05-915

Przeciwciało przeciwko N-kadherynie, klon 13A9

culture supernatant, clone 13A9, Upstate^®

• Synonim(y): Kadheryna-2, CD325, CDw325, N-kadheryna, kadheryna neuronalna
• UNSPSC Code: 12352203
• NACRES: NA.41
• eCl@ss: 32160702
• Conjugate: unconjugated
• Clone: 13A9, monoclonal
• Application: ICC, IHC, IP, WB
• Citations: 21

Właściwości

• biological source: mouse
• Quality Segment: 100
• conjugate: unconjugated
• antibody form: culture supernatant
• antibody product type: primary antibodies
• clone: 13A9, monoclonal
• species reactivity: human
• packaging: antibody small pack of 25 μL
• manufacturer/tradename: Upstate^®
• technique(s): immunocytochemistry: suitable, immunohistochemistry: suitable, immunoprecipitation (IP): suitable, western blot: suitable
• NCBI accession no.: NM_001792
• UniProt accession no.: P19022
• shipped in: ambient
• target post-translational modification: unmodified
• Gene Information: human ... CDH2(1000)

Opis

General description

Kadheryna-2 (UniProt P19022; znana również jako CD325, CDw325, N-cadherin, Neural cadherin) jest kodowana przez gen CDH2 (znany również jako CDHN, NCAD) (Gene ID 1000) u człowieka. Kadheryny stanowią rodzinę zależnych od wapnia białek adhezyjnych komórka-komórka, które odgrywają ważną rolę w rozwoju embrionalnym i utrzymaniu prawidłowej architektury tkanek. Kadheryny składają się z domeny zewnątrzkomórkowej (a.a. 160-724 ludzkiej N-kadheryny) z pięcioma homologicznymi powtórzeniami, która pośredniczy w adhezji, jednoprzebiegowej domeny transbłonowej (a.a. 725-745 ludzkiej N-kadheryny) i konserwowanej domeny cytoplazmatycznej (a.a. 746-906 ludzkiej N-kadheryny), która oddziałuje z kateninami, łącząc kadheryny z cytoszkieletem aktynowym. Ponadto, znany substrat Src p120ctn również moduluje siłę adhezji zależnej od kadheryn poprzez oddziaływanie z kadherynami w ich wewnątrzkomórkowej domenie błonowej. Kadheryny są syntetyzowane jako białka prekursorowe, które muszą być proteolitycznie rozszczepione w celu wygenerowania funkcjonalnych, dojrzałych białek. Nowo zsyntetyzowana proN-kadheryna (a.a. 1-906) jest fosforylowana i przetwarzana proteolitycznie przed transportem do błony plazmatycznej. Ponadto, plakoglobina (gamma-katenina) i beta-katenina wiążą się tylko z fosforylowaną proN-kadheryną, podczas gdy p120ctn może wiązać się zarówno z fosforylowaną, jak i niefosforylowaną proN-kadheryną. N-końcowy region sygnałowy i propeptydowy (a.a. 1-25 i 26-159 ludzkiej N-kadheryny) jest proteolitycznie usuwany, a główny kompleks N-kadheryna-katenina jest montowany w retikulum endoplazmatycznym lub przedziale Golgiego przed lokalizacją w błonie plazmatycznej, gdzie można ustalić powiązanie z cytoszkieletem aktynowym.

Zaobserwowano ~140 kDa. Docelowy rozmiar pasma wydaje się większy niż obliczona masa cząsteczkowa 82,03 kDa (dojrzała) i 99,81/97,04 kDa (izoforma 1/2 pro-forma) z powodu potranslacyjnej glikozylacji i fosforylacji.

Immunogen

Bakteryjnie wyrażone ludzkie białko fuzyjne MBP domeny cytoplazmatycznej N-kadheryny (Knudsen, K.A., et al. (1995). J. Cell Biol. 130(1):67-77).

Epitop: Domena cytoplazmatyczna.

Application

Analiza immunohistochemiczna: Reprezentatywna partia immunobarwiła macierz zewnątrzkomórkową stabilnych blaszek miażdżycowych oraz w regionie czapeczki włóknistej bogatej w komórki mięśni gładkich naczyń (VSMC) przy użyciu pochodzących od pacjentów skrawków tkanki tętnicy szyjnej wewnętrznej zatopionych w parafinie (Musumeci, G., et al. (2014). Histol. Histopathol. 29(6):707-719).
Analiza immunohistochemiczna: Reprezentatywna partia wykryła silną immunoreaktywność N-kadheryny w parafinowych tkankach raka odbytnicy (RC) z dodatnim statusem przerzutów do regionalnych węzłów chłonnych (RLNM), podczas gdy tylko słaba immunoreaktywność N-kadheryny została wykryta w RC z ujemnym RLNM, a nie zaobserwowano barwienia N-kadheryny w prawidłowym nabłonku jelita grubego (Fan, X.J., et al. (2012). Br. J. Cancer. 106(11):1735-1741).
Analiza immunohistochemiczna: Reprezentatywna partia wykryła immunoreaktywność N-kadheryny w utrwalonych w formalinie, zatopionych w parafinie skrawkach tkanki raka wątrobowokomórkowego (HCC). Stwierdzono istotną odwrotną korelację między poziomami ekspresji RUNX3 i N-kadheryny (Tanaka, S., et al. (2012). Int. J. Cancer. 131(11):2537-2546).
Analiza Western Blotting: Reprezentatywna partia wykryła zwiększoną ekspresję N-kadheryny w komórkach raka CCL185 po przejściowej infekcji wirusem Epsteina-Barr (EBV). Fenotyp podobny do EMT utrzymywał się nawet po utracie wirusa w wyniku wycofania ciśnienia selekcji hodowli (Queen, K.J., et al. (2013). Int. J. Cancer. 132(9):2076-2086).
Analiza Western Blotting: Reprezentatywna partia wykryła N-kadherynę w lizatach komórek ludzkiego raka wątrobowokomórkowego (HCC) Hep3B, Huh7, HLF i SK-Hep1 (Tanaka, S., et al. (2012). Int. J. Cancer. 131(11):2537-2546).
Analiza Western Blotting: Reprezentatywna partia wykryła zarówno nieprzetworzoną (pro-), jak i przetworzoną (dojrzałą) formę N-kadheryny w lizacie komórek HeLa (Wahl, J.K. 3rd., et al. (2003). J. Biol. Chem. 278(19):17269-17276).
Analiza Western Blotting: Reprezentatywna partia wykryła N-kadherynę w lizacie ludzkich fibroblastów WI-38, ale nie w lizacie ludzkich komórek raka kosmówki łożyska JAr (Knudsen, K.A., et al. (1995). J. Cell Biol. 130(1):67-77).
Analiza immunocytochemiczna: Reprezentatywna partia wykryła immunoreaktywność N-kadheryny zlokalizowaną głównie na granicach komórka-komórka za pomocą fluorescencyjnego barwienia immunocytochemicznego 1% utrwalonych paraformaldehydem, przepuszczalnych dla metanolu komórek HeLa (Wahl, J.K. 3rd., et al. (2003). J. Biol. Chem. 278(19):17269-17276).
Analiza immunocytochemiczna: Reprezentatywna partia wykryła immunoreaktywność N-kadheryny kolokalizowaną z immunoreaktywnością alfa- i beta-kateniny poprzez podwójne fluorescencyjne barwienie immunocytochemiczne utrwalonych ludzkich fibroblastów WI-38 (Knudsen, K.A., et al. (1995). J. Cell Biol. 130(1):67-77).
Analiza immunoprecypitacji: Reprezentatywne partie koimmunoprecypitowały alfa-kateninę, beta-kateninę i plakoglobinę z N-kadheryną z lizatów ludzkich fibroblastów WI-38 i komórek HeLa (Wahl, J.K. 3rd., et al. (2003). J. Biol. Chem. 278(19):17269-17276; Knudsen, K.A., et al. (1995). J. Cell Biol. 130(1):67-77).

Kategoria badawcza
Struktura komórki

Podkategoria badawcza
Adhezja (CAMs)

Wykrywaj N-kadherynę za pomocą tego przeciwciała anty-N-kadherynowego, klon 13A9, zatwierdzonego do stosowania w immunocytochemii, immunohistochemii, immunoprecypitacji i Western Blotting.

Biochem/physiol Actions

Klon 13A9 rozpoznaje N-kadherynę, ale nie P-, E- lub M-kadherynę (Knudsen, K.A., et al. (1995). J. Cell Biol. 130(1):67-77).

Physical form

Nieoczyszczony

Supernatant hodowli hybrydoma mysich monoklonalnych immunoglobulin zawierający 0,05% azydku sodu przed dodaniem glicerolu do 30%.

Preparation Note

Przechowywać przez 2 lata w temperaturze -20°C od daty wysyłki. Należy unikać wielokrotnego zamrażania i rozmrażania. Aby uzyskać maksymalny odzysk produktu, należy odwirować oryginalną fiolkę po rozmrożeniu i przed zdjęciem korka.

Analysis Note

Kontrola
Lizat komórek HeLa

Evaluated by Western Blotting in HeLa cell lysate.

Western Blotting Analysis: A 1:1000-5000 dilution of this hybridoma culture supernatant detected N-cadherin in HeLa cell lysate.

Other Notes

Zastępuje: 04-1126

Legal Information

UPSTATE is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

Disclaimer

O ile nie określono inaczej w naszym katalogu lub innej dokumentacji firmy dołączonej do produktu(-ów), nasze produkty są przeznaczone wyłącznie do użytku badawczego i nie mogą być wykorzystywane do żadnych innych celów, w tym między innymi do nieautoryzowanych zastosowań komercyjnych, zastosowań diagnostycznych in vitro, zastosowań terapeutycznych ex vivo lub in vivo lub jakiegokolwiek rodzaju konsumpcji lub zastosowania u ludzi lub zwierząt.

Ta strona może zawierać tekst przetłumaczony maszynowo.