T5266
Trypsine from porcine pancreas
lyophilized powder, γ-irradiated, BioXtra, suitable for cell culture, 1,000-2,000 BAEE units/mg solid
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About This Item
Produits recommandés
Source biologique
Porcine pancreas
Niveau de qualité
Stérilité
γ-irradiated
Gamme de produits
BioXtra
Forme
lyophilized powder
Activité spécifique
1,000-2,000 BAEE units/mg solid
Poids mol.
23.8 kDa
Concentration
25 mg/mL
Technique(s)
cell culture | mammalian: suitable
Conditions d'expédition
wet ice
Température de stockage
2-8°C
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Catégories apparentées
Application
Pour la digestion trypsique des peptides, utiliser un rapport trypsine:peptide d'environ 1:100 à 1:20. La trypsine sert généralement à détacher les cellules adhérentes d'une surface de culture. La concentration qui permet de déloger les cellules de leur substrat dépend principalement du type de cellules et de l'âge de la culture. La trypsine a également été utilisée pour remettre des cellules en suspension lors de cultures cellulaires, pour digérer des protéines en recherche protéomique ou pour réaliser diverses digestions sur gel†. Parmi ses autres applications, citons l'analyse de la cristallisation par des techniques à membrane ou une étude visant à établir que le taux de repliement et le rendement des protéines peuvent être limités par la présence de pièges cinétiques.
Actions biochimiques/physiologiques
La trypsine clive les peptides situés du côté C-terminal des résidus lysine et arginine. Cette réaction d'hydrolyse est plus lente lorsqu'un résidu acide se situe d'un côté ou de l'autre du site de clivage, et elle s'interrompt lorsqu'un résidu proline se situe du côté carboxyle du site de clivage. L'activité de la trypsine est optimale à un pH de 7 à 9. La trypsine peut également cliver les liaisons ester et amide de dérivés d'acides aminés de synthèse. On ajoute de l'EDTA aux solutions de trypsine pour servir d'agent chélateur afin de neutraliser les ions calcium et magnésium qui masquent les liaisons peptidiques sur lesquelles la trypsine agit. L'élimination de ces ions augmente l'activité enzymatique.
Les inhibiteurs de protéases à sérine (entre autres, le DFP, la TLCK, l'APMSF, l'AEBSEF et l'aprotinine) inhibent la trypsine.
Les inhibiteurs de protéases à sérine (entre autres, le DFP, la TLCK, l'APMSF, l'AEBSEF et l'aprotinine) inhibent la trypsine.
Composants
Trypsin consists of a single chain polypeptide of 223 amino acid residues, produced by the removal of the N-terminal hexapeptide from trypsinogen which is cleaved at the Lys - lle peptide bond. The sequence of amino acids is cross-linked by 6 disulfide bridges. This is the native form of trypsin, beta-trypsin. BETA-trypsin can be autolyzed, cleaving at the Lys - Ser residue, to produce alpha-trypsin. Trypsin is a member of the serine protease family.
Attention
Solutions in 1 mM HCl are stable for 1 year in aliquots and stored at -20°C. The presence of Ca2+ will also diminish the self-autolysis of trypsin and maintain its stability in solution. Trypsin will also retain most of its activity in 2.0 M urea, 2.0 M guanidine HCl, or 0.1% (w/v) SDS.
Définition de l'unité
Une unité de BAEE produit une ΔA253 de 0,001 par minute à pH 7,6 et à 25 °C lorsque le BAEE est utilisé comme substrat. 1 unité de BTEE = 320 unités d'ATEE. Volume réactionnel = 3,2 ml (trajet optique de 1 cm).
Notes préparatoires
This product is a lyophilized powder soluble in Hank′s Balanced Salt Solution at 25 mg/mL.
For applications that involve EDTA, solubilizing trypsin should be done with a buffered salt solution contaiing no Ca2+ or Mg2+.
For applications that involve EDTA, solubilizing trypsin should be done with a buffered salt solution contaiing no Ca2+ or Mg2+.
Mention d'avertissement
Danger
Mentions de danger
Conseils de prudence
Classification des risques
Eye Irrit. 2 - Resp. Sens. 1 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3
Organes cibles
Respiratory system
Code de la classe de stockage
11 - Combustible Solids
Classe de danger pour l'eau (WGK)
WGK 1
Équipement de protection individuelle
dust mask type N95 (US), Eyeshields, Faceshields, Gloves
Certificats d'analyse (COA)
Recherchez un Certificats d'analyse (COA) en saisissant le numéro de lot du produit. Les numéros de lot figurent sur l'étiquette du produit après les mots "Lot" ou "Batch".
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Protocoles
Continuous spectrophotometric rate determination method using BAEE substrate measures trypsin activity, essential for enzyme characterization.
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