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62302

Sigma-Aldrich

Lipase from Candida rugosa

lyophilized, powder (fine), 15-25 U/mg

Synonyme(s) :

CCL

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About This Item

Numéro CAS:
Numéro de classification (Commission des enzymes):
Numéro CE :
Numéro MDL:
Code UNSPSC :
12352204
Nomenclature NACRES :
NA.54

Source biologique

fungus (Candida rugosa)

Forme

lyophilized solid
powder (fine)

Qualité

lyophilized

Activité spécifique

15-25 U/mg

Poids mol.

Mr ~67000

Température de stockage

2-8°C

InChI

1S/C11H9N3O2.Na/c15-8-4-5-9(10(16)7-8)13-14-11-3-1-2-6-12-11;/h1-7,16H,(H,12,14);/q;+1/b13-9-;

Clé InChI

QWZUIMCIEOCSJF-CHHCPSLASA-N

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Description générale

Research area: Cell signaling

Lipase is a part of the alpha/beta-hydrolase fold superfamily of enzymes and is expressed in multiple tissues, including the liver, adipocytes, small intestine, and endothelial surface.

Application

Lipase from Candida rugosa has been used:
  • for the resolution of chiral compounds and the transesterification production of biodiesel.
  • for studying the immobilization of different lipase enzymes on graphene oxide support for high-efficiency biocatalysis.

Actions biochimiques/physiologiques

Candida rugosa lipase is known to catalyze hydrolysis reactions, especially the production of ricinoleic acid.
Lipases catalyze the hydrolysis of triacylglycerols into glycerol and free fatty acids.

Définition de l'unité

1 U corresponds to the amount of enzyme which liberates 1 μmol oleic acid per minute at pH 8.0 and 40 °C (triolein, Cat. No. 62314 as substrate)

Autres remarques

A highly stereospecific catalyst suitable for preparative resolution of racemic acids and alcohols; Stereoselective ester synthesis; Benzyl-alkyl transesterification under mild neutral conditions; Enantioselectivity of some lipases: Review

Pictogrammes

Health hazard

Mention d'avertissement

Danger

Mentions de danger

Conseils de prudence

Classification des risques

Resp. Sens. 1

Code de la classe de stockage

11 - Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 1

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable

Équipement de protection individuelle

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


Certificats d'analyse (COA)

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A. Gutman et al.
Tetrahedron, 48, 8775-8775 (1992)
Lipase enzymes on graphene oxide support for high-efficiency biocatalysis
Hermanova S, et al.
Applied Materials Today, 5, 200- 208 (2016)
Y. Ikushima et al.
Chemistry Letters (Jpn), 109-109 (1993)
Biochemistry, Lipase
Pirahanchi Y and Sharma S
StatPearls [Internet] (2023)
B Cambou et al.
Biotechnology and bioengineering, 26(12), 1449-1454 (1984-12-01)
Lipase from Candida cylindracea has been found to be a highly stereospecific catalyst suitable for preparative resolution of racemic acids and alcohols. Using (R, S)-2-(p-chlorophenoxy) propionic acid (whose R isomer is a herbicide) and (R, S)-sec-butanol (a versatile synthon) as

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