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O4878

Sigma-Aldrich

Oxaloacetate Decarboxylase from Pseudomonas sp.

lyophilized powder, ≥100 units/mg solid

Synonyme(s) :

OAD

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About This Item

Numéro CAS:
Numéro de classification (Commission des enzymes):
Numéro MDL:
Code UNSPSC :
12352204
Nomenclature NACRES :
NA.54

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Forme

lyophilized powder

Niveau de qualité

Activité spécifique

≥100 units/mg solid

Température de stockage

−20°C

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Description générale

Oxaloacetate decarboxylase or OAD functions as a Na pump in anaerobic bacteria. It is a membrane protein consisting of three subunits, α, β and γ with the α subunit containing the carboxylase activity. [1]

Application

Oxaloacetate Decarboxylase from Pseudomonas sp. has been used in the digestion of the low molecular weight (LMW) human milk fraction (5kF fraction)[2] and as a positive control for deciphering C. thermocellum oxaloacetate decarboxylase activity.[3]
Oxaloacetate decarboxylase has been used in a study to assess turnover and accessibility of a reentrant loop of the Na(+)-glutamate transporter GltS. [4] It has also been used in a study to investigate fermentation and metabolic characteristics of Gluconacetobacter oboediens for different carbon sources. [5]

Actions biochimiques/physiologiques

Oxaloacetate Decarboxylase catalyzes the decarboxylation of oxaloacetate and requires manganese and magnesium for its activity.[6] It is associated with a wide vareity of Gram-negative bacteria.[7]

Définition de l'unité

One unit will convert 1.0 μmole of oxalacetate to pyruvate and CO2 per min at pH 8.0 at 25 °C.

Code de la classe de stockage

11 - Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 3

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable

Équipement de protection individuelle

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


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N E Labrou et al.
Archives of biochemistry and biophysics, 365(1), 17-24 (1999-05-01)
Oxaloacetate decarboxylase (OXAD), the enzyme that catalyzes the decarboxylation of oxaloacetate to pyruvic acid and carbon dioxide, was purified 245-fold to homogeneity from Pseudomonas stutzeri. The three-step purification procedure comprised anion-exchange chromatography, metal-chelate affinity chromatography, and biomimetic-dye affinity chromatography. Estimates
Determining citrate in fruit juices using a biosensor with citrate lyase and oxaloacetate decarboxylase in a flow injection analysis system.
Kim, M.
Food Chemistry, 99(4), 851-857 (2006)
Pablo D Sender et al.
FEBS letters, 570(1-3), 217-222 (2004-07-15)
The citM gene from Lactococcus lactis CRL264 was demonstrated to encode for an oxaloacetate decarboxylase. The enzyme exhibits high levels of similarity to malic enzymes (MEs) from other organisms. CitM was expressed in Escherichia coli, purified and its oxaloacetate decarboxylase
Oxalacetic carboxylase of Micrococcus lysodeikticus.
Herbert, D.
Methods in Enzymology, 1, 753-757 (1955)
Monica Balsera et al.
The Journal of biological chemistry, 286(11), 9457-9467 (2011-01-07)
The oxaloacetate decarboxylase primary Na(+) pump (OAD) is an essential membrane protein complex that functions in the citrate fermentation pathway of some pathogenic bacteria under anaerobic conditions. OAD contains three different subunits: Oad-α, a biotinylated extrinsic protein that catalyzes the

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