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G1270

Sigma-Aldrich

L-Glutamine Synthetase from Escherichia coli

lyophilized powder, 400-2,000 units/mg protein

Synonyme(s) :

L-Glutamate:ammonia ligase (ADP-forming)

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About This Item

Numéro CAS:
Numéro de classification (Commission des enzymes):
Numéro MDL:
Code UNSPSC :
12352204
Nomenclature NACRES :
NA.26

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Forme

lyophilized powder

Niveau de qualité

Activité spécifique

400-2,000 units/mg protein

Produit purifié par

affinity chromatography

Contient

dithioerythritol as preservative

Composition

Protein, ~5% Lowry

Solubilité

H2O: soluble 0.95-1.05 mg/mL, clear to hazy

Numéro d'accès UniProt

Activité étrangère

ATPase <0.2%

Température de stockage

−20°C

Informations sur le gène

Escherichia coli K12 ... glnA(948370)

Description générale

L-Glutamine Synthetase from bacteria shows dodecameric structure comprising of 12 active sites. Each active site termed bifunnel, has an ATP and glutamate binding sites. The dodecamer is stabilized by two hexameric rings.[1]

Application

L-Glutamine Synthetase from Escherichia coli has been used in the synthesis of methylglutamine from methylammonium in E coli[2] and in the glutamine synthetase protection activity of human thioredoxin peroxidase enzyme, AOE372.[3]
L-Glutamine synthetase may be used for the purification of proteases from Escherichia coli.[4]

Actions biochimiques/physiologiques

L-glutamine synthetase catalyzes the condensation of L-glutamate and ammonia to L-glutamine[5]. It is a degradative enzyme for glutamic acid.
Nitrogen starvation dictates the expression of the glutamine synthetase (GS) gene in E. coli.[1] GS plays a key role in ammonia assimilation in bacteria.[6] Adenylylation of GS is catalyzed by adenylyltransferase. Adenylylation of GS modulates its catalytic functionality resulting in glutamine limitation in E coli.[7]
Degradative enzyme for glutamic acid

Définition de l'unité

One unit will convert 1.0 μmole of L-glutamate to L-glutamine in 15 min at pH 7.1 at 37 °C.

Forme physique

Contains potassium phosphate, sodium citrate and magnesium acetate buffer salts

Pictogrammes

Health hazard

Mention d'avertissement

Danger

Mentions de danger

Conseils de prudence

Classification des risques

Resp. Sens. 1

Code de la classe de stockage

11 - Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 1

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable

Équipement de protection individuelle

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


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Regulatory role for a novel human thioredoxin peroxidase in NF-kappaB activation
Jin DY, et al.
The Journal of Biological Chemistry, 272(49), 30952-30961 (1997)
Reversible Adenylylation of Glutamine Synthetase Is Dynamically Counterbalanced during Steady-State
Okano H, et al.
Journal of molecular biology, 404(1), 522-536 (2010)
Huijuan Jia et al.
Molecular nutrition & food research, 57(2), 291-306 (2012-11-21)
This study addresses the effects of branched-chain amino acids (BCAA) on global gene expression in liver and skeletal muscle and the molecular mechanisms underlying the improvement in liver cirrhosis using DNA microarray analysis combined with RNase protection assay. Male Wistar
Jane E Ladner et al.
Biochemistry, 51(51), 10121-10123 (2012-12-14)
The structure of PA5508 from Pseudomonas aeruginosa, a glutamine synthetase (GS) homologue, has been determined at 2.5 Å. Surprisingly, PA5508 forms single hexameric rings rather than the stacked double rings that are characteristic of GS. The C-terminal helical thong motif
Peng Jiang et al.
Biochemistry, 51(45), 9032-9044 (2012-10-24)
Uridylyltransferase/uridylyl-removing enzyme (UTase/UR) catalyzes uridylylation of PII and deuridylylation of PII-UMP, with both activities regulated by glutamine. In a reconstituted UTase/UR-PII cycle containing wild-type UTase/UR, the steady-state modification of PII varied from nearly complete modification to nearly complete demodification as

Questions

  1. From which E. coli strain is your product G1270 L-Glutamine Synthetase from Escherichia coli isolated?

    1 answer
    1. The K12 strain information can be found on the UniProt website under the following entry: P0A9C5.

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