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WH0054751M10

Sigma-Aldrich

Monoclonal Anti-FBLIM1 antibody produced in mouse

clone 5E11, purified immunoglobulin, buffered aqueous solution

Sinónimos:

Anti-CAL, Anti-DKFZp434G171, Anti-FBLP1, Anti-RP11169K16.5, Anti-filamin binding LIM protein 1

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About This Item

Código UNSPSC:
12352203
NACRES:
NA.41
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origen biológico

mouse

Nivel de calidad

conjugado

unconjugated

forma del anticuerpo

purified immunoglobulin

tipo de anticuerpo

primary antibodies

clon

5E11, monoclonal

Formulario

buffered aqueous solution

reactividad de especies

human

técnicas

indirect ELISA: suitable
western blot: 1-5 μg/mL

isotipo

IgG2aκ

Nº de acceso GenBank

Nº de acceso UniProt

Condiciones de envío

dry ice

temp. de almacenamiento

−20°C

modificación del objetivo postraduccional

unmodified

Información sobre el gen

human ... FBLIM1(54751)

Descripción general

This gene encodes a protein with an N-terminal filamin-binding domain, a central proline-rich domain, and, multiple C-terminal LIM domains. This protein localizes at cell junctions and may link cell adhesion structures to the actin cytoskeleton. This protein may be involved in the assembly and stabilization of actin-filaments and likely plays a role in modulating cell adhesion, cell morphology and cell motility. This protein also localizes to the nucleus and may affect cardiomyocyte differentiation after binding with the CSX/NKX2-5 transcription factor. Alternative splicing results in multiple transcript variants encoding different isoforms. (provided by RefSeq)

Inmunógeno

FBLIM1 (NP_060026, 270 a.a. ~ 373 a.a) partial recombinant protein with GST tag. MW of the GST tag alone is 26 KDa.

Sequence
VTCARCIGDESFALGSQNEVYCLDDFYRKFAPVCSICENPIIPRDGKDAFKIECMGRNFHENCYRCEDCRILLSVEPTDQGCYPLNNHLFCKPCHVKRSAAGCC

Acciones bioquímicas o fisiológicas

FBLIM1 (filamin binding LIM protein 1) plays an important role in association between the cell membrane and the actin cytoskeleton. It mainly interacts with MIG-2 (mitogen-inducible gene 2 protein), filamin and VASP (vasodilator-stimulated phosphoprotein), thus controlling cell shape and movements. In cardiomyocytes, it interacts with transcription factor CSX/NKX2-5 (cardiac-specific homeobox) and enhances the differentiation. The FBLIM1 gene is upregulated in osteoarthritis chondrocytes and might be involved with osteoarthritis pathogenesis. In various carcinoma cells, the FBLIM1-associated signaling in disrupted which leads to abnormal Src activation and anoikis resistance in cells. This gene is downregulated in breast cancer cells. In esophageal cancer cells, it suppresses invasion partly by enhancing degradation of β-catenin. However, in glioma cells FBLIM1 promotes migration as well as invasion.

Forma física

Solution in phosphate buffered saline, pH 7.4

Información legal

GenBank is a registered trademark of United States Department of Health and Human Services

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Código de clase de almacenamiento

10 - Combustible liquids

Clase de riesgo para el agua (WGK)

nwg

Punto de inflamabilidad (°F)

Not applicable

Punto de inflamabilidad (°C)

Not applicable

Equipo de protección personal

Eyeshields, Gloves, multi-purpose combination respirator cartridge (US)


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Migfilin's elimination from osteoarthritic chondrocytes further promotes the osteoarthritic phenotype via ?-catenin upregulation.
Gkretsi V, et al.
Biochemical and Biophysical Research Communications, 430, 494-499 (2013)
Migfilin interacts with Src and contributes to cell-matrix adhesion-mediated survival signaling.
Zhao J, et al.
The Journal of Biological Chemistry, 284, 34308-34320 (2009)
Migfilin protein promotes migration and invasion in human glioma through epidermal growth factor receptor-mediated phospholipase C-? and STAT3 protein signaling pathways.
Ou Y, et al.
The Journal of Biological Chemistry, 287, 32394-32405 (2012)
Migfilin, a-parvin and ?-parvin are differentially expressed in ovarian serous carcinoma effusions, primary tumors and solid metastases.
Davidson B, et al.
Gynecologic Oncology, 128, 364-370 (2013)
Migfilin regulates esophageal cancer cell motility through promoting GSK-3?-mediated degradation of ?-catenin.
He H, et al.
Molecular Cancer Research, 10, 273-281 (2012)

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