Antikörper-Grundlagen
Basisstruktur von Antikörpern
Immunglobuline (Ig) werden von B-Lymphozyten produziert und in Plasma abgesondert. Das Ig-Molekül in monomerer Form ist ein Glykoprotein mit einem Molekulargewicht von etwa 150 kDa, das in seiner Form einem Y ähnelt. Die Grundstruktur des Ig-Monomers (Abbildung 1) besteht aus zwei identischen Hälften, die durch zwei Disulfidbindungen verbunden sind. Jede Hälfte besteht aus einer Schwerkette von etwa 50 kDa und einer Leichtkette von etwa 25 kDa, die durch eine Disulfidbindung in der Nähe des Carboxylterminus der Leichtkette verbunden sind. Die Schwerkette ist unterteilt in ein Fc-Fragment, das sich am Carboxylterminus (Basis von Y) befindet, und ein Fab-Fragment, das sich am Aminoterminus (Arm von Y) befindet. Am Fc-Fragment sind Kohlenhydratketten angebracht. Das Fc-Fragment des Ig-Moleküls besteht ausschließlich aus Schwerketten. Die Fc-Regionen von IgG und IgM können an Rezeptoren auf der Oberfläche von immunmodulierenden Zellen wie Makrophagen binden und die Freisetzung von Cytokinen anregen, welche die Immunantwort regulieren. Die Fc-Region enthält Proteinsequenzen, die allen Ig gemeinsam sind, sowie Determinanten, die ausschließlich zu einzelnen Klassen gehören. Diese Regionen werden als konstante Regionen bezeichnet, da sie sich in verschiedenen Ig-Molekülen innerhalb derselben Klasse nicht wesentlich unterscheiden. Das Fab-Fragment des Ig-Moleküls enthält sowohl Schwer- als auch Leichtketten, die durch eine einzelne Disulfidbindung miteinander verbunden sind. Ein Schwer- und ein Leichtkettenpaar bilden zusammen die Antigenbindungsstelle des Antikörpers. Jedes Ig-Monomer ist in der Lage, zwei Antigenmoleküle zu binden.
Abbildung 1.Basisstruktur von Immunglobulinen.
Abbildung 2.Die wichtigsten Immunglobulinklassen.
Die Klassenidentität wird durch klassenspezifische Sequenzen in der Fc-Region der Schwerkette bestimmt, die mit griechischen Buchstaben bezeichnet werden, welche die Ig-Bezeichnung ergänzen: alpha-IgA, delta-IgD, epsilon-IgE, gamma-IgG, mu-IgM. Leichtketten sind unter den Immunglobulinen universal und kommen in Form zweier Typen vor – Kappa oder Lambda. Diese werden in der Regel mit den griechischen Buchstaben Kappa und Lambda bezeichnet. Eigenschaften von Human- bzw. Maus-Immunglobulinen sind in Tabelle A und Tabelle B enthalten.
* Leichtketten sind in allen Immunglobulinklassen vorhanden. Beim Menschen werden in 67 % der Fälle κ-Ketten und in 33 % der Fälle λ-Ketten vorgefunden. Verhältnisse anderer Spezies sind in der Tabelle der Verhältnisse der Leichtketten von Immunglobulinen enthalten.
Das Verhältnis von kappa zu lambda in der Ig-Population ist je nach Spezies unterschiedlich. Siehe Tabelle C.
Literatur
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