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Lipase, immobilized on Immobead 150 from Rhizomucor miehei

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NACRES:
NA.54
UNSPSC Code:
12352204
Specific activity:
≥300 U/g
Biological source:
fungus (Rhizomucor miehei)

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fungus (Rhizomucor miehei)

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Pseudomonas fluorescens

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-

biological source

bacterial (Pseudomonas cepacia)

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powder

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Application

Lipases are used industrially for the resolution of chiral compounds and the transesterification production of biodiesel.

Biochem/physiol Actions

Lipases catalyze the hydrolysis of triacylglycerols into glycerol and free fatty acids.
The lipase cleaves ester bonds of triacylglycerols with the subsequent release of free fatty acids, diacylglycerols, monoacylglycerols and glycerol. It can also catalyze the reverse reactions when the aqueous medium is replaced by an organic or a biphasic aqueous/organic medium.

Other Notes

1 U corresponds to the amount of enzyme which liberates 1 μmol butyric acid per minute at pH 7.5 and 40°C (tributyrin, Cat. No. 91010, as substrate)

Clase de almacenamiento

11 - Combustible Solids

wgk

WGK 3

flash_point_f

Not applicable

flash_point_c

Not applicable

ppe

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


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Study of PLA pre-treatment, enzymatic and model-compost degradation, and valorization of degradation products to bacterial nanocellulose.
Sourkouni, et al.
World Journal of Microbiology & Biotechnology, 39, 161-161 (2023)
Kinetic studies on the Rhizomucor miehei lipase catalyzed esterification reaction of oleic acid with 1-butanol in a biphasic system
G.N. Kraai et al.
Biochem. Bioeng., 41, 87-94 (2008)
Ina Schoenfeld et al.
Biotechnology and bioengineering, 110(9), 2333-2342 (2013-03-28)
The use of enzymes as biocatalysts in organic media is an important issue in modern white biotechnology. However, their low activity and stability in those media often limits their full-scale application. Amphiphilic polymer conetworks (APCNs) have been shown to greatly

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