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MilliporeSigma
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SML2207

Sigma-Aldrich

SR-4995

≥98% (HPLC)

Synonyme(s) :

CID 16016685, N-Butyl-N′-(10,11-dihydro-10-methyl-11-oxodibenzo[b,f][1,4]thiazepin-8-yl)urea

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About This Item

Formule empirique (notation de Hill) :
C19H21N3O2S
Numéro CAS:
891509-95-8
Poids moléculaire :
355.45
Code UNSPSC :
12352200
Nomenclature NACRES :
NA.77
Le tarif et la disponibilité ne sont pas disponibles actuellement.

Essai

≥98% (HPLC)

Forme

powder

Couleur

white to beige

Solubilité

DMSO: 2 mg/mL, clear

Température de stockage

−20°C

Chaîne SMILES 

CN1C(C(C=CC=C2)=C2SC3=C1C=C(NC(NCCCC)=O)C=C3)=O

InChI

1S/C19H21N3O2S/c1-3-4-11-20-19(24)21-13-9-10-17-15(12-13)22(2)18(23)14-7-5-6-8-16(14)25-17/h5-10,12H,3-4,11H2,1-2H3,(H2,20,21,24)

Clé InChI

UGYXUEPBYOKNOL-UHFFFAOYSA-N

Actions biochimiques/physiologiques

SR-4995 is a potent and selective ligand of α-β-hydrolase domain containing 5 (ABHD5) that activates adipose triglyceride lipase (ATGL) by dissociating ABHD5 from its inhibitory regulator, perilipin-1 (PLIN1) and PLIN5. SR-4995 directly binds to ABHD5 and prevents ABHD5 to PLIN1. SR-4995 induces lipolysis in adipocytes and muscle, avoiding PKA-dependent signaling.
potent and selective ligand of ABHD5 that activates ATGL by dissociating ABHD5 from PLIN1 and PLIN5

Code de la classe de stockage

11 - Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 3

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable

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Matthew A Sanders et al.
Cell metabolism, 22(5), 851-860 (2015-09-29)
Fat and muscle lipolysis involves functional interactions of adipose triglyceride lipase (ATGL), α-β hydrolase domain-containing protein 5 (ABHD5), and tissue-specific perilipins 1 and 5 (PLIN1 and PLIN5). ABHD5 potently activates ATGL, but this lipase-promoting activity is suppressed when ABHD5 is
Elizabeth A Rondini et al.
The Journal of pharmacology and experimental therapeutics, 363(3), 367-376 (2017-09-21)
Current knowledge regarding acute regulation of adipocyte lipolysis is largely based on receptor-mediated activation or inhibition of pathways that influence intracellular levels of cAMP, thereby affecting protein kinase A (PKA) activity. We recently identified synthetic ligands of α-β-hydrolase domain containing

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