MABS157
Anticorps anti-N-acétylglucosamine liée par des liaisons O, clone RL2
clone RL2, from mouse
Synonyme(s) :
O-Linked N-Acetylglucosamine
Se connecterpour consulter vos tarifs contractuels et ceux de votre entreprise/organisme
About This Item
Code UNSPSC :
12352203
eCl@ss :
32160702
Nomenclature NACRES :
NA.41
Produits recommandés
Source biologique
mouse
Niveau de qualité
Forme d'anticorps
purified immunoglobulin
Type de produit anticorps
primary antibodies
Clone
RL2, monoclonal
Réactivité de l'espèce (prédite par homologie)
all
Technique(s)
affinity binding assay: suitable
electron microscopy: suitable
immunocytochemistry: suitable
immunoprecipitation (IP): suitable
western blot: suitable
Isotype
IgG1κ
Conditions d'expédition
wet ice
Modification post-traductionnelle de la cible
unmodified
Informations sur le gène
human ... OGT(8473)
Description générale
La modification post-traductionnelle des protéines par la N-acétylglucosamine liée en β (β-GlcNAc) via les fractions hydroxyle des résidus sérine ou thréonine est appelée β-GlcNAc à liaison en O ou plus simplement O-GlcNAc. La O-GlcNAc est l'une des modifications post-traductionnelles les plus abondantes au sein des compartiments nucléocytoplasmiques de l'ensemble des animaux et des plantes. Contrairement aux autres types de glycosylation des protéines, la O-GlcNAc se produit exclusivement dans les compartiments nucléaires et cytoplasmiques et ne subit généralement pas d'autre modification pour former des structures plus longues. En outre, la O-GlcNAcylation est un processus réversible et extrêmement dynamique. La O-GlcNAc transférase (OGT) fixe la O-GlcNAc aux protéines au niveau de résidus sérine et thréonine spécifiques, tandis que la O-GlcNAcase catalyse le retrait / l'hydrolyse de la O-GlcNAc à partir des protéines. En fait, l'interaction dynamique entre la O-GlcNAcylation et la phosphorylation des résidus serine/thréonine joue un rôle important dans la régulation de la signalisation cellulaire. Tau et l'ARN polymérase II (Pol II) sont deux protéines bien connues qui sont modifiées par O-GlcNAcylation. Dans les cerveaux humains atteints de maladie d'Alzheimer, la protéine tau est fortement phosphorylée et moins O-GlcNAcylée. De manière similaire, la O-GlcNAc est retirée et remplacée par un O-phosphate dans le domaine CTD de la Pol II lorsque la phase d'élongation de la transcription est initiée.
Spécificité
La structure ciblée n'est pas spécifique à l'espèce.
Reconnaît spécifiquement les espèces de N-acétylglucosamine à liaison O (O-GlcNAc) sur les protéines et peptides O-GlcNAcylées. Peu de réactivité avec la GIcNAc libre et aucune réactivité avec la GalNac. Le traitement à la galactosyltransférase des protéines O-GlcNAcylées entraîne la galactosylation de la O-GlcNAc par liaison β1-4 et une perte complète de liaison par le clone RL2 (Holt, G.D., et al. (1987). J. Cell Biol. 104(5):1157-1164).
Immunogène
Fraction de complexe pore-lamine purifiée issue d'enveloppes nucléaires de foie de rat correspondant à la N-acétylglucosamine à liaison O de rat.
Application
Analyse par immunocytochimie : une concentration de 4,0 µg/ml d'un lot représentatif a permis de détecter la N-acétylglucosamine à liaison O dans des cellules HeLa.
Analyse en immunocytochimie : un lot représentatif a permis d'immunomarquer les enveloppes nucléaires, mais pas l'intérieur du noyau, de cellules HeLa perméabilisées à la digitonine. Le clone RL2 a permis de marquer l'intérieur nucléaire uniquement sur des cellules HeLa perméabilisées au Triton X-100 sans enveloppe nucléaire intacte (Adam, S.A., et al. (1990). J. Cell Biol. 111(3):807-816).
Analyse de liaison par affinité : un lot représentatif a été radiomarqué avec 125I et étudié pour ses caractéristiques de liaison avec des enveloppes nucléaires isolées de foie de rat (Snow, C.M., et al. (1987). J. Cell Biol. 104(5):1143-1156).
Microscopie électronique : un lot représentatif a permis de localiser une immunoréactivité à la O-GlcNAc dans des enveloppes nucléaires isolées de foie de rat (Snow, C.M., et al. (1987). J. Cell Biol. 104(5):1143-1156).
Analyse par western blotting : un lot représentatif a permis de détecter les protéines O-GlcNAcylées dans des préparations d'enveloppes nucléaires de foie de rat (Snow, C.M., et al. (1987). J. Cell Biol. 104(5):1143-1156 ; Holt, G.D., et al. (1987). J. Cell Biol. 104(5):1157-1164).
Analyse par immunoprécipitation : un lot représentatif a permis d'immunoprécipiter les protéines O-GlcNAcylées à partir de préparations d'enveloppes nucléaires de foie de rat en solution. Le prétraitement des préparations d'enveloppes nucléaires à la galactosyltransférase a empêché l'immunoprécipitation des glycoprotéines par le clone RL2 (Snow, C.M., et al. (1987). J. Cell Biol. 104(5):1143-1156 ; Holt, G.D., et al. (1987). J. Cell Biol. 104(5):1157-1164).
Analyse en immunocytochimie : un lot représentatif a permis d'immunomarquer les enveloppes nucléaires, mais pas l'intérieur du noyau, de cellules HeLa perméabilisées à la digitonine. Le clone RL2 a permis de marquer l'intérieur nucléaire uniquement sur des cellules HeLa perméabilisées au Triton X-100 sans enveloppe nucléaire intacte (Adam, S.A., et al. (1990). J. Cell Biol. 111(3):807-816).
Analyse de liaison par affinité : un lot représentatif a été radiomarqué avec 125I et étudié pour ses caractéristiques de liaison avec des enveloppes nucléaires isolées de foie de rat (Snow, C.M., et al. (1987). J. Cell Biol. 104(5):1143-1156).
Microscopie électronique : un lot représentatif a permis de localiser une immunoréactivité à la O-GlcNAc dans des enveloppes nucléaires isolées de foie de rat (Snow, C.M., et al. (1987). J. Cell Biol. 104(5):1143-1156).
Analyse par western blotting : un lot représentatif a permis de détecter les protéines O-GlcNAcylées dans des préparations d'enveloppes nucléaires de foie de rat (Snow, C.M., et al. (1987). J. Cell Biol. 104(5):1143-1156 ; Holt, G.D., et al. (1987). J. Cell Biol. 104(5):1157-1164).
Analyse par immunoprécipitation : un lot représentatif a permis d'immunoprécipiter les protéines O-GlcNAcylées à partir de préparations d'enveloppes nucléaires de foie de rat en solution. Le prétraitement des préparations d'enveloppes nucléaires à la galactosyltransférase a empêché l'immunoprécipitation des glycoprotéines par le clone RL2 (Snow, C.M., et al. (1987). J. Cell Biol. 104(5):1143-1156 ; Holt, G.D., et al. (1987). J. Cell Biol. 104(5):1157-1164).
L'anticorps anti-N-acétylglucosamine à liaison O, clone RL2 est un anticorps dirigé contre la N-acétylglucosamine à liaison O. Il est destiné à une utilisation en western blotting, en immunocytochimie, en analyse de liaison par affinité, en microscopie électronique et en immunoprécipitation.
Qualité
Produit évalué par western blotting sur des lysats de cellules HeLa.
Analyse par western blotting : une concentration de 1,0 µg/ml de cet anticorps a permis de détecter la N-acétylglucosamine à liaison O dans 10 µg de lysat de cellules HeLa.
Analyse par western blotting : une concentration de 1,0 µg/ml de cet anticorps a permis de détecter la N-acétylglucosamine à liaison O dans 10 µg de lysat de cellules HeLa.
Description de la cible
Variable en fonction de la taille de la (des) protéine(s) O-GlcNAcylées.
Forme physique
Format : Produit purifié
Autres remarques
Concentration : Voir la fiche technique du lot concerné.
Not finding the right product?
Try our Outil de sélection de produits.
Code de la classe de stockage
12 - Non Combustible Liquids
Classe de danger pour l'eau (WGK)
WGK 1
Point d'éclair (°F)
Not applicable
Point d'éclair (°C)
Not applicable
Certificats d'analyse (COA)
Recherchez un Certificats d'analyse (COA) en saisissant le numéro de lot du produit. Les numéros de lot figurent sur l'étiquette du produit après les mots "Lot" ou "Batch".
Déjà en possession de ce produit ?
Retrouvez la documentation relative aux produits que vous avez récemment achetés dans la Bibliothèque de documents.
Toni Mueller et al.
Frontiers in aging, 1, 620382-620382 (2021-03-12)
O-GlcNAcylation is a protein posttranslational modification that results in the addition of O-GlcNAc to Ser/Thr residues. Since its discovery in the 1980s, it has been shown to play an important role in a broad range of cellular functions by modifying
Kent Miyazaki et al.
Clinical & experimental metastasis (2024-06-18)
Our previous studies revealed a novel link between gemcitabine (GEM) chemotherapy and elevated glutamine-fructose-6-phosphate transaminase 2 (GFPT2) expression in pancreatic cancer (PaCa) cells. GFPT2 is a rate-limiting enzyme in the hexosamine biosynthesis pathway (HBP). HBP can enhance metastatic potential by
Wei Qin et al.
Nature communications, 12(1), 4980-4980 (2021-08-19)
Proximity labeling (PL) with genetically-targeted promiscuous enzymes has emerged as a powerful tool for unbiased proteome discovery. By combining the spatiotemporal specificity of PL with methods for functional protein enrichment, we show that it is possible to map specific protein
Virginia Kroef et al.
eLife, 11 (2022-03-02)
The hexosamine biosynthetic pathway (HBP) produces the essential metabolite UDP-GlcNAc and plays a key role in metabolism, health, and aging. The HBP is controlled by its rate-limiting enzyme glutamine fructose-6-phosphate amidotransferase (GFPT/GFAT) that is directly inhibited by UDP-GlcNAc in a
Jin-Wei Jhu et al.
International journal of molecular sciences, 22(18) (2021-09-29)
Glutamine and lipids are two important components of proliferating cancer cells. Studies have demonstrated that glutamine synthetase (GS) boosts glutamine-dependent anabolic processes for nucleotide and protein synthesis, but the role of GS in regulating lipogenesis remains unclear. This study identified
Notre équipe de scientifiques dispose d'une expérience dans tous les secteurs de la recherche, notamment en sciences de la vie, science des matériaux, synthèse chimique, chromatographie, analyse et dans de nombreux autres domaines..
Contacter notre Service technique