05-298
Anticuerpo anti-α-distroglucano, clon VIA4-1
culture supernatant, clone VIA4-1, Upstate®
Sinónimos:
Anti-156DAG, Anti-A3a, Anti-AGRNR, Anti-DAG, Anti-LGMDR16, Anti-MDDGA9, Anti-MDDGC7, Anti-MDDGC9
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About This Item
UNSPSC Code:
12352203
eCl@ss:
32160702
NACRES:
NA.41
Productos recomendados
biological source
mouse
Quality Level
antibody form
culture supernatant
antibody product type
primary antibodies
clone
VIA4-1, monoclonal
species reactivity
guinea pig, rabbit, rat, human, mouse, canine
manufacturer/tradename
Upstate®
technique(s)
immunohistochemistry: suitable
western blot: suitable
isotype
IgG1
NCBI accession no.
UniProt accession no.
shipped in
wet ice
target post-translational modification
unmodified
Gene Information
human ... DAG1(1605)
Categorías relacionadas
General description
El distroglucano es una de las glucoproteínas asociadas a la distrofina, que está codificada por un transcrito de 5,5 kb en el cromosoma 3 de Homo sapiens. Hay dos exones que están separados por un gran intrón. Los códigos de exones empalmados para un producto proteico acaban por escindirse en dos subunidades no covalentemente asociadas, α (N-terminal) y β (C-terminal). En el músculo esquelético, el complejo distroglucano funciona como un enlace transmembrana entre la matriz extracelular y el citoesqueleto. αEl α-distroglucano es extracelular y se une a la merosina (α-2 laminina) en la membrana basal, mientras que el β-distroglucano es una proteína transmembrana y se une a la distrofina, que es una proteína citoesquelética de tipo varilla grande, ausente en los pacientes con distrofia muscular de Duchenne. La distrofina se une a los cables de actina intracelulares. De esta manera, se cree que el complejo de distroglucano, que une la matriz extracelular a los cables de actina intracelular, proporciona integridad estructural en los tejidos musculares. También se sabe que el complejo distroglucano actúa como un receptor de agrina en el músculo, donde puede regular el agrupamiento de receptores de acetilcolina inducido por la agrina en la unión neuromuscular. También hay evidencias que sugieren la función del distroglucano como parte de la vía de transducción de señales porque se ha demostrado que Grb2, un mediador de la vía de señal relacionada con Ras, puede interactuar con el dominio citoplásmico del distroglucano. En general, la expresión aberrante del complejo proteico asociado a la distrofina subyace a la patogenia de la distrofia muscular de Duchenne, la distrofia muscular de Becker y la distrofia muscular autosómica recesiva infantil grave. Curiosamente, no se ha descrito ninguna enfermedad genética para el α- o el β- distroglucano.
El distroglucano está muy distribuido en los tejidos no musculares, así como en los tejidos musculares. Durante la morfogénesis epitelial del riñón, se ha demostrado que el complejo distroglucano actúa como receptor de la membrana basal. También se ha comunicado la expresión de distroglucanos en el cerebro y la retina neuronal de Mus musculus. Sin embargo, el papel fisiológico del distroglucano en los tejidos no musculares sigue siendo incierto.
El distroglucano está muy distribuido en los tejidos no musculares, así como en los tejidos musculares. Durante la morfogénesis epitelial del riñón, se ha demostrado que el complejo distroglucano actúa como receptor de la membrana basal. También se ha comunicado la expresión de distroglucanos en el cerebro y la retina neuronal de Mus musculus. Sin embargo, el papel fisiológico del distroglucano en los tejidos no musculares sigue siendo incierto.
Nota: Este producto sólo puede utilizarse con fines experimentales. El uso diagnóstico de este producto requiere una licencia de la University of Iowa Research Foundation, 214 Technology Innovation Center, Iowa City, IA 52242
Specificity
Reconoce el α-distroglucano/glucano GRANDE.
Immunogen
Preparación de membrana de músculo esquelético de conejo
Application
Categoría de investigación
Estructura celular
Estructura celular
Detección del α-distroglucano utilizando este anticuerpo anti-α-distroglucano, clon VIA4-1. Este anticuerpo se ha publicado y validado para utilizar en IH y WB.
Subcategoría de investigación
Citoesqueleto
Citoesqueleto
Quality
evaluada de forma habitual en el músculo esquelético de conejo en la transferencia Western.
Target description
156 kDa
Physical form
Sin purificar
Sobrenadante de cultivo que contiene azida sódica al 0,05 %.
Storage and Stability
Mantener durante 2 años a -20°C desde la fecha de envío. Distribuir en alícuotas para evitar congelaciones y descongelaciones repetidas. Para la recuperación máxima del producto, debe centrifugarse el vial original después de descongelar y antes de retirar la tapa.
Analysis Note
Control
Extractos de tejido muscular esquelético humano, de ratón y de rata o lisado de células DU 145 (carcinoma de próstata humano)
Extractos de tejido muscular esquelético humano, de ratón y de rata o lisado de células DU 145 (carcinoma de próstata humano)
Other Notes
Concentración: Para conocer la concentración específica del lote, consulte el certificado de análisis.
Legal Information
UPSTATE is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany
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Storage Class
12 - Non Combustible Liquids
wgk_germany
WGK 2
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Mechanistic distinctions between agrin and laminin-1 induced aggregation of acetylcholine receptors.
Lara K Lee et al.
BMC neuroscience, 3, 10-10 (2002-08-17)
One of the earliest steps in synaptogenesis at the neuromuscular junction is the aggregation of nicotinic acetylcholine receptors at the postsynaptic membrane. This study presents quantitative analyses of receptor and alpha-Dystroglycan aggregation in response to agrin and laminin-1, alone or
Quiescence and activation of stem and precursor cell populations in the subependymal zone of the mammalian brain are associated with distinct cellular and extracellular matrix signals.
Kazanis, Ilias, et al.
The Journal of Neuroscience, 30, 9771-9781 (2010)
Dystrophin constitutes 5% of membrane cytoskeleton in skeletal muscle.
Ohlendieck, K and Campbell, K P
Febs Letters, 283, 230-234 (1991)
S Sugita et al.
The Journal of cell biology, 154(2), 435-445 (2001-07-27)
In nonneuronal cells, the cell surface protein dystroglycan links the intracellular cytoskeleton (via dystrophin or utrophin) to the extracellular matrix (via laminin, agrin, or perlecan). Impairment of this linkage is instrumental in the pathogenesis of muscular dystrophies. In brain, dystroglycan
B J Collins et al.
Endocrinology, 142(7), 3152-3162 (2001-06-21)
Dystroglycan is a high affinity laminin-binding glycoprotein originally described as a member of the dystrophin-associated glycoprotein complex in muscle. We have demonstrated the presence of dystroglycan in the thyroid using immunocytochemistry, immunoblots, ligand binding assays, and relative quantitative RT-PCR. In
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