Trypsin solutions are less stable than lyophilized or powder form. Trypsin solution products, which are prepared at 0.25% in Hank's Balanced Salts with phenol red, are stored at -20°C and assigned a shelf life of approximately 2 years from the date of quality release. Solutions prepared in medium are expected to have similar stability. Avoid repeated freeze/thaw cycles and maintain the pH at a range of 7.0 - 7.6.
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T9201
Trypsin aus Rinderpankreas
powder, ≥7,500 BAEE units/mg solid
Synonym(e):
Serine Protease 1
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Über diesen Artikel
CAS-Nummer:
UNSPSC Code:
12352204
NACRES:
NA.54
EC Number:
232-650-8
MDL number:
Specific activity:
≥7,500 BAEE units/mg solid
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powder
Quality Segment
specific activity
≥7,500 BAEE units/mg solid
mol wt
23.8 kDa
composition
, ≥90 % protein
impurities
≤3 BTEE units/mg solid Chymotrypsin
storage temp.
−20°C
Application
Für den Trypsinverdau von Peptiden ein Verhältnis von ca. 1:100 bis 1:20 (Trypsin:Peptid) verwenden. Die typische Verwendung für dieses Produkt besteht im Entfernen von adhärenten Zellen von einer Kulturoberfläche. Die zum Ablösen von Zellen von ihrem Substrat erforderliche Trypsinkonzentration hängt in erster Linie vom Zelltyp und dem Alter der Kultur ab. Trypsine werden auch für die Resuspendierung von Zellen während der Zellkultur, in der Proteomikforschung für den Verdau von Proteinen und in verschiedenen In-Gel-Verdaus verwendet. Weitere Anwendungsbereiche sind u. a. die Beurteilung der Kristallisierung mit membranbasierten Methoden und eine Studie zur Feststellung, ob Proteinfaltungsraten und Proteinausbeuten durch das Vorhandensein von sog. „kinetischen Fallen“ begrenzt werden können.
Biochem/physiol Actions
Trypsin spaltet Peptide auf der C-terminalen Seite von Lysin- und Argininrückständen. Die Hydrolyse dieser Reaktion wird verlangsamt, wenn sich auf einer der Seiten der Spaltstelle ein Säurerest befindet, und die Hydrolyse wird beendet, wenn sich auf der Carboxylseite der Spaltstelle ein Prolinrest befindet. Der optimale pH-Wert für die Trypsinaktivität liegt zwischen 7 und 9. Trypsin kann auch zum Spalten von Ester und Amidbindungen von synthetischen Derivaten von Aminosäuren eingesetzt werden. EDTA wird Trypsinlösungen als Chelatbildner zugegeben, der Calcium- und Magnesiumionen neutralisiert, welche die Peptidbindungen verdecken, auf die sich das Trypsin auswirkt. Durch das Entfernen dieser Ionen wird die enzymatische Aktivität verstärkt.
Serinprotease-Inhibitoren, u. a. DFP, TLCK, APMSF, AEBSEF und Aprotinin, hemmen Trypsin.
Serinprotease-Inhibitoren, u. a. DFP, TLCK, APMSF, AEBSEF und Aprotinin, hemmen Trypsin.
Preparation Note
Dieses Produkt stammt aus dem Pankreas und wird aus Neuseeland bezogen. Es ist in 1 mM HCl bei 1 mg/mL löslich.
Other Notes
Eine BAEE-Einheit erzeugt unter Verwendung von BAEE als Substrat ein A253 von 0,001 pro Minute bei einem pH-Wert von 7,6 und einer Temperatur von 25 °C.
Trypsin besteht aus einem einsträngigen Polypeptid aus 223 Aminosäureresten und wird durch Entfernung des N-terminalen Hexapeptids von Trypsinogen produziert, das an der Lys-Ile-Peptidbindung abgespalten wird. Die Aminsäuresequenz ist durch 6 Disulfidbrücken quervernetzt. Dies ist die native Form von Trypsin, Beta-Trypsin. Beta-Trypsin kann durch Autolyse am Lys-Ser-Rest aufgespalten und so in Alpha-Trypsin umgewandelt werden. Trypsin gehört zur Familie der Serinproteasen.
Disclaimer
Lösungen in 1 mM HCl sind in Aliquoten bei einer Temperatur von -20 °C gelagert 1 Jahr haltbar. Das vorhandene Ca2+ reduziert zudem die Autolyse von Trypsin und erhält dessen Stabilität in Lösung. Trypsin behält auch den Großteil seiner Aktivität in 2,0 M Harnstoff, 2,0 M Guanidin HCl oder 0,1 % (w/v) SDS bei.
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| description powder, ≥7,500 BAEE units/mg solid | description Type XI, lyophilized powder, ≥6,000 BAEE units/mg protein | description ≥2,500 USP units/mg solid, meets USP testing specifications | description TPCK Treated, essentially salt-free, lyophilized powder, ≥10,000 BAEE units/mg protein |
| specific activity ≥7,500 BAEE units/mg solid | specific activity ≥6,000 BAEE units/mg protein | specific activity ≥2,500 USP units/mg solid | specific activity ≥10,000 BAEE units/mg protein |
| form powder | form lyophilized powder | form solid | form essentially salt-free, lyophilized powder |
| mol wt 23.8 kDa | mol wt 23.8 kDa | mol wt 23.8 kDa | mol wt 23.8 kDa |
| storage temp. −20°C | storage temp. −20°C | storage temp. −20°C | storage temp. −20°C |
| impurities ≤3 BTEE units/mg solid Chymotrypsin | impurities salt, essentially free | impurities - | impurities - |
| Quality Level 400 | Quality Level 200 | Quality Level 300 | Quality Level 200 |
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signalword
Danger
hcodes
Hazard Classifications
Eye Irrit. 2 - Resp. Sens. 1 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3
target_organs
Respiratory system
Lagerklasse
11 - Combustible Solids
wgk
WGK 1
ppe
dust mask type N95 (US), Eyeshields, Faceshields, Gloves
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how can I preserve trypsin filtered in medium? 4 or -20c? without losing of activity?
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