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MABT345

Sigma-Aldrich

Anticuerpo anti-prelamina-A, clon 7G11

clone 7G11, from rat

Sinónimos:

Prelamin-A/C, Prelamin-A, Lamin-A/C

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About This Item

UNSPSC Code:
12352203
eCl@ss:
32160702
NACRES:
NA.41

biological source

rat

Quality Level

antibody form

purified antibody

antibody product type

primary antibodies

clone

7G11, monoclonal

species reactivity

mouse

technique(s)

immunofluorescence: suitable
western blot: suitable

isotype

IgG2aκ

NCBI accession no.

UniProt accession no.

shipped in

wet ice

target post-translational modification

unmodified

Gene Information

mouse ... Lmna(16905)

General description

La lamina-A es un componente clave de la lamina nuclear, una red de proteínas subyacente a la membrana interna que determina la forma y el tamaño del núcleo. El mismo gen (Lmna, Dhe o Lamn1 en especies murinas; ID del gen 16905) que codifica la lamina-A también codifica las isoformas de la prelamina-C empalmadas alternativamente (UniProt P48678-2 y P48678-3). La lamina-A murina (UniProt P48678-1) se produce inicialmente como una prelamina A de 665 aminoácidos que termina en un motivo CAAX. Es procesada luego, después de la traducción, mediante cuatro pasos enzimáticos para producir la lamina-A madura. La farnesilación de la Cys662, la escisión endoproteolítica de los tres últimos aminoácidos (a.a. 663-665), la carboxilmetilación de la Cys662 y la eliminación endoproteolítica final de la secuencia propeptídica remanente (a.a. 648-662), incluida la Cys662 farnesilada, catalizadas por la metaloproteinasa de zinc de la membrana del retículo endoplásmico, la ZMPSTE24.

Specificity

El clon 7G11 detecta la prelamina-A con independencia de su estado de farnesilación, pero no la lamina-A madura (a.a. 1-647) carente de la secuencia C-terminal del propéptido. El clon 7G11 no detecta las formas premaduras o maduras de las isoformas empalmadas C1 y C2 (Lamina-C; P48678-2 y P48678-3).

Immunogen

Epítopo: Secuencia C-terminal del propéptido
Péptido lineal correspondiente a la secuencia C-terminal del propéptido de la prelamina-A de ratón.

Application

Análisis mediante inmunoelectrotransferencia (WB): 0,5 µg/ml de este anticuerpo detectó acumulación de prelamina A inducida por el tratamiento con inhibidores de la farnesiltransferasas (FTI) durante 2 días (5 µM; art 344550) en lisado de células C2C12.
Análisis mediante inmunofluorescencia: Un lote representativo detectó aumento de la inmunorreactividad de la prelamina A en queratinocitos, pero no en fibroblastos dérmicos mediante inmunohistoquímica fluorescente, utilizando cortes de piel fijados con paraformaldehído e incluidos en parafina de ratones con desactivación de Fntb específico de queratinocitos, mientras que se observó aumento de la prelamina A tanto en queratinocitos como en fibroblastos dérmicos de ratones con desactivación Zmpste24 inespecífico de tejido o tipo celular (Lee, R., et al (2010). Hum. Mol. Genet.19(8):1603-1617.).
Análisis mediante inmunofluorescencia: Un lote representativo tiñó el borde nuclear de los hepatocitos mediante inmunohistoquímica fluorescente utilizando cortes hepáticos congelados fijados con metanol y permeabilizados con Tween de una cepa de ratón transgénico que produce sólo la prelamina-A no farnesilada C662S (nPLAO/nPLAO) y nada de lamina-C, mientras que el nivel de prelamina-A celular era indetectable en cortes de hígado de ratones silvestres o de una cepa de ratón que produce sólo prelamina-A nativa (PLAO/PLAO) y no lamina-C (Davies, B.S., et al (2010). Hum. Mol. Genet. 19(13):2682-2694).
Análisis mediante inmunoelectrotransferencia: Un lote representativo detectó acumulación celular de prelamina-A tras el tratamiento con inhibidor de la farnesiltransferasa (FTI) en fibroblastos murinos. El clon 7G11 detecta selectivamente la prelamina-A, pero no la lamina-A madura ni la lamina-C (Lee, R., et al (2010). Hum. Mol. Genet.19(8): 1603-1617).
Nota: En condiciones normales, el nivel de prelamina A celular está por debajo de la detección. Cualquier prelamina-A recién producida se procesa rápidamente para producir lamina-A madura. La actividad farnesiltransferasa celular y/o ZMPSTE24 debe ser inhibida (por inactivación genética o tratamiento inhibidor) para permitir la detección de la prelamina-A celular con anticuerpos
Categoría de investigación
Estructura celular
Este anticuerpo anti-prelamina-A, clon 7G11, está validado para utilizar en inmunofluorescencia e inmunoelectrotransferencia (Western blotting) para la detección de prelamina-A.
Subcategoría de investigación
Adherencia (CAM)

Quality

Evaluada mediante inmunotransferencia Western en lisado de células RAW264.7.

Análisis mediante inmunoelectrotransferencia (Western blot): 0,5 µg/ml de este anticuerpo detectaron acumulación de prelamina A inducida por el tratamiento con inhibidores de la farnesiltransferasas (FTI) durante 2 días (5 µM; art 344550) en macrófagos RAW 264.7 de ratón.

Target description

~74 kDa observados. Este anticuerpo detecta la prelamina de la forma A pero no detecta la isoforma C.

Physical form

Anticuerpo IgG2aκ monoclonal de rata purificado en tampón que contiene Tris-glicina 0,1 M (pH 7,4), NaCl 150 mM con acida sódica al 0,05 %.
Presentación: Purificada
Proteína G purificada

Storage and Stability

Estable durante 1 año a 2-8°C desde la fecha de recepción.

Other Notes

Concentración: Consulte la ficha técnica específica del lote.

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Storage Class

12 - Non Combustible Liquids

wgk_germany

WGK 1

flash_point_f

Not applicable

flash_point_c

Not applicable


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Andrea Casasola et al.
Nucleus (Austin, Tex.), 7(1), 84-102 (2016-02-24)
Lamin A is part of a complex structural meshwork located beneath the nuclear envelope and is involved in both structural support and the regulation of gene expression. Lamin A is initially expressed as prelamin A, which contains an extended carboxyl
Carlos González-Blanco et al.
Aging, 14(5), 2047-2061 (2022-03-21)
Hutchinson-Gilford Progeria Syndrome is an ultrarare disease which is characterized by an accelerated senescence phenotype with deleterious consequences to people suffering this pathology. The production of an abnormal protein derived from lamin A, called progerin, presents a farnesylated domain, which
Xue Chen et al.
eLife, 10 (2021-02-03)
A farnesylated and methylated form of prelamin A called progerin causes Hutchinson-Gilford progeria syndrome (HGPS). Inhibiting progerin methylation by inactivating the isoprenylcysteine carboxylmethyltransferase (ICMT) gene stimulates proliferation of HGPS cells and improves survival of Zmpste24-deficient mice. However, we don't know

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