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S9564

Sigma-Aldrich

Amyloid Precursor Protein α, Secreted human

>90% (SDS-PAGE), recombinant, expressed in E. coli (N-terminal histidine tagged), buffered aqueous solution

Synonyme(s) :

sAPPα

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About This Item

Numéro MDL:
Code UNSPSC :
12352202
Nomenclature NACRES :
NA.32

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Produit recombinant

expressed in E. coli (N-terminal histidine tagged)

Niveau de qualité

Essai

>90% (SDS-PAGE)

Forme

buffered aqueous solution

Poids mol.

~100 kDa by SDS-PAGE

Numéro d'accès UniProt

Conditions d'expédition

dry ice

Température de stockage

−70°C

Informations sur le gène

human ... APP(351)

Description générale

The APP (amyloid precursor protein) gene is mapped to human chromosome 21q21.3.[1] It encodes a integral membrane protein. APPα is a soluble protein generated by sequential cleavage with α and γ secretase.[2]

Application

Human amyloid precursor protein α secreted, has been used in enzyme linked immunosorbent assay (ELISA).[3][4][5]

Actions biochimiques/physiologiques

Amyloid precursor protein α is an α-secretase-cleaved soluble protein that has been shown to have neuroprotective properties. It is derived from amyloid precursor protein. The protein consists of 612 amino acids. Several G protein-coupled receptors are known to activate α-secretase-dependent processing of APP. It has neuroprotective, neurogenic and neurotrophic functions. Amyloid precursor protein a also stimulates gene expression and protein expression.[6]

Forme physique

Solution 0.2 μm filtered, in phosphate buffered saline, pH 7.4.

Notes préparatoires

Expressed as a soluble protein and purified under non-denaturing conditions.

Code de la classe de stockage

10 - Combustible liquids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

nwg

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable


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In vivo BACE1 inhibition leads to brain A?
lowering and increased a-secretase processing of
APP without effect on Neuregulin-1
Sethu Sankaranarayanan
American Society for Engineering Education (2018)
Luo, J.J., et al.
Neuroscience Research, 63, 410-410 (2001)
S W Barger et al.
Brain research. Molecular brain research, 40(1), 116-126 (1996-08-01)
A significant fraction of the beta-amyloid precursor protein is proteolytically processed to yield large secreted forms (sAPP). These proteins have pleiotropic effects which potentially involve control of gene expression. We have investigated the influence of sAPP on the class of
Soluble ?-amyloid Precursor Protein Alpha Binds to p75 Neurotrophin Receptor to Promote Neurite Outgrowth
Noriko Hasebe
PLoS ONE (2013)
Therapeutic Potential of Secreted Amyloid Precursor Protein APPsa
Frontiers in Molecular Neuroscience (2017)

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