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Merck

69575

O-Methyl-D-tyrosin

≥99.0% (NT)

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Über diesen Artikel

Empirische Formel (Hill-System):
C10H13NO3
CAS-Nummer:
Molekulargewicht:
195.22
PubChem Substance ID:
UNSPSC Code:
12352200
Beilstein/REAXYS Number:
3201704
MDL number:
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assay

≥99.0% (NT)

optical activity

[α]20/D +7.0±1°, c = 1% in 5 M HCl

SMILES string

COc1ccc(C[C@@H](N)C(O)=O)cc1

InChI

1S/C10H13NO3/c1-14-8-4-2-7(3-5-8)6-9(11)10(12)13/h2-5,9H,6,11H2,1H3,(H,12,13)/t9-/m1/s1

InChI key

GEYBMYRBIABFTA-SECBINFHSA-N

Lagerklasse

13 - Non Combustible Solids

wgk

WGK 3

flash_point_f

Not applicable

flash_point_c

Not applicable

ppe

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


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S E Shoelson et al.
The Journal of biological chemistry, 264(14), 7831-7836 (1989-05-15)
The receptors for insulin and epidermal growth factor undergo tyrosine autophosphorylation in response to ligand stimulation, while pp60v-src is an unregulated tyrosine kinase. In this report we show that each of the kinases phosphorylates an exogenous peptide that corresponds to
Amersham Prize winner. Expanding the genetic code.
Lei Wang
Science (New York, N.Y.), 302(5645), 584-585 (2003-10-25)
Deqiang Zhang et al.
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 99(10), 6579-6584 (2002-05-16)
Although incorporation of amino acid analogs provides a powerful means of producing new protein structures with interesting functions, many amino acid analogs cannot be incorporated easily by using the wild-type aminoacyl-tRNA synthetase (aaRS). To be able to incorporate specific amino
Jeffrey K Takimoto et al.
ACS chemical biology, 6(7), 733-743 (2011-05-07)
Unnatural amino acids (Uaas) can be translationally incorporated into proteins in vivo using evolved tRNA/aminoacyl-tRNA synthetase (RS) pairs, affording chemistries inaccessible when restricted to the 20 natural amino acids. To date, most evolved RSs aminoacylate Uaas chemically similar to the
Ning Wu et al.
Journal of the American Chemical Society, 126(44), 14306-14307 (2004-11-04)
We have developed a second orthogonal tRNA/synthetase pair for use in yeast based on the Escherichia coli tRNALeu/leucyl tRNA-synthetase pair. Using a novel genetic selection, we have identified a series of synthetase mutants that selectively charge the amber suppresor tRNA

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