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A3809

Sigma-Aldrich

Asparaginase from Escherichia coli

lyophilized powder, 100-300 units/mg protein (biuret)

Synonyme(s) :

L-asparagine amidohydrolase

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About This Item

Numéro CAS:
Numéro de classification (Commission des enzymes):
Numéro CE :
Numéro MDL:
Code UNSPSC :
12352204
Nomenclature NACRES :
NA.54

Forme

lyophilized powder

Niveau de qualité

Activité spécifique

100-300 units/mg protein (biuret)

Composition

Protein, ≥60%

Température de stockage

2-8°C

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Description générale

L′asparaginase est une enzyme bactérienne et sert également de chimiothérapie.

Application

L′asparaginase d′Escherichia coli a été utilisée :
  • pour comparer les effets cytotoxiques de la L-asparaginase purifiée de Streptomyces brollosae NEAE-115
  • comme étalon dans l′essai de l′asparaginase afin de quantifier l′activité de l′asparaginase dans divers tissus de l′anguille
  • pour induire une carence en acides aminés

Actions biochimiques/physiologiques

Les produits d′asparaginase (ASNase) sont généralement obtenus à partir d′Escherichia coli et d′Erwinia chrysanthemi. Ces enzymes peuvent bloquer la synthèse des protéines dans les cellules tumorales. Son activité est élevée dans la phase G1 du cycle cellulaire. Ce produit est capable de provoquer une pancréatite chez les patients atteints de leucémie.
L′asparaginase est utilisée dans les essais enzymatiques et pour convertir l′asparagine en acide aspartique. L′asparaginase est utilisée pour réduire la formation d′acrylamide dans les produits alimentaires riches en amidons. Elle est également utilisée comme agent chimiothérapeutique dans la leucémie lymphoblastique aiguë . Le produit A3809 est issu d′ Escherichia coli et fourni sous forme de poudre lyophilisée contenant du chlorure de sodium.
L′asparaginase peut provoquer la mort cellulaire des cellules leucémiques en convertissant la L-asparagine (composé nécessaire) en acide aspartique et en ammoniac . L′asparaginase est régulée de façon allostérique et est essentielle au fonctionnement correct des cellules .

Définition de l'unité

Une unité convertit 1,0 μmol d′ammoniac inorganique à partir de la L-asparagine par minute, à pH 8,6 et à 37 °C.

Forme physique

Poudre lyophilisée contenant du chlorure de sodium

Notes préparatoires

Purifié par chromatographie.

Remarque sur l'analyse

Protéine déterminée par la réaction du biuret.

Pictogrammes

Health hazardExclamation mark

Mention d'avertissement

Warning

Mentions de danger

Classification des risques

Repr. 2 - Skin Sens. 1

Code de la classe de stockage

11 - Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 3

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable

Équipement de protection individuelle

Eyeshields, Faceshields, Gloves, type P3 (EN 143) respirator cartridges


Certificats d'analyse (COA)

Recherchez un Certificats d'analyse (COA) en saisissant le numéro de lot du produit. Les numéros de lot figurent sur l'étiquette du produit après les mots "Lot" ou "Batch".

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Jie Xiong et al.
EBioMedicine, 72, 103614-103614 (2021-10-11)
Metabolic reprogramming plays an essential role on lymphoma progression. Dysregulation of glutamine metabolism is implicated in natural-killer T-cell lymphoma (NKTCL) and tumor cell response to asparaginase-based anti-metabolic treatment. To understand the metabolomic alterations and determine the potential therapeutic target of
Asparagine Synthetase Is Highly Expressed at Baseline in the Pancreas Through Heightened PERK Signaling
Mukherjee A, et al.
Cellular and molecular gastroenterology and hepatology (2019)
Purification, characterization and immunogenicity assessment of glutaminase free L-asparaginase from Streptomyces brollosae NEAE-115
El-Naggar NEA, et al.
BMC Pharmacology & Toxicology, 19(1), 1-15 (2018)
Oxidized phospholipids regulate amino acid metabolism through MTHFD2 to facilitate nucleotide release in endothelial cells
Hitzel J, et al.
Nature Communications, 9(2292), 1-18 (2018)
L-Asparaginase: discovery and development as a tumor-inhibitory agent.
J D Broome
Cancer treatment reports, 65 Suppl 4, 111-114 (1981-01-01)

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