Przejdź do zawartości
Merck
Wszystkie zdjęcia(1)

Dokumenty

E9762

Sigma-Aldrich

Endoglycosidase F1 from Elizabethkingia miricola

recombinant, expressed in E. coli, ≥16 U/mg, buffered aqueous solution

Synonim(y):

Endo F1, Endo-β-N-acetylglucosaminidase F1, Endoglycosidase F1 from Chryseobacterium meningosepticum, Endoglycosidase F1 from Elizabethkingia meningoseptica, Endoglycosidase F1 from Flavobacterium meningosepticum

Zaloguj sięWyświetlanie cen organizacyjnych i kontraktowych
Wszystkie zdjęcia(1)

About This Item

Numer EC enzymu:
3.2.1.96 (BRENDA, IUBMB)
Numer MDL:
MFCD00146843
Kod UNSPSC:
12352204
NACRES:
NA.32

rekombinowane

expressed in E. coli

Poziom jakości

200

białko sprzężone

(N-linked)

Postać

buffered aqueous solution

aktywność właściwa

≥16 U/mg

masa cząsteczkowa

32 kDa

Warunki transportu

wet ice

temp. przechowywania

2-8°C

Szukasz podobnych produktów? Odwiedź Przewodnik dotyczący porównywania produktów

Opis ogólny

Endoglycosidase F1 from Elizabethkingia miricola is a glycan specific enzyme.

Zastosowanie

Endoglycosidase F1 from Elizabethkingia miricola has been used to remove binding of human hemochromatosis protein (HFE) to cation independent mannose-6-phosphate receptor (CI-MPR) and to glycosylate fucosylated N-glycopeptides.
Cleaves asparagine-linked or free oligomannose and hybrid, but not complex, oligosaccharides.

Działania biochem./fizjol.

Endoglycosidase F1 from Elizabethkingia miricola plays an important role in cleavage of glycan structures from the protein by cleaving between the two N-acetylglucosamine residues of the chitobiose core. It mediates high mannose and hybrid oligosaccharides cleavage.

Opakowanie

Supplied with 5× Reaction Buffer, 250 mM NaH2PO4, pH 5.5.

Definicja jednostki

One unit will release N-linked oligosaccharides from 1 μmole of denatured Ribonuclease B in 1 minute at 37 °C, pH 5.5.

Postać fizyczna

Aseptically filled solution in 20 mM Tris-HCl pH 7.5
This page may contain text that has been machine translated.

Kod klasy składowania

10 - Combustible liquids

Klasa zagrożenia wodnego (WGK)

WGK 1

Temperatura zapłonu (°F)

Not applicable

Temperatura zapłonu (°C)

Not applicable

Środki ochrony indywidualnej

Eyeshields, Gloves, multi-purpose combination respirator cartridge (US)

Certyfikaty analizy (CoA)

Poszukaj Certyfikaty analizy (CoA), wpisując numer partii/serii produktów. Numery serii i partii można znaleźć na etykiecie produktu po słowach „seria” lub „partia”.

Masz już ten produkt?

Dokumenty związane z niedawno zakupionymi produktami zostały zamieszczone w Bibliotece dokumentów.

Odwiedź Bibliotekę dokumentów

Receptor activity-modifying protein 1 determines the species selectivity of non-peptide CGRP receptor antagonists
Mallee JJ, et al.
The Journal of Biological Chemistry, 277, 14294-14298 (2002)
EndoS2 is a unique and conserved enzyme of serotype M49 group A Streptococcus that hydrolyses N-linked glycans on IgG and alpha-acid glycoprotein
Jonathan S, et al.
BioChemistry: An Indian Journal, 455, 107-118 (2013)
Quantitative analysis of core fucosylation of serum proteins in liver diseases by LC-MS-MRM
Ma J, et al.
Journal of proteomics, 189, 67-74 (2018)
In vitro binding of HFE to the cation-independent mannose-6 phosphate receptor
Schimanski LM, et al.
Blood Cells, Molecules and Diseases, 43(2), 180-193 (2009)
John E Schiel et al.
Journal of mass spectrometry : JMS, 46(7), 649-657 (2011-06-28)
The current project describes the chemoenzymatic modification of bovine ribonuclease B (RNase B) to contain a single glycosylation site with a known glycan. A reactive disaccharide oxazoline derivative was synthesized and stereospecifically added to deglycosylated RNase B through endo-β-N-acetylglucosaminidase M
Wyświetl wszystkie powiązane dokumenty

Produkty

Strategies for Deglycosylating N-Linked Glycans

Explore strategies for releasing N-linked glycans with PNGase F, PNGase A & native & sequential deglycosylation with endoglycosidases & exoglycosidases.

Nasz zespół naukowców ma doświadczenie we wszystkich obszarach badań, w tym w naukach przyrodniczych, materiałoznawstwie, syntezie chemicznej, chromatografii, analityce i wielu innych dziedzinach.

Skontaktuj się z zespołem ds. pomocy technicznej