Polar

Avanti Research - A Croda Brand 190001P, powder

Synonym(e):

Yeast Extract Polar, Yeast Polar Lipid Extract (S. cerevisiae)

Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise


About This Item

UNSPSC-Code:
12352211
NACRES:
NA.25

Form

powder

Verpackung

pkg of 1 × 100 mg (190001P-100mg)

Hersteller/Markenname

Avanti Research - A Croda Brand 190001P

Lipid-Typ

lipid extracts

Versandbedingung

dry ice

Lagertemp.

−20°C

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Allgemeine Beschreibung

Polar Lipid Extract is derived from the total lipid extract by precipitation with acetone followed by extraction of the acetone insoluble material with diethyl ether.
Yeast is rich in sphingolipids. The apolar lipids from yeast separates out first during chloroform/methanol extraction. The aqueous phase contains polar lipids. A total of 162 lipids pertaining to 21 lipid classes are identified in yeast. Phosphatidylinositol comprises the major component of yeast lipid accounting to 17% to 30%.

Biochem./physiol. Wirkung

The total lipids from yeast are useful in understanding lipid metabolism. Yeast lipids serve as model membranes for understanding the lipid raft forming mechanisms. These lipids have a potential to self-organize. The fatty acid composition of polar lipids in yeast are modulated in response to acid stress.

Verpackung

5 mL Clear Glass Sealed Ampule (190001P-100mg)

Rechtliche Hinweise

Avanti Research is a trademark of Avanti Polar Lipids, LLC

Lagerklassenschlüssel

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 2

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable


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Global analysis of the yeast lipidome by quantitative shotgun mass spectrometry
Ejsing CS, et al.
Proceedings of the National Academy of Sciences of the USA, 106(7), 2136-2141 (2009)
Changes in lipid metabolism convey acid tolerance in Saccharomyces cerevisiae
Guo ZP, et al.
Biotechnology for Biofuels, 11(1), 1-15 (2018)
Yeast lipids can phase-separate into micrometer-scale membrane domains
Klose C, et al.
The Journal of biological chemistry, 285(39), 30224-30232 (2010)
Joël S Bloch et al.
Nature, 579(7799), 443-447 (2020-02-28)
In eukaryotic protein N-glycosylation, a series of glycosyltransferases catalyse the biosynthesis of a dolichylpyrophosphate-linked oligosaccharide before its transfer onto acceptor proteins1. The final seven steps occur in the lumen of the endoplasmic reticulum (ER) and require dolichylphosphate-activated mannose and glucose
Budding Yeast: An ideal backdrop for in vivo lipid biochemistry
Singh P
Frontiers in Cell and Developmental Biology, 4, 156-156 (2017)

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