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MABN10

Sigma-Aldrich

Anticorps anti-amyloïde β, clone W0-2

clone WO2, from mouse

Synonyme(s) :

Alzheimer disease, Alzheimer disease amyloid protein, Cerebral vascular amyloid peptide, Protease nexin-II, amyloid beta (A4) precursor protein, amyloid beta A4 protein, amyloid beta precursor protein, beta-amyloid peptide, human mRNA for amyloid A4 prec

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About This Item

Code UNSPSC :
12352203
eCl@ss :
32160702
Nomenclature NACRES :
NA.41

Source biologique

mouse

Niveau de qualité

Forme d'anticorps

purified immunoglobulin

Clone

WO2, monoclonal

Espèces réactives

mouse, human

Technique(s)

ELISA: suitable
immunohistochemistry: suitable (paraffin)
western blot: suitable

Isotype

IgG2aκ

Numéro d'accès NCBI

Numéro d'accès UniProt

Conditions d'expédition

wet ice

Modification post-traductionnelle de la cible

unmodified

Informations sur le gène

human ... APP(351)

Description générale

Les plaques cérébrales et vasculaires associées à la maladie d'Alzheimer sont principalement composées de peptides d'amyloïde bêta (Aβ). L'Aβ dérive du clivage de la protéine précurseur d'amyloïde (APP) et varie en longueur de 39 à 43 acides aminés. Les peptides Aβ [1-40], Aβ [1-42] et Aβ [1-43] résultent du clivage de l'APP après les résidus 40, 42 et 43, respectivement. Le clivage se fait par gamma-sécrétase lors de la dernière étape du traitement de l'APP. Les peptides Aβ [1-40] Aβ [1-42] et Aβ [1-43] sont des constituants majeurs des plaques et des nœuds présents dans la maladie d'Alzheimer. Ces peptides et anticorps anti amyloïde bêta ont été développés comme outils pour élucider la biologie de la maladie d'Alzheimer.

Spécificité

Cet anticorps reconnaît les résidus d'acides aminés 4 à 10 de l'amyloïde β humaine.

Immunogène

Peptide d'amyloïde β humain
Épitope : résidus d'amino-acides 4 à 10

Application

Analyse par immunohistochimie : Une dilution au 1/500e d'un précédent lot a permis de détecter l'amyloïde β dans des tissus d'hippocampe atteint de la maladie d'Alzheimer.
Domaine de recherche
Neurosciences
Détectez l'amyloïde β avec cet anticorps anti-amyloïde β, clone W0-2, dont l'utilisation a été validée en WB, IH et ELISA.
Sous-domaine de recherche
Maladies neurodégénératives

Qualité

Produit évalué par western blotting sur du lysat de tissu cérébral humain atteint de la maladie d'Alzheimer.

Analyse par western blotting : Une concentration de 0,5 µg/mL de cet anticorps a permis de détecter l'amyloïde β dans 10 µg de lysat de tissu cérébral humain atteint de la maladie d'Alzheimer.

Description de la cible

Le PM calculé est de 4 kDa. Cet anticorps peut également montrer les protéines APP de 120 et 105 kDa, ainsi que des oligomères de protéines amyloïdes de ~45 kDa en western blotting sur du lysat de cerveau humain atteint de la maladie d'Alzheimer.

Liaison

Remplace le(s) produit(s) suivant(s) : MAB1561

Forme physique

Format : purifié
IgG2aκ monoclonale de souris purifiée dans un tampon contenant de la Tris-glycine 0,1 M (pH 7,4, NaCl 150 mM) avec 0,05 % d'azoture de sodium.
Purifié sur protéine G

Stockage et stabilité

Stable entre 2 et 8 °C pendant 1 an à compter de la date de réception.

Remarque sur l'analyse

Contrôle
Lysat de tissu cérébral humain atteint de la maladie d'Alzheimer.

Autres remarques

Concentration : voir le certificat d'analyse du lot concerné.

Clause de non-responsabilité

Sauf indication contraire dans notre catalogue ou toute autre documentation associée au(x) produit(s), nos produits sont uniquement destinés à la recherche et ne sauraient être utilisés à d'autres fins, ce qui inclut, sans s'y limiter, les utilisations commerciales non autorisées, les utilisations diagnostiques in vitro, les utilisations thérapeutiques ex vivo ou in vivo, ou tout type de consommation ou d'application chez l'être humain ou chez l'animal.

Code de la classe de stockage

12 - Non Combustible Liquids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 1

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable


Certificats d'analyse (COA)

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Luisa Diomede et al.
Neurobiology of disease, 62, 521-532 (2013-11-05)
Although Alzheimer's disease (AD) is usually sporadic, in a small proportion of cases it is familial and can be linked to mutations in β-amyloid precursor protein (APP). Unlike the other genetic defects, the mutation [alanine-673→valine-673] (A673V) causes the disease only
Deficits in the miRNA-34a-regulated endogenous TREM2 phagocytosis sensor-receptor in Alzheimer's disease (AD); an update.
Bhattacharjee, S; Zhao, Y; Lukiw, WJ
Frontiers in Aging Neuroscience null
Yuhai Zhao et al.
Frontiers in aging neuroscience, 8, 140-140 (2016-07-06)
One prominent and distinguishing feature of progressive, age-related neurological diseases such as Alzheimer's disease (AD) and prion disease (PrD) is the gradual accumulation of amyloids into dense, insoluble end-stage protein aggregates. These polymorphic proteolipid lesions are known to contribute to
Daniela A Gutierrez et al.
Frontiers in cellular neuroscience, 13, 526-526 (2019-12-19)
Spine pathology has been implicated in the early onset of Alzheimer's disease (AD), where Aβ-Oligomers (AβOs) cause synaptic dysfunction and loss. Previously, we described that pharmacological inhibition of c-Abl prevents AβOs-induced synaptic alterations. Hence, this kinase seems to be a
Surjyadipta Bhattacharjee et al.
PloS one, 11(3), e0150211-e0150211 (2016-03-08)
The aggregation of Aβ42-peptides and the formation of drusen in age-related macular degeneration (AMD) are due in part to the inability of homeostatic phagocytic mechanisms to clear self-aggregating Aβ42-peptides from the extracellular space. The triggering receptor expressed in myeloid/microglial cells-2

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