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G2505

Sigma-Aldrich

N-Glutaryl-L-phenylalanine p-nitroanilide

protease substrate

Sinónimos:

Glutaryl-L-phenylalanine 4-nitroanilide

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About This Item

Fórmula empírica (notación de Hill):
C20H21N3O6
Número de CAS:
5800-34-0
Peso molecular:
399.40
Beilstein:
2919832
Número CE:
227-351-4
Número MDL:
MFCD00038362
Código UNSPSC:
12352204
ID de la sustancia en PubChem:
24895096
NACRES:
NA.83

$298.00

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Nivel de calidad

100

Ensayo

≥98% (HPLC)

Formulario

powder

solubilidad

methanol with 1 M NH4OH: 50 mg/mL, clear to slightly hazy

temp. de almacenamiento

−20°C

cadena SMILES

OC(=O)CCCC(=O)N[C@@H](Cc1ccccc1)C(=O)Nc2ccc(cc2)[N+]([O-])=O

InChI

1S/C20H21N3O6/c24-18(7-4-8-19(25)26)22-17(13-14-5-2-1-3-6-14)20(27)21-15-9-11-16(12-10-15)23(28)29/h1-3,5-6,9-12,17H,4,7-8,13H2,(H,21,27)(H,22,24)(H,25,26)/t17-/m0/s1

Clave InChI

LFZGBNATHRHOKZ-KRWDZBQOSA-N

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Aplicación

N-Glutaryl-L-phenylalanine p-nitroanilide has been used as a substrate to determine chymotrypsin activity.[1][2]

Acciones bioquímicas o fisiológicas

N-Glutaryl-L-phenylalanine p-nitroanilide is useful in testing α-chymotrypsin activity.[3][4]

Código de clase de almacenamiento

11 - Combustible Solids

Clase de riesgo para el agua (WGK)

WGK 3

Punto de inflamabilidad (°F)

Not applicable

Punto de inflamabilidad (°C)

Not applicable

Equipo de protección personal

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)

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Certificados de análisis (COA)

Lot/Batch Number
MKCX5416
MKCX0556
MKCR1562
MKCR0464
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Daniel Brugger et al.
The British journal of nutrition, 116(3), 425-433 (2016-05-28)
This study investigated the effects of short-term subclinical Zn deficiency on exocrine pancreatic activity and changes in digestive capacity. A total of forty-eight weaned piglets were fed ad libitum a basal diet (maize and soyabean meal) with adequate Zn supply
New properties of chymotrypsin modified by fixation with a hydrophobic molecule: hexanal.
M H Remy et al.
Annals of the New York Academy of Sciences, 434, 343-346 (1984-01-01)
N Spreti et al.
European journal of biochemistry, 268(24), 6491-6497 (2001-12-12)
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S V Verevka
Ukrainskii biokhimicheskii zhurnal (1978), 68(3), 36-41 (1996-05-01)
Data on the kinetics of S2'-stimulated alpha-chymotrypsin action have been presented. It is supposed that the increase of the catalytic action of S2'-stimulated chymotrypsin occurs at all three stages of the hydrolytic process-at the enzyme-substrate complex formation, its transformation to
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