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C7661

Rat Collagen Type I

from rat tail, powder, suitable for cell culture

Collagen from rat tail
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Über diesen Artikel

CAS-Nummer:
UNSPSC Code:
12352202
NACRES:
NA.75
EC Number:
232-697-4
MDL number:
Biological source:
rat tail
Form:
powder
Technique(s):
cell culture | mammalian: suitable
Mol wt:
120—160 kDa

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Produktname

Kollagen aus Rattenschwanz, Bornstein and Traub Type I, powder, BioReagent, suitable for cell culture

biological source

rat tail

Quality Segment

product line

BioReagent

form

powder

mol wt

120—160 kDa

packaging

glass bottle of 5 mg

technique(s)

cell culture | mammalian: suitable

surface coverage

6‑10 μg/cm2

solubility

soluble

NCBI accession no.

UniProt accession no.

binding specificity

Peptide Source: Fibrinogen
, Peptide Source: Laminin

storage temp.

2-8°C

Gene Information

rat ... Col1a1(29393)

General description

Alle Kollagenmoleküle bestehen aus drei Polypeptidketten in einer Dreifachhelix. Die Primärstruktur ist im Wesentlichen gekennzeichnet durch Wiederholungen von Glycin an jeder dritten Position, wobei häufig Prolin oder 4-Hydroxyprolin dem Glycinrest vorangehen. Kollagen Typ I unterscheidet sich von anderen Kollagenen durch seine geringe Lysin-Hydroxylierung und den geringen Kohlenhydratgehalt. COL1A1 (Kollagen, Typ I, α1) oder Kollagen ist ein wichtiges menschliches Strukturprotein, das sich in Form von Fibrillen zusammenfügt. Es ist ein sehr langes, dünnes und das am häufigsten vorkommende Protein im menschlichen Körper. Es ist eine rechtsgängige Supercoil-Helix aus drei linksgängigen Polypeptidketten. Diese Ketten bestehen aus ~1.040 Aminosäuren, die im Wesentlichen Wiederholungen von drei Aminosäuren -(Gly-X-Y)n sind. Gly is Glycin, und X und Y können jede Aminosäure sein; bei Menschen sind sie in der Regel jedoch Prolin bzw. Hydroxyprolin.[1]
Das Produkt ist eine klare bis trübe farblose Lösung mit einigen unlöslichen Verbindungen bei 1 mg/ml in Wasser mit 2 μl Essigsäure (oder 0,1 N Essigsäure). Die unlöslichen Verbindungen können durch Absetzen oder Zentrifugieren entfernt werden.

Application

Kollagen aus Rattenschwänzen wird wie folgt eingesetzt:

  • Immunhistochemie[2]
  • Assays zur Zellaktivität[3]
  • Bei der Schaffung von Explantatkulturen des dorsalen Spinalganglions[4]
  • Als eine der Komponenten bei der Vorbereitung der funktionalisierten Oberfläche (bei NMR-Untersuchungen)[5]
  • In Zellkulturen (die Deckgläser aus Glas wurden mit Nanodrähten in hohen Konzentrationen und Kollagen beschichtet)[6]
  • Für die Biofunktionalisierung der Mikrokanäle[7]

Biochem/physiol Actions

Kollagen ist ein wichtiger Bestandteil des Bindegewebes. Studien einer chinesischen Familie zeigen, dass eine Mutation von COL1A1 (Kollagenase Typ I) mit Osteogenesis imperfecta Typ I in Zusammenhang steht.[8][8] Kollagen ist assoziiert mit dem subchondralen Übergang zum Knochen und kann als Marker verwendet werden, um den Zustand der Verengung des Gelenkraums und der Osteophyten bei Osteoarthrose festzustellen.[9]Kollagen aus Rattenschwänzen dient zur Herstellung dünner Schichten auf Gewebekulturplatten, um die Fixierung von verankerungsabhängigen Zellen zu erleichtern, empfohlen für die Verwendung bei 6 bis 10 μg/cm2. Es ist NICHT für die Herstellung von 3-D-Gelen vorgesehen. Kollagen Typ I wird in Zellkulturen häufig als Anlagerungssubstrat für Myoblasten, Spinalganglien, Hepatozyten, embryonalen Lungenzellen, Herzexplantaten, Fibroblasten, Endothelialzellen und Inselzellen verwendet, die alle auf Beschichtungen oder Gelen mit Kollagen Typ I erfolgreich gezüchtet werden. Kollagen Typ I kommt außerdem in der Erforschung der idiopathischen Lungenfibrose (IPF) und dabei in Studien zur Auswirkung von ER-Stress auf die Lungen-Fibroblasten bei IPF zum Einsatz. In sauren Lösungen kann Kollagen dreidimensionale Gerüste ergeben, die im Bioengineering und in Zellkultur-Anwendungen verwendet werden.

Preparation Note

Das Produkt ist eine klare bis trübe farblose Lösung mit einigen unlöslichen Verbindungen bei 1 mg/ml in Wasser mit 2 μl Essigsäure (oder 0,1 N Essigsäure). Die unlöslichen Verbindungen können durch Absetzen oder Zentrifugieren entfernt werden.

Other Notes

Kollagen wird in eine Reihe an strukturell und genetisch verschiedenen Typen unterteilt. Wir nutzen die Nomenklatur, die von Bornstein und Traub vorgeschlagen wurde. Verwechseln Sie die Typenbezeichnungen von Sigma nicht mit anerkannten Typenklassifizierungen von Kollagen.

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C3867C5608C5533
biological source

rat tail

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rabbit skin

biological source

human placenta

technique(s)

cell culture | mammalian: suitable

technique(s)

cell culture | mammalian: suitable

technique(s)

cell culture | stem cell: suitable

technique(s)

cell culture | mammalian: suitable

Quality Level

200

Quality Level

200

Quality Level

200

Quality Level

200

mol wt

120—160 kDa

mol wt

apparent mol wt 115-130 kDa by SDS-PAGE (doublet), apparent mol wt 215-235 kDa by SDS-PAGE (doublet)

mol wt

-

mol wt

-

form

powder

form

liquid

form

powder

form

powder

solubility

soluble

solubility

soluble, clear to hazy, colorless (solubilized in 0.02M acetic acid)

solubility

aqueous acid: ≤10 mg/mL, aqueous sodium acetate buffer: soluble (0.01-0.5M)

solubility

acetic acid: 0.5-2.0 mg/mL (Dissolve for several hours at 2-8 °C, occasionally swirling.)


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Lagerklasse

11 - Combustible Solids

wgk

WGK 1

flash_point_f

Not applicable

flash_point_c

Not applicable

ppe

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)



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Questions

1–8 of 8 Questions  
  1. Can the 1mg/mL collagen solution be frozen?

    1 answer
    1. Prepared collagen solutions are typically stored refrigerated, rather than frozen. The freeze/thaw cycle may damage the collagen structure and reduce performance as an attachment substrate or 3D matrix.

      Helpful?

  2. How much is the molecular weight (dalton)?

    1 answer
    1. As noted in the DESCRIPTION section of the product page, Collagen Type I is a very long, thin and abundant protein. It is a supercoiled right-helix of three left-handed polypeptide chains. These chains are composed of ~1040 amino acids, which are essentially repeats of three amino acids -(Gly-X-Y)n. Gly is glycine and X and Y can be any amino acids.
      A defined molecular weight is not established, however when run on SDS page, multiple bands are observed at a range of 120 - 160 kDa. Please see the link below to the datasheet for this and other collagen products:
      https://www.sigmaaldrich.com/deepweb/assets/sigmaaldrich/product/documents/133/320/c0543inf.pdf

      Helpful?

  3. Why am I seeing some insolubles in my collagen solution?

    1 answer
    1. The solubility specifications for this product is clear to hazy colorless solution with a few insolubles at 1 mg/ml in water with 2 μl acetic acid (or 0.1 N acetic acid). The insolubles can be removed by settling or centrifugation.

      Helpful?

  4. What is the Department of Transportation shipping information for this product?

    1 answer
    1. Transportation information can be found in Section 14 of the product's (M)SDS.To access the shipping information for this material, use the link on the product detail page for the product.

      Helpful?

  5. How can I make a 3-D collagen gel?

    1 answer
    1. Not all lots of C7661 are suitable for 3D gels. Product No. C4243 has been use-tested in this application. If C4243 is not available, we recommend that customers screen lots of C7661 to try to make 3D gels. We have found that collagen that has been sterilized by gamma-irradiation or by chloroform cannot be used to make 3D collagen gels. The following protocol can be used to make collagen gels: Materials required:Collagen gel solution 1.5 - 3 mg/mL 10X tissue culture medium containing phenol red Sodium bicarbonate or HEPES buffer Procedure: 1.Measure out 800 μL of collagen solution. 2.Add 100 μL of 10X medium (buffered with 1X sodium bicarbonate or HEPES) 3.Adjust pH with 1 N sodium hydroxide, if required (100 μl or less) 4.Add 10X medium to bring volume to 1 ml 5.Mix contents well. Solution should maintain red color to indicate physiological pH6. Dispense into wells to a depth of 1-2 mm (approx. 15 μL/well) 7.Transfer to 37 °C for 20-40 minutes 8.Examine for gel formation The above volumes represent quantities for use in 24 well plates. Volumes can be adjusted to accommodate any culture vessel.

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  6. How can I sterilize collagen solutions?

    1 answer
    1. We recommend transferring the collagen solution to a glass bottle with a screw cap and carefully layering chloroform at the bottom. The amount of chloroform to use should be ~10% of the volume of collagen solution. DO NOT SHAKE OR STIR. Allow to stand overnight at 2-8 °C. Aseptically remove the top layer containing the collagen solution to a new bottle. We do not recommend sterilizing the collagen solution by membrane filtration. We have found substantial protein loss by this method.

      Helpful?

  7. How are collagen solutions stored?

    1 answer
    1. Collagen solutions should be stored in the refrigerator at 2-8 °C for up to 1 year, unless it becomes contaminated.

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  8. How long can collagen coated plates be stored?

    1 answer
    1. We make no recommendations about storage of plates after coating.  Since several factors such as humidity may impact longevity of coated plates, customers should make their own determination as to whether plates can be stored and under which conditions.  We offer Sigma Screen collagen coated plates (Product No. S3315) that indicates the following: For optimal performance, the unopened product should be stored in a dry place at 2-8 °C. The product may be stored at room temperature for up to three months. The product should not be exposed to temperatures above 50 °C.

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  1. Campinas - Brazil
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    5 out of 5 stars.

    Of its use for platelet studies

    Collagens are known agonists of platelets. This collagen, from rat tail, can be used as an agonist for platelet function, yielding satisfactory responses (>70%) in concentrations between 10 and 50 ug/mL. This collagen also yields satisfactory curves when assessing collagen fibrillogenesis in vitro. However, care must be taken for it not to gel - neutral pH and increased temperature may induce gelation.

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