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MilliporeSigma

SML3043

Sigma-Aldrich

XL188

≥98% (HPLC)

Sinónimos:

((R)-N-(3-((4-hydroxy-1-(3-phenylbutanoyl)piperidin-4-yl)methyl)-4-oxo-3,4-dihydroquinazolin-7-yl)-3-(4-methylpiperazin-1-yl)propanamide, N-[3,4-Dihydro-3-[[4-hydroxy-1-[(3R)-1-oxo-3-phenylbutyl]-4-piperidinyl]methyl]-4-oxo-7-quinazolinyl]-4-methyl-1-piperazinepropanamide, XL-188

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About This Item

Fórmula empírica (notación de Hill):
C32H42N6O4
Número de CAS:
Peso molecular:
574.71
Código UNSPSC:
12352200
NACRES:
NA.77

Nivel de calidad

Ensayo

≥98% (HPLC)

Formulario

powder

color

white to beige

solubilidad

DMSO: 2 mg/mL, clear

temp. de almacenamiento

2-8°C

cadena SMILES

O=C1N(CC2(O)CCN(C(C[C@@H](C)C3=CC=CC=C3)=O)CC2)C=NC4=CC(NC(CCN5CCN(C)CC5)=O)=CC=C41

InChI

1S/C32H42N6O4/c1-24(25-6-4-3-5-7-25)20-30(40)37-14-11-32(42,12-15-37)22-38-23-33-28-21-26(8-9-27(28)31(38)41)34-29(39)10-13-36-18-16-35(2)17-19-36/h3-9,21,23-24,42H,10-20,22H2,1-2H3,(H,34,39)/t24-/m1/s1

Clave InChI

QLBYDWATOPNXBG-XMMPIXPASA-N

Acciones bioquímicas o fisiológicas

Highly selective and potent (IC50 90 nM) non covalent inhibitor of USP7
XL188 is a highly selective and potent (IC50 90 nM) non covalent inhibitor of USP7 that binds to the USP7 active site. XL188 facilitates degradation of HDM2, and increases the levels of p53 and p21 in MCF7 cells.

Código de clase de almacenamiento

11 - Combustible Solids

Clase de riesgo para el agua (WGK)

WGK 3

Punto de inflamabilidad (°F)

Not applicable

Punto de inflamabilidad (°C)

Not applicable


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Deubiquitinating enzymes (DUBs) have garnered significant attention as drug targets in the last 5-10 years. The excitement stems in large part from the powerful ability of DUB inhibitors to promote degradation of oncogenic proteins, especially proteins that are challenging to
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Ewing sarcoma is a pediatric cancer driven by EWS-ETS transcription factor fusion oncoproteins in an otherwise stable genomic background. The majority of tumors express wild-type TP53, and thus, therapies targeting the p53 pathway would benefit most patients. To discover targets
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Deubiquitinating enzymes (DUBs) catalyze the removal of ubiquitin, thereby reversing the activity of E3 ubiquitin ligases and are central to the control of protein abundance and function. Despite the growing interest in DUBs as therapeutic targets, cellular functions for DUBs

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