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A9666

Sigma-Aldrich

Azaserine-Hypoxanthine 50x

Hybri-Max, γ-irradiated, lyophilized powder, BioXtra, suitable for hybridoma

Synonyme(s) :

O-Diazoacetyl-L-serine-hypoxanthine

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About This Item

Code UNSPSC :
12352207
Nomenclature NACRES :
NA.75

Source biologique

synthetic (organic)

Niveau de qualité

Qualité

Hybri-Max

Stérilité

γ-irradiated

Gamme de produits

BioXtra

Forme

lyophilized powder

Technique(s)

cell culture | hybridoma: suitable

Impuretés

endotoxin, tested

Conditions d'expédition

dry ice

Température de stockage

−20°C

Description générale

Azaserine-Hypoxanthine is used to stimulate cell proliferation in cell culture.

Application

Azaserine-Hypoxanthine 50x has been used in hybridoma cell culture.
Qualified for use in hybridoma cell culture applications as a selection agent.

Reconstitution

Reconstitute contents of vial with 10 mL sterile cell culture medium. Stock solution is sufficient to prepare 500 mL medium. Final working concentration: 5.7 μM azaserine, 100 μM hypoxanthine.

Informations légales

Hybri-Max is a trademark of Sigma-Aldrich Co. LLC

Pictogrammes

Health hazardExclamation mark

Mention d'avertissement

Warning

Mentions de danger

Classification des risques

Acute Tox. 4 Oral - Carc. 2

Code de la classe de stockage

11 - Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 3

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable

Équipement de protection individuelle

Eyeshields, Faceshields, Gloves, type P2 (EN 143) respirator cartridges


Certificats d'analyse (COA)

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Receptor editing: an approach by autoreactive B cells to escape tolerance.
Gay D,et al.
The Journal of Experimental Medicine, 177(4), 999-1008 (1993)
Handbook of Mutagenicity Test Procedures, 350-350 (2012)
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Michael X Henderson et al.
Neurobiology of disease, 136, 104712-104712 (2019-12-15)
Parkinson's disease (PD) and dementia with Lewy bodies (DLB) are progressive neurodegenerative diseases for which there is no disease-modifying treatment. PD and DLB are characterized by aggregation of the synaptic protein α-synuclein, and there is compelling evidence to suggest that

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