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Merck

SML2207

Sigma-Aldrich

SR-4995

≥98% (HPLC)

Sinónimos:

CID 16016685, N-Butyl-N′-(10,11-dihydro-10-methyl-11-oxodibenzo[b,f][1,4]thiazepin-8-yl)urea

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About This Item

Fórmula empírica (notación de Hill):
C19H21N3O2S
Número de CAS:
Peso molecular:
355.45
Código UNSPSC:
12352200
NACRES:
NA.77

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Ensayo

≥98% (HPLC)

Formulario

powder

color

white to beige

solubilidad

DMSO: 2 mg/mL, clear

temp. de almacenamiento

−20°C

cadena SMILES

CN1C(C(C=CC=C2)=C2SC3=C1C=C(NC(NCCCC)=O)C=C3)=O

InChI

1S/C19H21N3O2S/c1-3-4-11-20-19(24)21-13-9-10-17-15(12-13)22(2)18(23)14-7-5-6-8-16(14)25-17/h5-10,12H,3-4,11H2,1-2H3,(H2,20,21,24)

Clave InChI

UGYXUEPBYOKNOL-UHFFFAOYSA-N

Acciones bioquímicas o fisiológicas

SR-4995 is a potent and selective ligand of α-β-hydrolase domain containing 5 (ABHD5) that activates adipose triglyceride lipase (ATGL) by dissociating ABHD5 from its inhibitory regulator, perilipin-1 (PLIN1) and PLIN5. SR-4995 directly binds to ABHD5 and prevents ABHD5 to PLIN1. SR-4995 induces lipolysis in adipocytes and muscle, avoiding PKA-dependent signaling.
potent and selective ligand of ABHD5 that activates ATGL by dissociating ABHD5 from PLIN1 and PLIN5

Código de clase de almacenamiento

11 - Combustible Solids

Clase de riesgo para el agua (WGK)

WGK 3

Punto de inflamabilidad (°F)

Not applicable

Punto de inflamabilidad (°C)

Not applicable


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Matthew A Sanders et al.
Cell metabolism, 22(5), 851-860 (2015-09-29)
Fat and muscle lipolysis involves functional interactions of adipose triglyceride lipase (ATGL), α-β hydrolase domain-containing protein 5 (ABHD5), and tissue-specific perilipins 1 and 5 (PLIN1 and PLIN5). ABHD5 potently activates ATGL, but this lipase-promoting activity is suppressed when ABHD5 is
Elizabeth A Rondini et al.
The Journal of pharmacology and experimental therapeutics, 363(3), 367-376 (2017-09-21)
Current knowledge regarding acute regulation of adipocyte lipolysis is largely based on receptor-mediated activation or inhibition of pathways that influence intracellular levels of cAMP, thereby affecting protein kinase A (PKA) activity. We recently identified synthetic ligands of α-β-hydrolase domain containing

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