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Merck

M8945

Sigma-Aldrich

Matrix Metalloproteinase-9 human

recombinant, >90% (SDS-PAGE), buffered aqueous solution

Sinónimos:

95 kDa Gelatinase, Gelantinase-B, MMP-9

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About This Item

Número MDL:
Código UNSPSC:
12352204
NACRES:
NA.32

Nivel de calidad

Ensayo

>90% (SDS-PAGE)

Formulario

buffered aqueous solution

mol peso

apparent mol wt ~93 kDa

Nº de acceso UniProt

Condiciones de envío

dry ice

temp. de almacenamiento

−70°C

Información sobre el gen

human ... MMP9(4318)

Acciones bioquímicas o fisiológicas

MMP-9 degrades the collagens that make up the extracellular matrix, which has a role in the control of angiogenesis.

Forma física

Solution in Tris-HCl, pH 7.5, Calcium Chloride, Sodium Chloride, and Brij-35

Nota de análisis

The biological activity is measured by its ability to cleave a fluorogenic peptide substrate.

Código de clase de almacenamiento

10 - Combustible liquids

Clase de riesgo para el agua (WGK)

WGK 3

Punto de inflamabilidad (°F)

Not applicable

Punto de inflamabilidad (°C)

Not applicable

Equipo de protección personal

Eyeshields, Gloves, multi-purpose combination respirator cartridge (US)


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Gelatinase B
Collier, I.E., and Goldberg, G.I. et al.
Handbook of Proteolytic Enzymes, 1205-1210 (1998)
Carla Graça et al.
Foods (Basel, Switzerland), 9(10) (2020-10-07)
The influence of flour replacement by yogurt or curd-cheese additions (from 10% to 20%, w/w) on the glycemic response and bioactivity improvements of gluten-free bread was evaluated. Starch digestibility, measured by an in vitro digestion model, was applied to determine
S Chandler et al.
Neuroscience letters, 201(3), 223-226 (1995-12-15)
Matrix metalloproteinases (MMPs) are a group of enzymes responsible for the degradation of interstitial connective tissue and basement membrane. The coding sequences for five of the human MMPs, viz. interstitial collagenase, 72 kDa gelatinase, stromelysin-1, matrilysin and 92 kDa gelatinase
Tomoaki Fukui et al.
Biochemical and biophysical research communications, 460(3), 741-746 (2015-03-31)
Non-destructive detection of cartilage-degrading activities represents an advance in osteoarthritis (OA) research, with implications in studies of OA pathogenesis, progression, and intervention strategies. Matrix metalloproteinases (MMPs) are principal cartilage degrading enzymes that contribute to OA pathogenesis. MMPSense750 is an in-vivo
Marcelo Rodríguez-Piñón et al.
Anatomia, histologia, embryologia, 48(4), 306-314 (2019-03-25)
The tortuous nature of the ovine cervix restricts the transcervical passage of the cannula, and many studies have aimed to understand the endocrine mechanism of the remodelling of cervical tissue in adult ewe. However, little is known about the remodelling

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