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ABE1447

Sigma-Aldrich

Anticuerpo anti-histona H3, mutante K36M

from rabbit, purified by affinity chromatography

Sinónimos:

H3K36M, Histone H3 K36M mutant, H3 histone family, member T, K36M mutant, Histone cluster 3, K36M mutant

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About This Item

UNSPSC Code:
12352203
eCl@ss:
32160702
NACRES:
NA.41

biological source

rabbit

Quality Level

antibody form

affinity isolated antibody

antibody product type

primary antibodies

clone

polyclonal

purified by

affinity chromatography

species reactivity

mouse, human

species reactivity (predicted by homology)

bovine (based on 100% sequence homology), rabbit (based on 100% sequence homology), rat (based on 100% sequence homology), porcine (based on 100% sequence homology)

technique(s)

dot blot: suitable
immunohistochemistry: suitable
western blot: suitable

NCBI accession no.

UniProt accession no.

shipped in

ambient

target post-translational modification

mutation (Lys36Met)

Gene Information

human ... HIST1H3F(8968)

General description

La listona H3 es una de las cinco proteínas histonas principales implicadas en la estructura de la cromatina de las células eucariotas. Caracterizada por un dominio globular principal y una larga cola N terminal, la H3 participa en la estructura de ′collar de perlas′ de los nucleosomas. La cola N-terminal de la histona H3 sobresale del centro globular del nucleosoma y puede experimentar varios tipos diferentes de modificaciones epigenéticas que influyen en los procesos celulares. Entre estas modificaciones se cuentan la unión covalente de grupos metilo o acetilo a los aminoácidos lisina y arginina y la fosforilación de la serina o la treonina. Las variantes de la histona H3 (H3.1, H3.2 y H3.3) han sido implicadas en la memoria epigenética del estado celular. Los patrones hologenómicos de H3 dependen de la secuencia de aminoácidos y cambian con la diferenciación celular en loci regulados por el desarrollo. En varias neoplasias malignas cerebrales y óseas pediátricas se encuentran mutaciones somáticas de sentido erróneo en los genes de la histona H3, entre las cuales ~90% de los condroblastomas se identifican con la mutación de la histona H3 K36M (H3K36M). La pérdida de metilación de H3K36 debido a la mutación de H3K36M causa un aumento de la metilación de H3K27 en todo el genoma, lo que induce una distribución alterada del complejo represor policomb 1 (PRC1) y la reactivación de los genes diana suprimidos por PRC1 involucrados en la diferenciación mesenquimatosa

Specificity

Este anticuerpo policlonal de conejo detecta específicamente la mutación K36M de la histona H3 (H3K36M) sin reactividad cruzada hacia la histona H3 sin mutación H3K36M.
Se prevé que reaccione con una amplia gama de especies debido a la homología de secuencia del 100 %.

Immunogen

Péptido lineal conjugado con KLH que corresponde a la secuencia de la región diana con la mutación K36M.

Application

Análisis mediante inmunohistoquímica: una dilución 1:50 de un lote representativo causó inmunotinción de cortes incluidos en parafina de tejidos de condroblastoma humano que eran portadores de la mutación K36M de la histona H3 (cortesía de Denise Bechet y Nada Jabado de McGill University, Montreal, Quebec, Canadá).

Análisis mediante inmunotransferencia por puntos: un lote representativo detectó el péptido histona H3 que representa la secuencia de la región del epítopo donde está la mutación K36M (H3K36M), pero no detectó péptidos que representan la secuencia nativa con el residuo de K36 no modificado o metilado (Lu, C., et al. (2016). Science. 352(6287):844-849)

Análisis mediante inmunohistoquímica: un lote representativo causó inmunotinción de cortes incluidos en parafina de sarcoma indiferenciado de tejido blando humano que tenía la mutación H3.1K36M (Lu, C., et al. (2016). Science. 352(6287):844-849)

Análisis mediante inmunohistoquímica: un lote representativo causó inmunotinción de tumores H3.3K36M mutantes incluidos en parafina de xenoinjertos de ratones (Lu, C., et al. (2016). Science. 352(6287):844-849)

Análisis mediante inmunohistoquímica: un lote representativo causó inmunotinción de cortes incluidos en parafina de muestras de condroblastoma humano que tenía la mutación H3 K36M (Lu, C., et al. (2016). Science. 352(6287):844-849).
Análisis mediante inmunoelectrotransferencia (WB): un lote representativo detectó una banda diana en extractos ácidos de histona de células progenitoras mesenquimatosas murinas que expresaban el mutante K36M, pero no la histona H3.3 natural (Lu, C., et al. (2016). Science. 352(6287):844-849).
Análisis mediante inmunoelectrotransferencia (WB): un lote representativo detectó una banda diana en extractos ácidos de histona de muestras de condroblastoma humano con la mutación H3K36M, pero no en muestras de condrocarcinoma humano con la mutación H3K36M (Lu, C., et al. (2016). Science. 352(6287):844-849).
Categoría de investigación
Epigenética y función nuclear
El anti-histona H3, mutante K36M, nº de ref. ABE1447, es un anticuerpo policlonal de conejo muy específico que se dirige a la mutación K36M de la histona H3 (H3K36M) y ha sido probado en inmunotransferencia por puntos (dot blot), inmunohistoquímica e inmunoelectrotransferencia (WB).

Quality

Evaluada por Western Blotting de sobreexpresión de H3K36M en transfectantes HEK293.

Análisis mediante inmunoelectrotransferencia (WB): una dilución 1:250 de este anticuerpo detectó el mutante K36M sobreexpresado, pero no la histona H3.3 natural en 10 µg de lisado de transfectantes HEK293.

Target description

~17 kDa observados. En algunos lisados pueden observarse bandas no caracterizadas.

Physical form

Anticuerpo policlonal de conejo purificado en tampón que contiene Tris-glicina 0,1 M (pH 7,4), NaCl 150 mM con azida sódica al 0,05 %.
Purificada por afinidad

Storage and Stability

Estable durante 1 año a 2-8°C desde la fecha de recepción.

Other Notes

Concentración: Consulte la ficha técnica específica del lote.

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Storage Class

12 - Non Combustible Liquids

wgk_germany

WGK 1

flash_point_f

Not applicable

flash_point_c

Not applicable


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Haoran Mu et al.
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Epithelial plasticity, reversible modulation of a cell's epithelial and mesenchymal features, is associated with tumor metastasis and chemoresistance, leading causes of cancer mortality. Although different master transcription factors and epigenetic modifiers have been implicated in this process in various contexts

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