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Über diesen Artikel
biological source
rabbit
Quality Level
antibody form
affinity isolated antibody
antibody product type
primary antibodies
clone
polyclonal
purified by
affinity chromatography
species reactivity
mouse
species reactivity (predicted by homology)
human (based on 100% sequence homology), porcine (based on 100% sequence homology), orangutan (based on 100% sequence homology), chicken (based on 100% sequence homology), bovine (based on 100% sequence homology), rat (based on 100% sequence homology)
technique(s)
immunoprecipitation (IP): suitable, inhibition assay: suitable (peptide), western blot: suitable
NCBI accession no.
UniProt accession no.
shipped in
wet ice
target post-translational modification
trimethylation (Lys180 )
Gene Information
human ... STAT3(6774)
General description
Immunogen
Application
Peptidhemmungs-Assay: Die Zielspezifität einer repräsentativen Charge wurde durch Immunogenpeptidblockierung vor der Western-Blot-Analyse (0,5 µg/ml) in embryonalem Stammzellenlysat von Mäusen (10 µg/Bahn) bestätigt. Nur das Immunogenpeptid, aber nicht das entsprechende Peptid ohne Lys180-Trimethylierungsmodifikation blockierte den Nachweis der Zielbande.
Epigenetik & Zellkernfunktion
Kernrezeptoren
Biochem/physiol Actions
Physical form
Preparation Note
Analysis Note
Western-Blot-Analyse: Eine 1:500-Verdünnung dieses Antikörpers wies an Lys180 trimethyliertes STAT3 in 10 µg embryonalem Stammzellenlysat von Mäusen nach.
Other Notes
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Lagerklasse
12 - Non Combustible Liquids
wgk
WGK 1
flash_point_f
Not applicable
flash_point_c
Not applicable
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Verwandter Inhalt
A major focus of breast cancer research is to understand the mechanisms responsible for disease progression and drug resistance. Toward that end, it has been found that approximately two thirds of all human breast carcinomas overexpress the Estrogen Receptor α (ERα) protein and it remains the primary pharmacological target for endocrine therapy1,2. The normal cellular function of ERα is as a transcription factor that mediates a wide variety of physiological processes, many of which are dependent upon phosphorylation of the receptor at specific amino acid residues3,4. Indeed, ERα is known to be phosphorylated at a multitude of different sites, yet how these all correlate to disease remains unclear5. Here, we interrogated multiple sites of ERα for phosphorylation status by screening an extensive panel of different breast cancer patient samples and other non-breast cancer tissue microarray (TMA) slide samples to determine their relevance to disease.
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