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C4765

Sigma-Aldrich

Casein solution from bovine milk

5% in water

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About This Item

Numéro CAS:
Numéro MDL:
Code UNSPSC :
12352202
Nomenclature NACRES :
NA.61

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Source biologique

bovine milk

Niveau de qualité

Forme

liquid

Concentration

5% in water

Technique(s)

activity assay: suitable
electrophoresis: suitable
immunocytochemistry: suitable

Numéro d'accès UniProt

Température de stockage

2-8°C

Chaîne SMILES 

[P](=O)(OCC(NC(=O)C(NC(=O)C(N)Cc1ccccc1)CCC(=O)N)C(=O)NC(CCC(=O)O)C(=O)NC(CCC(=O)O)C(=O)NC(CCC(=O)N)C(=O)NC(CCC(=O)N)C(=O)NC(CCC(=O)N)C(=O)NC(C(O)C)C(=O)NC(CCC(=O)O)C(=O)NC(CC(=O)O)C(=O)NC(CCC(=O)O)C(=O)NC(CC(C)C)C(=O)NC(CCC(=O)N)C(=O)NC(CC(=O)O)C(=O)NC(C

InChI

1S/C81H125N22O39P/c1-36(2)31-50(76(132)94-43(15-24-57(87)108)71(127)101-52(34-64(120)121)78(134)98-49(81(137)138)11-7-8-30-82)99-72(128)47(19-28-61(114)115)95-77(133)51(33-63(118)119)100-73(129)48(20-29-62(116)117)97-80(136)65(37(3)104)103-75(131)44(16-25-58(88)109)92-68(124)42(14-23-56(86)107)90-67(123)41(13-22-55(85)106)91-69(125)45(17-26-59(110)111)93-70(126)46(18-27-60(112)113)96-79(135)53(35-142-143(139,140)141)102-74(130)40(12-21-54(84)105)89-66(122)39(83)32-38-9-5-4-6-10-38/h4-6,9-10,36-37,39-53,65,104H,7-8,11-35,82-83H2,1-3H3,(H2,84,105)(H2,85,106)(H2,86,107)(H2,87,108)(H2,88,109)(H,89,122)(H,90,123)(H,91,125)(H,92,124)(H,93,126)(H,94,132)(H,95,133)(H,96,135)(H,97,136)(H,98,134)(H,99,128)(H,100,129)(H,101,127)(H,102,130)(H,103,131)(H,110,111)(H,112,113)(H,114,115)(H,116,117)(H,118,119)(H,120,121)(H,137,138)(H2,139,140,141)

Clé InChI

BECPQYXYKAMYBN-UHFFFAOYSA-N

Informations sur le gène

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Description générale

Casein is a calcium (phosphate) binding phosphoprotein. It is present in mammalian milk and constitutes about 80% of the total bovine milk proteins.[1] Bovine milk consists of four casein peptides, such as αs1-,αs2-,β-, and κ-caseins.[1] Casein exists in milk as micelles.[2] Casein from bovine is produced by the mammary gland under multihormonal control.[3]

Application

Casein solution from bovine milk has been used as a substrate for cyclic-AMP dependent protein kinase.
Casein solution from bovine milk has been used:
  • to determine the protease activity in ground beef and its effects on bacteriocin[4]
  • as a non-specific substrate to measure the activity of the protein phosphatase 2C (PP2C) fusions[5]
  • in sodium dodecyl sulfate (SDS)-polyacrylamide gel for casein zymography[6]

Actions biochimiques/physiologiques

Casein micelle system inhibits the pathological calcification of mammary glands.[2] It acts as a source of amino acids for the growth of neonates.

Notes préparatoires

Hydrolyzed and partially dephosphorylated. Prepared from a mixture of α, β and κ caseins.

Code de la classe de stockage

10 - Combustible liquids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 1

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable


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Dermatology (Basel, Switzerland), 192(3), 233-238 (1996-01-01)
The 1,24(R)(OH)2D3 (tacalcitol) ointment (2 micrograms/g) is available commercially as an antipsoriatic drug in Japan, but the cream preparation of tacalcitol is still under development. This study was conducted to compare the ability of tacalcitol cream and ointment to inhibit
Tim Lynch et al.
Plant molecular biology, 80(6), 647-658 (2012-09-26)
Abscisic acid (ABA) signaling via the pyrabactin-resistant and related (PYR/PYL/RCAR) receptors begins with ABA-dependent inactivation of the ABA-insensitive(ABI)-clade protein phosphatases(PP)2Cs, thereby permitting phosphorylation and activation of the Snf1-related (SnRK)2 clade of protein kinases, and activation of their downstream targets such
Karsten Ogrzewalla et al.
European journal of biochemistry, 269(13), 3329-3337 (2002-06-27)
The plastid transcription kinase (PTK), a component of the major RNA polymerase complex from mustard chloroplasts, has been implicated in redox-mediated regulation of plastid gene expression. A cloning strategy to define the PTK gene(s) resulted in the isolation of a
Casein and Whey Proteins in Human Health
Milk and Dairy Products as Functional Foods (2014)
J Simon et al.
European journal of biochemistry, 158(1), 125-132 (1986-07-01)
Receptors on membranes of chicken liver and brain bound porcine 125I-insulin in a specific and temperature-dependent manner. Competition with unlabeled insulin derivatives exhibited typical insulin potency ratios, i.e. chicken greater than porcine insulin greater than human proinsulin (2.1/1/0.02). Apparent binding

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