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CK-RO

Roche

Creatina cinasa (CK)

from rabbit muscle

Sinónimos:

creatina fosfocinasa

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100 MG

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Acerca de este artículo

UNSPSC Code:
12352204
Número CE:
NACRES:
NA.54
Biological source:
rabbit muscle

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biological source

rabbit muscle

form

lyophilized

packaging

pkg of 100 mg (10127566001), pkg of 500 mg (10736988001)

manufacturer/tradename

Roche

color

white to light yellow

optimum pH

6.0-7.0(reverse reaction), 9.0(forward reaction)

solubility

water: soluble

suitability

suitable for immunoprecipitation

NCBI accession no.

UniProt accession no.

application(s)

life science and biopharma
sample preparation

foreign activity

ATPase <0.001%, HK <0.001%, myokinase <0.001%

storage temp.

2-8°C

Gene Information

rabbit ... CKM(100009056)

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1 of 4

Este artículo
MAK116CRPHO-ROC0984
Gene Information

rabbit ... CKM(100009056)

Gene Information

human ... CKB(1152), CKM(1158)
mouse ... CKB(12709), CKM(12715)
rat ... CKB(24264), CKM(24265)

Gene Information

-

Gene Information

human ... CKB(1152), CKM(1158)

biological source

rabbit muscle

biological source

-

biological source

-

biological source

human heart

form

lyophilized

form

-

form

crystalline

form

liquid

suitability

suitable for immunoprecipitation

suitability

-

suitability

-

suitability

suitable for tissue

application(s)

life science and biopharma
sample preparation

application(s)

-

application(s)

-

application(s)

pharmaceutical

solubility

water: soluble

solubility

-

solubility

-

solubility

-

General description

a 25 °C (800 U/mg de liofilizado a 37 °C) con fosfocreatina y ADP como sustratos, y N-acetil-L-cisteína como activador.

Application

La creatina cinasa se ha utilizado como componente del tampón de traducción utilizado en el análisis de traducción in vitro[1] y como componente de la mezcla de regeneración de energía.[2]

Biochem/physiol Actions

La creatina cinasa (CK) es una guanidina-cinasa que cataliza la fosforilación reversible de la creatina a fosfocreatina a expensas del ATP. Desempeña un papel crucial en la regeneración rápida del ATP en células con elevada demanda de energía. El aumento de la concentración de CK en la sangre humana indica enfermedades del sistema nervioso y del músculo cardíaco, hipotermia maligna y ciertos tumores. Metales como el Mg, el Mn y el CA actúan como cofactores de la CK. También constituye un sustrato de la proteína cinasa C, una importante molécula de señalización implicada en el crecimiento celular. Se ha observado que un producto de la reacción enzimática de la CK, la fosfocreatina, evita la replicación del VIH (virus de inmunodeficiencia humana) en macrófagos.[3]

Features and Benefits

Actividad específica: Aproximadamente 350 U/mg de liofilizado a +25°C (800U/mg de liofilizado a +37°C) con fosfocreatina y ADP como sustratos, y N-acetil-L-cisteína como activador.

Physical form

Liofilizado, estabilizado

Preparation Note

Condiciones de almacenamiento (disolución de trabajo): Disoluciones de trabajo y condiciones de almacenamiento en aplicaciones habituales:
Disolver en tampón imidazol 0,1 M; distribuir en alícuotas y conservar entre -15 y -25 °C.
Estable durante aproximadamente cuatro semanas entre -15 y -25 °C.
Evitar la congelación y descongelación repetidas.

Disolver en disolución de NaHCO3 al 0,5 %.
No congelar. Conservar protegido de la luz.
Estable durante 2 - 3 días, cuando se almacena entre 2 y 8 °C.
O
Disolver en tampón de glicina 30 mM, pH 9,0, con DTT 0,2 mM.
Estable durante 2 - 3 días, cuando se almacena entre 2 y 8 °C.

Analysis Note

Contaminantes:

Other Notes

Sólo para investigación en ciencias de la vida. No indicada para procedimientos de diagnóstico.
Una unidad de actividad CK (+25 °C) = 2,3 U (+37 °C), creatina-P y ADP como sustratos, NAcCys como reactivador.

Clase de almacenamiento

11 - Combustible Solids

wgk

WGK 1

flash_point_f

does not flash

flash_point_c

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Irina M Kuznetsova et al.
Biochimica et biophysica acta, 1596(1), 138-155 (2002-05-02)
GdmCl-induced unfolding of rabbit muscle creatine kinase, CK, has been studied by a variety of physico-chemical methods including near and far UV CD, SEC, intrinsic fluorescence (intensity, anisotropy and lifetime) as well as intensity and lifetime of bound ANS fluorescence.
Aurélie M Rakotondrafara et al.
Nature protocols, 6(5), 563-571 (2011-04-30)
Much of the regulation of gene expression occurs at the level of protein synthesis. In addition to the canonical translation factors, a multitude of proteins and microRNAs (miRNAs) act as regulatory trans-acting factors. Mechanistic analysis of translational control benefits from
J K Rao et al.
FEBS letters, 439(1-2), 133-137 (1998-12-16)
The crystal structure of rabbit muscle creatine kinase, solved at 2.35 A resolution by X-ray diffraction methods, clearly identified the active site with bound sulfates surrounded by a constellation of arginine residues. The putative binding site of creatine, which is
Marta Teperek et al.
International journal of molecular sciences, 15(9), 16719-16740 (2014-09-23)
Spermatozoa are more efficient at supporting normal embryonic development than spermatids, their immature, immediate precursors. This suggests that the sperm acquires the ability to support embryonic development during spermiogenesis (spermatid to sperm maturation). Here, using Xenopus laevis as a model
Marta Teperek et al.
Genome research, 26(8), 1034-1046 (2016-04-02)
For a long time, it has been assumed that the only role of sperm at fertilization is to introduce the male genome into the egg. Recently, ideas have emerged that the epigenetic state of the sperm nucleus could influence transcription

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