MAB1562
Anticuerpo anti-proteína priónica, aa 109-112, clon 3F4
clone 3F4, Chemicon®, from mouse
Sinónimos:
PrP, CD230
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About This Item
UNSPSC Code:
12352203
eCl@ss:
32160702
NACRES:
NA.41
Productos recomendados
biological source
mouse
Quality Level
antibody form
purified immunoglobulin
antibody product type
primary antibodies
clone
3F4, monoclonal
species reactivity
hamster, human
manufacturer/tradename
Chemicon®
technique(s)
ELISA: suitable
immunohistochemistry (formalin-fixed, paraffin-embedded sections): suitable
immunoprecipitation (IP): suitable
western blot: suitable
isotype
IgG2a
NCBI accession no.
UniProt accession no.
shipped in
dry ice
target post-translational modification
unmodified
Gene Information
human ... PRNP(5621)
General description
Se piensa que los priones causan una serie de enfermedades en diferentes mamíferos, como la encefalopatía espongiforme bovina (BSE, también conocida como «la enfermedad de las vacas locas») en el ganado vacuno y la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob (CJD) en humanos. Todas las enfermedades priónicas hasta ahora hipotetizadas afectan a la estructura del cerebro o del tejido nervioso, y en la actualidad no existe tratamiento para ninguna de ellas y se consideran mortales. Se ha planteado la hipótesis de que los priones infectan y se propagan replegándose de manera anómala en una estructura que es capaz de convertir las moléculas normales de la proteína en una forma con estructura anómala. Todos los priones conocidos inducen la formación de un pliegue amiloide, en el cual la proteína polimeriza en un agregado consistente en láminas beta estrechamente comprimidas. Esta estructura alterada es extremadamente estable y se acumula en el tejido infectado, causando la muerte celular y daño tisular. Esta estabilidad significa que los priones son resistentes a la desnaturalización por agentes químicos y físicos, lo que dificulta la eliminación y contención de estas partículas.
Specificity
Restos aminoacídicos 109-112 de la proteína priónica humana, de hámster y felina. No reacciona con la PrP de ninguna otra especie de mamífero. El MAB1562 es reactivo para las formas nativa y desnaturalizada de la PrP. El tejido o las células que se han fijado requieren la reexposición del epítopo (véase más adelante). Reconoce las formas sensible y resistente a las proteasas del PrP.
Immunogen
Epítopo: aa 109-112
Application
Este anticuerpo anti-proteína priónica, aa 109-112, clon 3F4, se ha validado para su utilización en ELISA, IH, IH(P), IP y WB para la detección del prión.
Inmunohistoquímia (parafina):
Imágenes representativas de un lote anterior. Tinción óptima con tampón citrato, pH 6,0, Recuperación del epítopo: Cerebro humano
Inmunohistoquímica (Kitamoto et al., 1987):
1:100-1:1 000 *Véase el protocolo más adelante.
El epítopo debe re-exponerse en el tejido fijado mediante pretratamiento del tejido utilizando uno de los siguientes procedimientos:
a. ácido fórmico durante 10 minutos a temperatura ambiente (Kitamoto et al., 1987)
b. autoclave hidrolítico (Kitamoto et al., 1991)
c. tratamiento en microondas (BioGenex, San Ramon, CA)
Inmunoelectrotransferencia (western blot): (Kascsak, R.J., 1991; Kascsak, R.J., 1987):
Se utilizó una dilución 1:10 000 - 1:100 000 de un lote anterior.
Inmunoprecipitación: (Kascsak, R.J., 1991; Kascsak, R.J., 1987):
se utilizó una dilución 1:10 -1:100 de un lote anterior.
ELISA: (Kascsak, R.J., 1991; Kascsak, R.J., 1987):
se utilizó una dilución 1:100 000 de un lote anterior.
Las diluciones de trabajo óptimas deben ser determinados por el usuario final.
Imágenes representativas de un lote anterior. Tinción óptima con tampón citrato, pH 6,0, Recuperación del epítopo: Cerebro humano
Inmunohistoquímica (Kitamoto et al., 1987):
1:100-1:1 000 *Véase el protocolo más adelante.
El epítopo debe re-exponerse en el tejido fijado mediante pretratamiento del tejido utilizando uno de los siguientes procedimientos:
a. ácido fórmico durante 10 minutos a temperatura ambiente (Kitamoto et al., 1987)
b. autoclave hidrolítico (Kitamoto et al., 1991)
c. tratamiento en microondas (BioGenex, San Ramon, CA)
Inmunoelectrotransferencia (western blot): (Kascsak, R.J., 1991; Kascsak, R.J., 1987):
Se utilizó una dilución 1:10 000 - 1:100 000 de un lote anterior.
Inmunoprecipitación: (Kascsak, R.J., 1991; Kascsak, R.J., 1987):
se utilizó una dilución 1:10 -1:100 de un lote anterior.
ELISA: (Kascsak, R.J., 1991; Kascsak, R.J., 1987):
se utilizó una dilución 1:100 000 de un lote anterior.
Las diluciones de trabajo óptimas deben ser determinados por el usuario final.
Quality
Inmunohistoquímia (parafina):
Proteína priónica (nº de ref. MAB377) en cerebro sano. El tejido fue pretratado con citrato, pH 6,0. Este lote de anticuerpo fue diluido 1:500, utilizando detección IHC-Select con HRP-DAB. La inmunorreactividad se observa predominantemente como tinción de los cuerpos celulares de las neuronas.
Tinción óptima con tampón citrato, pH 6,0, Recuperación del epítopo: Cerebro humano
Proteína priónica (nº de ref. MAB377) en cerebro sano. El tejido fue pretratado con citrato, pH 6,0. Este lote de anticuerpo fue diluido 1:500, utilizando detección IHC-Select con HRP-DAB. La inmunorreactividad se observa predominantemente como tinción de los cuerpos celulares de las neuronas.
Tinción óptima con tampón citrato, pH 6,0, Recuperación del epítopo: Cerebro humano
Target description
12,3 kDa
Physical form
IgG2a monoclonal de ratón purificada en disolución tampón que contiene PBS y sin conservantes.
Presentación: Purificado
Legal Information
CHEMICON is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany
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Storage Class
12 - Non Combustible Liquids
wgk_germany
WGK 2
flash_point_f
Not applicable
flash_point_c
Not applicable
Certificados de análisis (COA)
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Jacob I Ayers et al.
PLoS pathogens, 7(3), e1001317-e1001317 (2011-03-26)
Prion strains are characterized by differences in the outcome of disease, most notably incubation period and neuropathological features. While it is established that the disease specific isoform of the prion protein, PrP(Sc), is an essential component of the infectious agent
Qi Shi et al.
International journal of molecular medicine, 41(4), 2413-2419 (2018-02-03)
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Zuzana Krejciova et al.
The Journal of experimental medicine, 214(12), 3481-3495 (2017-11-17)
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Michele Christine Landemberger et al.
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Phospholipid composition of membranes directs prions down alternative aggregation pathways.
Robinson, PJ; Pinheiro, TJ
Biophysical Journal null
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