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MilliporeSigma
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D0387

Sigma-Aldrich

6,7-Dimethyl-5,6,7,8-tetrahydropterine hydrochloride

≥95%

Sinónimos:

2-Amino-6,7-dimethyl-4-hydroxy-5,6,7,8-tetrahydropteridine, DMPH4

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About This Item

Fórmula empírica (notación de Hill):
C8H13N5O · HCl
Número de CAS:
945-43-7
Peso molecular:
231.68
Número MDL:
MFCD00012731
Código UNSPSC:
12352100
ID de la sustancia en PubChem:
57654058
NACRES:
NA.22

Nivel de calidad

100

Ensayo

≥95%

Formulario

powder

temp. de almacenamiento

−20°C

cadena SMILES

Cl[H].CC1Nc2nc(N)nc(O)c2NC1C

InChI

1S/C8H13N5O.ClH/c1-3-4(2)11-6-5(10-3)7(14)13-8(9)12-6;/h3-4,10H,1-2H3,(H4,9,11,12,13,14);1H

Clave InChI

GIHYTRGUZVYCQX-UHFFFAOYSA-N

Categorías relacionadas

Acciones bioquímicas o fisiológicas

Synthetic reduced pterin cofactor for nitric oxide synthetase, and for phenylalanine, tyrosine, and tryptophan hydroxylases; less active than the natural cofactor, tetrahydrobiopterin (BH4).

Pictogramas

CorrosionExclamation mark
GHS05,GHS07

Palabra de señalización

Danger

Frases de peligro

H315,H318,H335

Clasificaciones de peligro

Eye Dam. 1 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3

Órganos de actuación

Respiratory system

Código de clase de almacenamiento

11 - Combustible Solids

Clase de riesgo para el agua (WGK)

WGK 3

Punto de inflamabilidad (°F)

Not applicable

Punto de inflamabilidad (°C)

Not applicable

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Certificados de análisis (COA)

Lot/Batch Number
0000367626
0000262360
0000262360
0000367626
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S Koizumi et al.
Biochimica et biophysica acta, 789(2), 111-118 (1984-09-11)
A new microbial inhibitor for rat-liver phenylalanine hydroxylase (L-phenylalanine, tetrahydropteridine: oxygen oxidoreductase (4-hydroxylating), EC 1.14.16.1) was isolated from a culture medium of Fomes tasmanicus, and its structure was determined as 3,4-dihydroxystyrene. This compound inhibited the enzyme by 50% at a
M A Parniak et al.
The Journal of biological chemistry, 263(3), 1223-1230 (1988-01-25)
The pH optimum of rat liver phenylalanine hydroxylase is dependent on the structure of the cofactor employed and on the state of activation of the enzyme. The tetrahydrobiopterin-dependent activity of native phenylalanine hydroxylase has a pH optimum of about 8.5.
I G Jennings et al.
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 88(13), 5734-5738 (1991-07-01)
A monoclonal anti-idiotype antibody, NS7, previously shown to mimic the binding of the pterin cofactor of phenylalanine hydroxylase (phenylalanine 4-monooxygenase, EC 1.14.16.1) has been used to localize the cofactor binding site within the phenylalanine hydroxylase catalytic domain to a 27-amino-acid
Alon Volner et al.
Journal of biological inorganic chemistry : JBIC : a publication of the Society of Biological Inorganic Chemistry, 8(1-2), 121-128 (2002-12-03)
Phenylalanine hydroxylase (PAH) is a pterin-dependent non-heme metalloenzyme that catalyzes the oxidation of phenylalanine to tyrosine, which is the rate-limiting step in the catabolism of Phe. Chromobacterium violaceum phenylalanine hydroxylase (cPAH) has been prepared and its steady-state mechanism has been
H Nakata et al.
Journal of biochemistry, 90(2), 567-569 (1981-08-01)
A simple and rapid method for isolating tryptophan 5-monooxygenase [L-tryptophan, tetrahydropteridine:oxygen oxidoreductase (5-hydroxylating), EC 1.14.16.4] was reported. The method involves adsorption on calcium phosphate gel and affinity chromatography on agarose coupled with dimethyltetrahydropteridine. Tryptophan 5-monooxygenase was purified 1,100-fold from a
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